Histidin

Strukturformel
	L-Histidin (links) und D-Histidin (rechts)
Allgemeines
Name	Histidin
Andere Namen	(2S)-(−)-Histidin; L-Histidin; (R)-(+)-Histidin; D-Histidin; (S)-2-Amino-3-(1H-imidazol-4-yl) propansäure; Imidazolalanin; Abkürzungen: His (Dreibuchstabencode); H (Einbuchstabencode); ;
Summenformel	C6H9N3O2
Kurzbeschreibung	farblose Kristalle
Externe Identifikatoren/Datenbanken
ECHA-InfoCard	Vorlage:Wikidata-Einbindung
PubChem	6274
DrugBank	DB00117
Wikidata	[[:d:Lua-Fehler in Modul:Wikidata, Zeile 865: attempt to index field 'wikibase' (a nil value)\|Lua-Fehler in Modul:Wikidata, Zeile 865: attempt to index field 'wikibase' (a nil value)]]
Arzneistoffangaben
ATC-Code	V06DE00
Eigenschaften
Molare Masse	155,16 g·mol−1
Aggregatzustand	fest
Schmelzpunkt	287 °C (Zersetzung>)
pKS-Wert	pKCOOH: 1,82; pKNH2: 9,17; pKSeitenkette: 6,00;
Löslichkeit	schlecht in Wasser (38,2 g·l−1 bei 20 °C)
Sicherheitshinweise
	Bitte die Befreiung von der Kennzeichnungspflicht für Arzneimittel, Medizinprodukte, Kosmetika, Lebensmittel und Futtermittel beachten
GHS-Gefahrstoffkennzeichnung	keine GHS-Piktogramme
	keine GHS-Piktogramme
H- und P-Sätze	H: keine H-Sätze
	P: keine P-Sätze
	Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen.

Histidin, abgekürzt His oder H, ist in seiner natürlichen L-Form eine semi-essentielle proteinogene α-Aminosäure.

Gemeinsam mit Arginin und Lysin zählt sie zu den basischen Aminosäuren oder Hexonbasen, zusammen mit Phenylalanin, Tyrosin und Tryptophan zu den aromatischen Aminosäuren. Basische Aminosäuren besitzen zusätzlich zur obligatorischen α-Aminogruppe eine weitere basische Gruppe. Im Histidin ist dies der Imidazolring, der gleichzeitig die Aromatizität des Histidins bedingt^[4].

In diesem Artikel betreffen die Angaben zur Physiologie allein die L-Histidin [Synonym: (S)-Histidin]. Wenn in diesem Artikel und in der wissenschaftlichen Literatur ohne jeden Zusatz „Histidin“ erwähnt wird, ist stets L-Histidin gemeint. Racemisches DL-Histidin [Synonym: (RS)-Histidin] und enantiomerenreines D-Histidin [Synonym: (R)-Histidin] sind synthetisch zugänglich und besitzen nur geringe praktische Bedeutung. Die Racemisierung von L-Aminosäuren kann zur Aminosäuredatierung – einer Altersbestimmung für fossiles Knochenmaterial – herangezogen werden.^[5]

Eigenschaften

Tautomere des Histidins.

Der Imidazolring unterliegt einer Tautomerie, genauer einer Imin-Enamin-Tautomerie. Das Wasserstoffatom, das an eins der Stickstoffatome des Rings gebunden ist, kann zum anderen Stickstoffatom wechseln. Gleichzeitig verschiebt sich die Doppelbindung zwischen beiden Stickstoffatomen im Ring. Diese Reaktion ist reversibel und beide Tautomere stehen im Gleichgewicht. In der Strukturformel rechts ist nur ein Tautomer dargestellt.

isoelektrischer Punkt: 7,59^[6]
van-der-Waals-Volumen: 118
Hydrophobizitätsgrad: −3,2

Vorkommen

L-Histidin kommt in jungem Pflanzengewebe (gr. ἱστός: Gewebe) vor, daher leitet sich auch der Name ab. L-Histidin erfüllt eine wichtige Aufgabe als Blutpuffer im Hämoglobin (siehe auch Funktionen).

L-Histidin ist in proteinreichen Nahrungsmitteln enthalten. Die folgenden Beispiele geben einen Überblick über Histidingehalte und beziehen sich jeweils auf 100 g des Lebensmittels, zusätzlich ist der prozentuale Anteil von Histidin am Gesamtprotein angegeben:^[7]

Lebensmittel	Gesamtprotein	Histidin	Anteil
Rindfleisch, roh	21,26 g	0 678 mg	3,2 %
Hähnchenbrustfilet, roh	21,23 g	0 791 mg	3,7 %
Lachs, roh	20,42 g	0 549 mg	2,7 %
Hühnerei	12,57 g	0 309 mg	2,4 %
Kuhmilch, 3,7 % Fett	0 3,28 g	0 0 89 mg	2,7 %
Walnüsse	15,23 g	0 391 mg	2,6 %
Weizenkeime, getrocknet	23,15 g	0 643 mg	2,8 %
Weizen-Vollkornmehl	13,70 g	0 317 mg	2,3 %
Mais-Vollkornmehl	0 6,93 g	0 211 mg	3,0 %
Reis, ungeschält	0 7,94 g	0 202 mg	2,5 %
Sojabohnen, getrocknet	36,49 g	1097 mg	3,0 %
Erbsen, getrocknet	24,55 g	0 597 mg	2,4 %

Alle diese Nahrungsmittel enthalten praktisch ausschließlich chemisch gebundenes L-Histidin als Proteinbestandteil, jedoch kein freies L-Histidin.

Es ist auch Bestandteil mancher Medikamente und Vitaminpräparate.

Synthese

Im Stoffwechsel wird L-Histidin aus Phosphoribosylpyrophosphat (PRPP) und ATP in einer Abfolge von elf Reaktionen, die von acht Enzymen katalysiert werden, über mehrere Zwischenprodukte, u. a. Imidazolglycerinphosphat, synthetisiert.

L-Histidin ist ein Vorläufer in der Biosynthese von Histamin und Carnosin.

Umwandlung von L-Histidin zu Histamin durch die Histidindecarboxylase

Abbau

Für den Abbau inklusive Strukturformeln siehe Abschnitt Weblinks

L-Histidin kann entweder zum biogenen Amin Histamin decarboxyliert oder vollständig zu L-Glutamat abgebaut werden. Dabei ist das Enzym Urocanase beteiligt.

Funktionen

Der isoelektrische Punkt von Histidin befindet sich im Neutralbereich. Daher ist es die einzige proteinogene Aminosäure, die unter physiologischen Bedingungen sowohl Protonendonator als auch Protonenakzeptor sein kann. Als Beispiel dafür findet sich seine Rolle in der „katalytischen Triade“ (Asp-His-Ser) von Serinproteasen. Von funktioneller Bedeutung sind auch das „distale“ und das „proximale“ Histidin (Teile des Eisen-Bindungsplatzes) im Blutfarbstoff Hämoglobin und dem Muskelfarbstoff Myoglobin. Ebenfalls wichtige Bedeutung hat es als Ligand von Metallionenkomplexen der Elektronentransportketten in den Mitochondrien (oxidative Phosphorylierung) und in den Chloroplasten (Photosynthese).

In wässriger Lösung protolysiert Histidin entsprechend dem pH-Wert sowie seiner pKs-Werte wie in der Abbildung gezeigt.

Protolysegleichgewichte von Histidin

Verwendung

Bestandteil von Infusionslösungen zur parenteralen Ernährung, peroral bei Gelenkrheumatismus und gegen renale Anämie.^[8]

Einzelnachweise

↑ ^1,0 ^1,1 Hermann Römpp, Jürgen Falbe und Manfred Regitz: Römpp Lexikon Chemie. 9. Auflage, Georg Thieme Verlag, Stuttgart 1992.
↑ ^2,0 ^2,1 ^2,2 F.A. Carey: Organic Chemistry, 5th edition, The McGraw Companies 2001, S. 1059, Link
↑ ^3,0 ^3,1 ^3,2 ^3,3 ^3,4 Datenblatt Histidin bei Merck
↑ Jan Koolman, Klaus-Heinrich Röhm: Taschenatlas der Biochemie. 3. Auflage, Georg Thieme Verlag, 2003, ISBN 3-13-759403-0, S. 60.
↑ Hans-Dieter Jakubke, Hans Jeschkeit: Aminosäuren, Peptide, Proteine, Verlag Chemie, Weinheim, 62, 1982, ISBN 3-527-25892-2.
↑ P. M. Hardy: The Protein Amino Acids in G. C. Barrett (Herausgeber): Chemistry and Biochemistry of the Amino Acids, Chapman and Hall, 1985, ISBN 0-412-23410-6, S. 9.
↑ Nährstoffdatenbank des US-Landwirtschaftsministeriums, 22. Ausgabe
↑ S. Ebel und H. J. Roth (Herausgeber): Lexikon der Pharmazie, Georg Thieme Verlag, 1987, S. 66, ISBN 3-13-672201-9.

Weblinks

Wikibooks: Abbau von Histidin – Lern- und Lehrmaterialien

[Römpp-1] 1,0 ^1,1 Hermann Römpp, Jürgen Falbe und Manfred Regitz: Römpp Lexikon Chemie. 9. Auflage, Georg Thieme Verlag, Stuttgart 1992.

[Carey-2] 2,0 ^2,1 ^2,2 F.A. Carey: Organic Chemistry, 5th edition, The McGraw Companies 2001, S. 1059, Link

[merck-3] 3,0 ^3,1 ^3,2 ^3,3 ^3,4 Datenblatt Histidin bei Merck

[Koolman-4] Jan Koolman, Klaus-Heinrich Röhm: Taschenatlas der Biochemie. 3. Auflage, Georg Thieme Verlag, 2003, ISBN 3-13-759403-0, S. 60.

[H.D.Jakubke-5] Hans-Dieter Jakubke, Hans Jeschkeit: Aminosäuren, Peptide, Proteine, Verlag Chemie, Weinheim, 62, 1982, ISBN 3-527-25892-2.

[Hardy-6] P. M. Hardy: The Protein Amino Acids in G. C. Barrett (Herausgeber): Chemistry and Biochemistry of the Amino Acids, Chapman and Hall, 1985, ISBN 0-412-23410-6, S. 9.

[7] Nährstoffdatenbank des US-Landwirtschaftsministeriums, 22. Ausgabe

[Ebel-8] S. Ebel und H. J. Roth (Herausgeber): Lexikon der Pharmazie, Georg Thieme Verlag, 1987, S. 66, ISBN 3-13-672201-9.

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