Phosphoinositid-Phospholipase C

Phosphoinositid-Phospholipase C (auch Phospholipase C, kurz PLC) heißen Enzyme, die Phosphatidylinositol-4,5-bisphosphat (PIP₂) zu Inositoltrisphosphat (IP₃) und Diacylglycerol (DAG) hydrolysieren. Dieser Reaktionsschritt ist verantwortlich für die Weiterleitung von Signalen vom Zelläußeren ins Zellinnere. Wirbeltiere haben sechs Typen von PLCs (β,γ,δ,ε,ζ,η), während niedere Eukaryoten weniger PLC-Typen besitzen. Die Typen unterscheiden sich hinsichtlich ihrer Regulation und Lokalisierung im Organismus, und zu jedem Typ gibt es mehrere Isoformen.

Funktion

Angriffspunkte verschiedener Phospholipasen.

Die Phospholipase C spaltet im Gegensatz zu den Phospholipasen A₁, A₂ und D nach Aktivierung Phospholipide zwischen Glycerin und der Phosphatgruppe (siehe Abbildung). Dabei werden aus Phosphatidylinositol-4,5-bisphosphat die für die zelluläre Signaltransduktion wichtigen Sekundärsignale Inositoltrisphosphat (IP₃) und Diacylglycerin (DAG) gebildet.

Phospholipasen des Typs Cβ werden durch G-Proteine (G_q) aktiviert.^[1] Hierbei wird es durch ein Signal am G-Protein-gekoppelter Rezeptor (7-TM-Rezeptor) stimuliert, wodurch die alpha-Untereinheit von G_q aktiviert wird. Mögliche Signale können Hormone, Neurohormone und sensorische Signale wie Duftstoffe oder Licht sein.

Phospholipasen des Typs Cγ werden dagegen durch Rezeptor-Tyrosinkinasen an einem spezifischen Tyrosinrest phosphoryliert. PLCγ enthält auch SH2- und SH3-Domänen, an denen Proteine für eine weitere Signalantwort binden.

siehe auch

• Phospholipase
• Phospholipase A₁
• Phospholipase A₂
• Phospholipase B
• Phospholipase D

Einzelnachweise

Weblinks

Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Inositolphosphat-Stoffwechsel – Lern- und Lehrmaterialien