Histidin

Strukturformel
L-Histidin - L-Histidine.svg  D-Histidine.svg
L-Histidin (links) und D-Histidin (rechts)
Allgemeines
Name Histidin
Andere Namen
  • (2S)-(−)-Histidin
  • L-Histidin
  • (R)-(+)-Histidin
  • D-Histidin
  • (S)-2-Amino-3-(1H-imidazol-4-yl) propansäure
  • Imidazolalanin
  • Abkürzungen:
Summenformel C6H9N3O2
CAS-Nummer
  • 71-00-1 (L-Enantiomer)
  • 351-50-8 (D-Enantiomer)
PubChem 6274
ATC-Code

V06DE00

DrugBank DB00117
Kurzbeschreibung

farblose Kristalle[1]

Eigenschaften
Molare Masse 155,16 g·mol−1
Aggregatzustand

fest

Schmelzpunkt

287 °C (Zersetzung>)[1]

pKs-Wert
  • pKCOOH: 1,82[2]
  • pKNH2: 9,17[2]
  • pKSeitenkette: 6,00[2]
Löslichkeit

schlecht in Wasser (38,2 g·l−1 bei 20 °C)[3]

Sicherheitshinweise
Bitte die eingeschränkte Gültigkeit der Gefahrstoffkennzeichnung bei Arzneimitteln beachten
GHS-Gefahrstoffkennzeichnung [3]
keine GHS-Piktogramme

H- und P-Sätze H: keine H-Sätze
P: keine P-Sätze [3]
EU-Gefahrstoffkennzeichnung [3]
keine Gefahrensymbole
R- und S-Sätze R: keine R-Sätze
S: keine S-Sätze
LD50

5110 mg·kg−1 (Ratte, oral)[3]

Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen.
Vorlage:Infobox Chemikalie/Summenformelsuche vorhanden


Histidin, abgekürzt His oder H, ist in seiner natürlichen L-Form eine semi-essentielle proteinogene α-Aminosäure.

Gemeinsam mit Arginin und Lysin zählt sie zu den basischen Aminosäuren oder Hexonbasen, zusammen mit Phenylalanin, Tyrosin und Tryptophan zu den aromatischen Aminosäuren. Basische Aminosäuren besitzen zusätzlich zur obligatorischen α-Aminogruppe eine weitere basische Gruppe. Im Histidin ist dies der Imidazolring, der gleichzeitig die Aromatizität des Histidins bedingt[4].

In diesem Artikel betreffen die Angaben zur Physiologie allein die L-Histidin [Synonym: (S)-Histidin]. Wenn in diesem Artikel und in der wissenschaftlichen Literatur ohne jeden Zusatz „Histidin“ erwähnt wird, ist stets L-Histidin gemeint. Racemisches DL-Histidin [Synonym: (RS)-Histidin] und enantiomerenreines D-Histidin [Synonym: (R)-Histidin] sind synthetisch zugänglich und besitzen nur geringe praktische Bedeutung. Die Racemisierung von L-Aminosäuren kann zur Aminosäuredatierung – einer Altersbestimmung für fossiles Knochenmaterial – herangezogen werden.[5]

Eigenschaften

Tautomere des Histidins.

Der Imidazolring unterliegt einer Tautomerie, genauer einer Imin-Enamin-Tautomerie. Das Wasserstoffatom, das an eins der Stickstoffatome des Rings gebunden ist, kann zum anderen Stickstoffatom wechseln. Gleichzeitig verschiebt sich die Doppelbindung zwischen beiden Stickstoffatomen im Ring. Diese Reaktion ist reversibel und beide Tautomere stehen im Gleichgewicht. In der Strukturformel rechts ist nur ein Tautomer dargestellt.

  • isoelektrischer Punkt: 7,59[6]
  • van-der-Waals-Volumen: 118
  • Hydrophobizitätsgrad: −3,2

Vorkommen

L-Histidin kommt in jungem Pflanzengewebe (gr. ἱστός: Gewebe) vor, daher leitet sich auch der Name ab. L-Histidin erfüllt eine wichtige Aufgabe als Blutpuffer im Hämoglobin (siehe auch Funktionen).

L-Histidin ist in proteinreichen Nahrungsmitteln enthalten. Die folgenden Beispiele geben einen Überblick über Histidingehalte und beziehen sich jeweils auf 100 g des Lebensmittels, zusätzlich ist der prozentuale Anteil von Histidin am Gesamtprotein angegeben:[7]

Lebensmittel Gesamtprotein Histidin Anteil
Rindfleisch, roh 21,26 g 0 678 mg 3,2 %
Hähnchenbrustfilet, roh 21,23 g 0 791 mg 3,7 %
Lachs, roh 20,42 g 0 549 mg 2,7 %
Hühnerei 12,57 g 0 309 mg 2,4 %
Kuhmilch, 3,7 % Fett 0 3,28 g 0 0 89 mg 2,7 %
Walnüsse 15,23 g 0 391 mg 2,6 %
Weizenkeime, getrocknet 23,15 g 0 643 mg 2,8 %
Weizen-Vollkornmehl 13,70 g 0 317 mg 2,3 %
Mais-Vollkornmehl 0 6,93 g 0 211 mg 3,0 %
Reis, ungeschält 0 7,94 g 0 202 mg 2,5 %
Sojabohnen, getrocknet 36,49 g 1097 mg 3,0 %
Erbsen, getrocknet 24,55 g 0 597 mg 2,4 %

Alle diese Nahrungsmittel enthalten praktisch ausschließlich chemisch gebundenes L-Histidin als Proteinbestandteil, jedoch kein freies L-Histidin.

Es ist auch Bestandteil mancher Medikamente und Vitaminpräparate.

Synthese

Im Stoffwechsel wird L-Histidin aus Phosphoribosylpyrophosphat (PRPP) und ATP in einer Abfolge von elf Reaktionen, die von acht Enzymen katalysiert werden, über mehrere Zwischenprodukte, u. a. Imidazolglycerinphosphat, synthetisiert.

L-Histidin ist ein Vorläufer in der Biosynthese von Histamin und Carnosin.

Umwandlung von L-Histidin zu Histamin durch die Histidindecarboxylase

Abbau

Für den Abbau inklusive Strukturformeln siehe Abschnitt Weblinks

L-Histidin kann entweder zum biogenen Amin Histamin decarboxyliert oder vollständig zu L-Glutamat abgebaut werden. Dabei ist das Enzym Urocanase beteiligt.

Funktionen

Der isoelektrische Punkt von Histidin befindet sich im Neutralbereich. Daher ist es die einzige proteinogene Aminosäure, die unter physiologischen Bedingungen sowohl Protonendonator als auch Protonenakzeptor sein kann. Als Beispiel dafür findet sich seine Rolle in der „katalytischen Triade“ (Asp-His-Ser) von Serinproteasen. Von funktioneller Bedeutung sind auch das „distale“ und das „proximale“ Histidin (Teile des Eisen-Bindungsplatzes) im Blutfarbstoff Hämoglobin und dem Muskelfarbstoff Myoglobin. Ebenfalls wichtige Bedeutung hat es als Ligand von Metallionenkomplexen der Elektronentransportketten in den Mitochondrien (oxidative Phosphorylierung) und in den Chloroplasten (Photosynthese).

In wässriger Lösung protolysiert Histidin entsprechend dem pH-Wert sowie seiner pKs-Werte wie in der Abbildung gezeigt.

Protolysegleichgewichte von Histidin

Verwendung

Bestandteil von Infusionslösungen zur parenteralen Ernährung, peroral bei Gelenkrheumatismus und gegen renale Anämie.[8]

Einzelnachweise

  1. 1,0 1,1 Hermann Römpp, Jürgen Falbe und Manfred Regitz: Römpp Lexikon Chemie. 9. Auflage, Georg Thieme Verlag, Stuttgart 1992.
  2. 2,0 2,1 2,2 F.A. Carey: Organic Chemistry, 5th edition, The McGraw Companies 2001, S. 1059, Link
  3. 3,0 3,1 3,2 3,3 3,4 Datenblatt Histidin bei Merck, abgerufen am 13. März 2010.
  4. Jan Koolman, Klaus-Heinrich Röhm: Taschenatlas der Biochemie. 3. Auflage, Georg Thieme Verlag, 2003, ISBN 3-13-759403-0, S. 60.
  5. Hans-Dieter Jakubke, Hans Jeschkeit: Aminosäuren, Peptide, Proteine, Verlag Chemie, Weinheim, 62, 1982, ISBN 3-527-25892-2.
  6. P. M. Hardy: The Protein Amino Acids in G. C. Barrett (Herausgeber): Chemistry and Biochemistry of the Amino Acids, Chapman and Hall, 1985, ISBN 0-412-23410-6, S. 9.
  7. Nährstoffdatenbank des US-Landwirtschaftsministeriums, 22. Ausgabe
  8. S. Ebel und H. J. Roth (Herausgeber): Lexikon der Pharmazie, Georg Thieme Verlag, 1987, S. 66, ISBN 3-13-672201-9.

Weblinks

Wikibooks Wikibooks: Abbau von Histidin – Lern- und Lehrmaterialien

Diese Artikel könnten dir auch gefallen

Die News der letzten 7 Tage

16.06.2021
Genetik
Genome aus ihren Puzzleteilen wieder zusammensetzen
Ein Forscherteam des Friedrich-Miescher-Labors für biologische Arbeitsgruppen hat eine neue Methode zur DNA-Sequenzierung entwickelt, die schnelles und effizientes Aufspüren von genetischer Information ermöglicht.
16.06.2021
Ökologie | Land-, Forst- und Viehwirtschaft
Kleingewässer in Agrarlandschaften stark mit Pestiziden belastet
Pestizide sichern die Erträge in der Landwirtschaft, indem sie schädliche Insekten, Pilze und Unkräuter bekämpfen.
13.06.2021
Anthropologie | Virologie | Immunologie
Wie Viren Immunzellen zu Trojanischen Pferden machen
Zytomegalieviren programmieren Fresszellen der Lunge so um, dass sie selbst Viren produzieren und diese in der Lunge verbreiten.
13.06.2021
Bionik und Biotechnologie | Land-, Forst- und Viehwirtschaft
Zuckerhirse: Süßes Versprechen für die Umwelt
Zuckerhirse lässt sich zur Herstellung von Biogas, Biokraftstoffen und neuen Polymeren nutzen, zudem kann sie dazu beitragen, Phosphatdünger zu ersetzen.
13.06.2021
Botanik | Physiologie
Todesduft der Pfeifenwinde lockt Sargfliegen in die Blüten
Ein internationales Pflanzenforscherteam hat in einer neuen Studie eine ungewöhnliche und bisher unbekannte Fortpflanzungsstrategie bei Pflanzen entdeckt.
11.06.2021
Ökologie | Biodiversität | Meeresbiologie
Untermieter auf Manganknollen: Schwämme sorgen für Artenreichtum
Tief auf dem Meeresgrund lagern wertvolle Rohstoffe – beispielsweise Knollen aus Mangan, Eisen, Kobalt und Kupfer.
11.06.2021
Morphologie
Das Metallgebiss des Borstenwurms
Metallatome sind für die bemerkenswerte Stabilität von Borstenwurm-Kiefern verantwortlich, zeigen Experimente der TU Wien.
11.06.2021
Paläontologie | Entwicklungsbiologie
Versteinert: 99 Millionen Jahre alte Geburt
Einem Forschungsteam ein außergewöhnlicher Fund gelungen: Sie fanden eine fossile weibliche Landschnecke, die gemeinsam mit ihren fünf Jungtieren in einem 99 Millionen Jahre alten Bernstein eingeschlossen wurde.