Lanosterin-Synthase

Lanosterin-Synthase


Vorhandene Strukturdaten: 1W6J, 1W6K
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur	732 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur	Monomer, Membranprotein (ER)
Bezeichner
Gen-Name	LSS
Externe IDs	OMIM: 600909 UniProt: P48449
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	5.4.99.7 Isomerase
Reaktionsart	Zyklisierung
Substrat	Squalenepoxid
Produkte	Lanosterin
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon	Eukaryoten^[1]

Die Lanosterin-Synthase ist das Enzym, das in Eukaryoten die Zyklisierung von Squalenepoxid zu Lanosterin katalysiert. Diese Reaktion ist Teil der Cholesterinbiosynthese in Tieren, aber auch in Pflanzen, die jedoch die größere Menge Squalenepoxid zu Cycloartenol umsetzen. Lanosterin-Synthase ist in der Membran des endoplasmatischen Retikulum lokalisiert.^[2]^[3]^[4]

Die Cycloartenol-Synthase in Pflanzen und die Hopensynthase in manchen Bakterien sind Homologe der Lanosterin-Synthase, die mit ihr evolutionsbiologisch verwandt sind.^[2]

Die Expression der Lanosterin-Synthase wird durch die Konzentration von HDAC3 im Nukleus reguliert.^[5]

Katalysierte Reaktion

⇒

(S)-Squalen-2,3-epoxid wird zu Lanosterin cyclisiert.

Einzelnachweise

↑ Homologe bei OMA
↑ ^2,0 ^2,1 PROSITE documentation PDOC00825. Terpene synthases. Swiss Institute of Bioinformatics (SIB), abgerufen am 12. August 2011 (Lua-Fehler in Modul:Multilingual, Zeile 149: attempt to index field 'data' (a nil value)).
↑ Ruf A, Müller F, D'Arcy B, et al.: The monotopic membrane protein human oxidosqualene cyclase is active as monomer. In: Biochem. Biophys. Res. Commun. 315. Jahrgang, Nr. 2, März 2004, S. 247–54, doi:10.1016/j.bbrc.2004.01.052, PMID 14766201.
↑ Kolesnikova MD, Xiong Q, Lodeiro S, Hua L, Matsuda SP: Lanosterol biosynthesis in plants. In: Arch. Biochem. Biophys. 447. Jahrgang, Nr. 1, März 2006, S. 87–95, doi:10.1016/j.abb.2005.12.010, PMID 16445886.
↑ Villagra A, Ulloa N, Zhang X, Yuan Z, Sotomayor E, Seto E: Histone deacetylase 3 down-regulates cholesterol synthesis through repression of lanosterol synthase gene expression. In: J. Biol. Chem. 282. Jahrgang, Nr. 49, Dezember 2007, S. 35457–70, doi:10.1074/jbc.M701719200, PMID 17925399.

Weblinks

Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Cholesterinbiosynthese – Lern- und Lehrmaterialien

Jassal / reactome: Squalene 2,3-epoxide cyclizes, forming lanosterol

[1] Homologe bei OMA

[p-2] 2,0 ^2,1 PROSITE documentation PDOC00825. Terpene synthases. Swiss Institute of Bioinformatics (SIB), abgerufen am 12. August 2011 (Lua-Fehler in Modul:Multilingual, Zeile 149: attempt to index field 'data' (a nil value)).

[3] Ruf A, Müller F, D'Arcy B, et al.: The monotopic membrane protein human oxidosqualene cyclase is active as monomer. In: Biochem. Biophys. Res. Commun. 315. Jahrgang, Nr. 2, März 2004, S. 247–54, doi:10.1016/j.bbrc.2004.01.052, PMID 14766201.

[4] Kolesnikova MD, Xiong Q, Lodeiro S, Hua L, Matsuda SP: Lanosterol biosynthesis in plants. In: Arch. Biochem. Biophys. 447. Jahrgang, Nr. 1, März 2006, S. 87–95, doi:10.1016/j.abb.2005.12.010, PMID 16445886.

[5] Villagra A, Ulloa N, Zhang X, Yuan Z, Sotomayor E, Seto E: Histone deacetylase 3 down-regulates cholesterol synthesis through repression of lanosterol synthase gene expression. In: J. Biol. Chem. 282. Jahrgang, Nr. 49, Dezember 2007, S. 35457–70, doi:10.1074/jbc.M701719200, PMID 17925399.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]