Basigin
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- Zelladhäsionsprotein
- Rezeptor
| Basigin | ||
|---|---|---|
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— | ||
| Vorhandene Strukturdaten: 3B5H | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 364 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | single pass Typ 1 Membranprotein | |
| Präkursor | (385 aa) | |
| Isoformen | 2 | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Namen | BSG, CD147, HAb18G | |
| Externe IDs | OMIM: 109480 UniProt: P35613 | |
| Transporter-Klassifikation | ||
| TCDB | 8.A.23.1.1 | |
| Bezeichnung | Basigin-Familie | |
| Vorkommen | ||
| Übergeordnetes Taxon | Wirbeltiere[1] | |
Basigin (auch: extracellular matrix metalloproteinase inducer, kurz EMMPRIN) ist ein Glykoprotein in der Zellmembran von Epithelzellen der Wirbeltiere. Es übt Funktionen unter anderem im Kohlenhydrat-Stoffwechsel und bei der Signaltransduktion des Immunsystems aus. Basigin trägt eine Immunglobulin (Ig)-Proteindomäne und ist Determinante des Ok-Blutgruppensystems. Beim Mensch wird es hauptsächlich im Gefäßepithel und in malignen Gliomen exprimiert.[2]
Basigin ist für die Lokalisierung der Monocarboxylat-Transporter MCT1 und MCT4 zuständig, deren anschließende Transportaktivität ohne Bindung an Basigin unmöglich ist. Basigin ist damit unentbehrlich für den Austausch von Lactat zwischen den Zellen.[3]
Mithilfe der Ig-Domäne bindet Basigin der einen Zelle an Basigin einer benachbarten Zelle und agiert so als Zelladhäsionsmolekül. Basigin bindet weiterhin Integrine, Cyclophiline, Caveolin-1 und Annexin II. Seine zytosolische Domäne induziert die Expression von Matrix-Metalloproteasen (MMP) und ist dadurch Teil der Angiogenese, Zellsprossung, des Energiestoffwechsels, der Zellmigration und der Zellmotilität.[4]
Einzelnachweise
- ↑ Orthologe bei OMA
- ↑ UniProt P35613
- ↑ Wilson MC, Meredith D, Fox JE, Manoharan C, Davies AJ, Halestrap AP: Basigin (CD147) is the target for organomercurial inhibition of monocarboxylate transporter isoforms 1 and 4: the ancillary protein for the insensitive MCT2 is EMBIGIN (gp70). In: J. Biol. Chem. 280. Jahrgang, Nr. 29, Juli 2005, S. 27213–21, doi:10.1074/jbc.M411950200, PMID 15917240 (jbc.org).
- ↑ Jiang JL, Tang J: CD147 and its interacting proteins in cellular functions. In: Sheng Li Xue Bao. 59. Jahrgang, Nr. 4, August 2007, S. 517–23, PMID 17700972 (com.cn [PDF]).
Weblinks
- de Bono / Garapati / reactome: Basigin interactions
- d'Eustachio / reactome: lactate + H+ [cytosol] <=> lactate + H+ [extracellular]