Luciferasen

Luciferasen sind strukturell unterschiedliche Enzyme, in deren Anwesenheit Luciferine mit Sauerstoff zu energiereichen, instabilen Dioxetanen oder Dioxetanonen reagieren (Oxidation). Beim Zerfall dieser Substanzen kommt es zur Biolumineszenz. Unterschieden werden unter anderen Firefly-Luciferasen (aus dem Leuchtkäfer), bei denen Luciferol, ATP und Sauerstoff zu Kohlendioxid, AMP und Licht reagieren und Renilla-Luciferasen die nur Luciferol und Sauerstoff (kein ATP) zur Reaktion benötigen.^[1]

Luciferasen sind art- oder gruppenspezifisch, also für jede Tiergruppe kennzeichnend. Dabei sind die Luciferasen im Laufe der Evolution aus anderen Enzymen, den Oxygenasen, hervorgegangen. Die meisten Luciferasen besitzen ein pH-Optimum bei 6,3 und benötigen Mg²⁺- oder Ca²⁺-Ionen für die katalysierte Reaktion. Die bekanntesten Luciferasen stammen vom Leuchtkäfer Photinus pyralis und von der Seefeder Renilla reniformis, deren pH-Optimun unter 8 liegt.

Verwendung in der Analytik und biologischen Forschung

Luciferasen können in entsprechend aufgebauten Nachweissystemen zusammen mit Luciferinen zum hochspezifischen und für minimale Mengen geeigneten qualitativen und quantitativen Nachweis von ATP (Nachweisgrenze 10⁻¹¹ Mol), NADH und Sauerstoff eingesetzt werden.^[2]

Die Luciferase-Gene von Photinus pyralis und Renilla reniformis werden in der funktionellen Genforschung als Reporter verwendet. Dabei kommen beide Enzyme häufig im selben Ansatz zur Verwendung ("Dual-luciferase-assay") ^{[3] [4] [5]}.

Einzelnachweise

Siehe auch

• Luciferine

Weblinks

• Jennifer McDowall/Interpro: Protein Of The Month: Firefly Luciferase. (engl.)