CAAX-Prenylprotease 1
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| CAAX-Prenylprotease 1 | ||
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| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 475 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | multipass Membranprotein | |
| Kofaktor | Zn2+ | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Namen | ZMPSTE24; FACE-1, STE24 | |
| Externe IDs | OMIM: 606480 UniProt: O75844 | |
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 3.4.24.84 Metalloprotease | |
| MEROPS | M48.003 | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Peptidase M48 | |
| Übergeordnetes Taxon | Lebewesen | |
Die CAAX-Prenylprotease 1 (Gen:ZMPSTE24) dient der Prozessierung des Proteins Lamin A.
Lamin A ist ein Protein der inneren Zellkernmembran. Mutationen im Lamin A-Gen führen zu acht unterschiedlichen Erkrankungen, darunter die Hutchinson-Gillford Progerie (HGPS). Lamin A wird zunächst als Vorläuferprotein, das Prälamin A, synthetisiert. Danach wird es aufwendig prozessiert, es resultiert das fertige Lamin A Protein, das in die Zellkern-Lamina integriert wird. Die Zink-Metalloprotease 24 führt in dieser Prozessierung zwei enzymatische Schritte durch. Mutationen in der ZMPSTE24 wurden mittlerweile bei mehreren Patienten mit Varianten der Hutchinson-Gilford-Progerie beschrieben. Diese werden, im Gegensatz zu der typischen HGPS, autosomal rezessiv vererbt.
(Siehe Schema.) Zunächst wird die viertletzte Aminosäure des Prälamin A durch das Enzym Farnesyltransferase mit dem Terpen Farnesoldiphosphat prenyliert. Das Enzym ZMPSTE24 trennt die letzten drei Aminosäuren des Prälamin A ab. Die nun letzte Aminosäure wird durch das Enzym Methyltransferase methyliert, und erneut werden die letzten 15 Aminosäuren des Prälamin A durch die ZMPSTE24 abgetrennt. Es resultiert das fertige Lamin A Protein (links unten), das in den Zellkern eingebaut wird.