Melanopsin
| Melanopsin | ||
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| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 478 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | multipass Membranrezeptor | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | OPN4 | |
| Externe IDs | OMIM: 606665 UniProt: Q9UHM6 | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Opsin-4 | |
| Übergeordnetes Taxon | Wirbeltiere | |
Melanopsin ist ein Protein der Opsin-Familie, das zuerst in Fröschen als Teil der Lumineszenzwahrnehmung identifiziert wurde. Es kommt bei Fröschen in den Melanozyten der Haut, den Augen und im Gehirn vor. Bei Menschen wurde es nur in Nervenzellen des Auges gefunden, wo es zur Wiedergabe der Umgebungshelligkeit dient. Deren Signale tragen zur Synchronisation der circadianen Rhythmik mit dem natürlichen Tag-Nacht-Zyklus bzw. dem sozialen Tag-Nacht-Rhythmus bei und daneben auch zum Pupillenreflex.[1]
In der Netzhaut des Auges wird es in einer Untergruppe der retinalen Ganglienzellen (RGCs) produziert, welche damit selbst lichtsensitiv werden. Über Axone, die direkt zu den Nuclei suprachiasmatici (SCN) des Hypothalamus ziehen, senden diese Fotosensitiven Ganglienzellen anhaltende, die Helligkeit widerspiegelnde Signale, die als Zeitgeber für Taktzeichen endogener Rhythmen interpretiert werden. Untersuchungen zeigten insbesondere die Bedeutung von Melanopsin für die lichtabhängige Unterdrückung der Melatonin-Ausschüttung in der Epiphyse, und so dessen Zusammenhang mit Aufgaben der inneren Uhr.