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Junctional Adhesion Molecule

Schematische Darstellung der Junctional Adhesion Molecules und anderer Adhäsionsmoleküle zwischen zwei Endothelzellen.

Junctional Adhesion Molecule (JAM) („junktionales Adhäsionsmolekül“[1], lat. iunction = „Verbindung“) heißen mehrere Proteine in der Zellmembran von Endothelzellen der Tiere. Sie gehören zur Immunoglobulin-Superfamilie.[2]

Die Junctional Adhesion Molecules sind Bestandteil der Tight Junctions und werden im Wesentlichen auf Epithelien und Endothelien, aber auch auf Leukozyten, Thrombozyten und anderen Zelltypen, exprimiert. Sie besitzen nur eine transmembrane Domäne. Der N-Terminus ist im extrazellulären Raum. Dort bilden die JAMs Cystein-Brücken aus. Innerhalb des Zytoplasmas sind die JAMs mit dem Aktin-Zytoskelett verbunden.[3][4]

Familienmitglieder

Bisher sind drei Junctional Adhesion Molecules mit etwa 300 bis 310 Aminosäuren bekannt. Zwei weitere Immunglobuline mit etwa 400 Aminosäuren und gleicher Funktion können hinzugezählt werden.

JAM-A

JAM-A (Gen-Name: F11R) war das erste Junctional Adhesion Molecule das entdeckt wurde. JAM-A wird im Wesentlichen in den Tight Junctions epithelialer und endothelialer Zellen exprimiert. Es spielt bei der Migration von Leukozyten eine Schlüsselrolle. Ebenso ist es in die durch Antikörper induzierte Thrombozytenaggregation involviert.[5]

JAM-B

JAM-B (auch CD322, Gen-Name: JAM2) spielt bei der Transmigration von Lymphozyten durch das Endothel eine wichtige Rolle. JAM-B wurde erstmals 2001 beschrieben und wird auf Endothelien und Lymphatischen Zellen exprimiert. Es besteht aus 298 Aminosäuren.[6][7]

JAM-C

JAM-C (Gen-Name: JAM3) ist das Dritte bisher bekannte Junctional Adhesion Molecule. Das für dieses Protein kodierende Gen befindet sich beim Menschen auf Chromosom 11 Genlocus q25. JAM-C wird außer in Endothel- und Epithelzellen auch in Fibroblasten, Zellen der glatten Muskulatur, Spermatiden und peripheren Nervenzellen exprimiert.[8][9][10][11]

JAM-like

JAM-like (Gen-Name: AMICA1) hat ähnliche Funktion wie JAM-B und wird imn blutbildenden und Leberzellen exprimiert.[12]

IGSF5

Auch IGSF5 fungiert in Tight Junctions, insbesondere möglicherweise in den Glomeruli der Nieren und im Dünndarm. Außerdem hat es Aufgaben bei der Zelladhäsion von Spermien.[13]

Literatur

Einzelnachweise und Fußnoten

  1. ↑ Anmerkung: Dieser Begriff ist in der deutschsprachigen Fachliteratur, im Gegensatz zu der englischsprachigen Bezeichnung, kaum gebräuchlich.
  2. ↑ Mandell KJ, Parkos CA: The JAM family of proteins. In: Adv. Drug Deliv. Rev. 57. Jahrgang, Nr. 6, April 2005, S. 857–67, doi:10.1016/j.addr.2005.01.005, PMID 15820556.
  3. ↑ P. Florian: Restitution von Einzelzell-Läsionen im Kolonepithel. Dissertation, FU Berlin, 2002. urn:nbn:de:kobv:188-2002003079
  4. ↑ Bazzoni G: The JAM family of junctional adhesion molecules. In: Curr. Opin. Cell Biol. 15. Jahrgang, Nr. 5, Oktober 2003, S. 525–30, PMID 14519386.
  5. ↑ Naik UP, Eckfeld K: Junctional adhesion molecule 1 (JAM-1). In: J. Biol. Regul. Homeost. Agents. 17. Jahrgang, Nr. 4, 2003, S. 341–7, PMID 15065765.
  6. ↑ Aurrand-Lions M, Johnson-Leger C, Lamagna C, Ozaki H, Kita T, Imhof BA: Junctional adhesion molecules and interendothelial junctions. In: Cells Tissues Organs (Print). 172. Jahrgang, Nr. 3, 2002, S. 152–60, PMID 12476045.
  7. ↑ Aurrand-Lions M, Duncan L, Ballestrem C, Imhof BA: JAM-2, a novel immunoglobulin superfamily molecule, expressed by endothelial and lymphatic cells. In: J. Biol. Chem. 276. Jahrgang, Nr. 4, Januar 2001, S. 2733–41, doi:10.1074/jbc.M005458200, PMID 11053409.
  8. ↑ Morris AP, Tawil A, Berkova Z, Wible L, Smith CW, Cunningham SA: Junctional Adhesion Molecules (JAMs) are differentially expressed in fibroblasts and co-localize with ZO-1 to adherens-like junctions. In: Cell Commun. Adhes. 13. Jahrgang, Nr. 4, 2006, S. 233–47, doi:10.1080/15419060600877978, PMID 16916751.
  9. ↑ Keiper T, Al-Fakhri N, Chavakis E, et al.: The role of junctional adhesion molecule-C (JAM-C) in oxidized LDL-mediated leukocyte recruitment. In: FASEB J. 19. Jahrgang, Nr. 14, Dezember 2005, S. 2078–80, doi:10.1096/fj.05-4196fje, PMID 16195363.
  10. ↑ Gliki G, Ebnet K, Aurrand-Lions M, Imhof BA, Adams RH: Spermatid differentiation requires the assembly of a cell polarity complex downstream of junctional adhesion molecule-C. In: Nature. 431. Jahrgang, Nr. 7006, September 2004, S. 320–4, doi:10.1038/nature02877, PMID 15372036.
  11. ↑ Scheiermann C, Meda P, Aurrand-Lions M, et al.: Expression and function of junctional adhesion molecule-C in myelinated peripheral nerves. In: Science. 318. Jahrgang, Nr. 5855, November 2007, S. 1472–5, doi:10.1126/science.1149276, PMID 18048693.
  12. ↑ Moog-Lutz C, Cavé-Riant F, Guibal FC, et al.: JAML, a novel protein with characteristics of a junctional adhesion molecule, is induced during differentiation of myeloid leukemia cells. In: Blood. 102. Jahrgang, Nr. 9, November 2003, S. 3371–8, doi:10.1182/blood-2002-11-3462, PMID 12869515.
  13. ↑ UniProt Q9NSI5

Weblinks

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