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SLC-Transporter

SLC-Transporter ist ein Sammelbegriff für etwa 48 Familien von menschlichen Transportproteinen (so genannte Carrier oder Membranproteine) mit bald 400 Genen. Solute, die transportiert werden, können geladene und ungeladene organische Moleküle, sowie anorganische Ionen sein.

Die Mitglieder der einzelnen Familien haben untereinander mindestens 20 Prozent Homologie. Die einzelnen Familien weisen zueinander fast keine Sequenzhomologie auf, die Aufnahme eines neuen SLC-Mitglieds wird also über die biologische Funktion, nicht über die evolutionäre Entwicklung entschieden. Eine allgemeingültigere, also mehr Taxa umfassende Klassifikation, findet sich in der TCDB-Datenbank. Diese führt die meisten der SLC-Familien neben vielen anderen Familien als 2.A.x und ist die offizielle, von der IUBMB unterstützte Klassifikation der Transportproteine. Das SLC-Gen-Nomenklatur-System wurde ursprünglich von der Human Genome Organisation (HUGO) vorgeschlagen und ist Grundlage für die offiziellen HUGO-Namen der Gene, die diese Proteine kodieren.

Geschichte

Aus einer Zusammenarbeit von Harvard Medical School und der Universität Zürich wurden seit 1999 – organisiert von Matthias Hediger, Peter Meier Abt und Heini Murer – Tagungen veranstaltet, die dem wissenschaftlichen Austausch auf dem Feld der faszilativen und sekundäraktiven Membrantransporter gewidmet sind und das aktuellste Wissen über Transporterphysiologie, -pathologie und -pharmakologie zusammentragen. Im Jahr 2004 entstand ein special issue zu diesen Transportern[1], die im Europ. Journal für Physiologie erschienen sind.

Nomenklatur

Diese Genfamilie umfasst 50 verschiedene Familien (SLC1-50) mit bislang insgesamt 365 Genen, die jeweils für ein bestimmtes Transportprotein kodieren. Die Nomenklatur nummeriert die Familien von 1 bis 50, um dann mit alphabetischen Buchstaben die Nummern der einzelnen Transporter von den Nummern der Familien zu trennen. Eine phylogenetische Verwandtschaft wurde nicht berücksichtigt, da es sich um eine Liste menschlicher Gene handelt. Dies ist der Grund, warum in der aktuellen TCDB-Klassifikation keine SLC-Superfamilie aufgeführt ist.

Familien

  • (1) Hoch-affiner Glutamat- und neutraler Aminosäuretransporter[2]
    • (SLC1A1, SLC1A2, SLC1A3, SLC1A4, SLC1A5, SLC1A6, SLC1A7)
  • (2) Faszilitative GLUT-Transporter[3]
    • (SLC2A1, SLC2A2, SLC2A3, SLC2A4, SLC2A5, SLC2A6, SLC2A7, SLC2A8, SLC2A9, SLC2A10, SLC2A11, SLC2A12, SLC2A13, SLC2A14)
  • (3) Schwere Untereinheit der heteromeren Aminosäuretransporters[4]
    • (SLC3A1, SLC3A2)
  • (4) Bikarbonattransporter[5]
    • (SLC4A1, SLC4A2, SLC4A3, SLC4A4, SLC4A5, SLC4A6, SLC4A7, SLC4A8, SLC4A9, SLC4A10, SLC4A11)
  • (5) Natrium-Glucose-Transporter[6]
    • (SLC5A1, SLC5A2, SLC5A3, SLC5A4, SLC5A5, SLC5A6, SLC5A7, SLC5A8, SLC5A9, SLC5A10, SLC5A11, SLC5A12)
  • (6) Natrium- und Chlorid- abhängige Natrium:Neurotransmitter-Symporter[7]
    • (SLC6A1, SLC6A2, SLC6A3, SLC6A4, SLC6A5, SLC6A6, SLC6A7, SLC6A8, SLC6A9, SLC6A10, SLC6A11, SLC6A12, SLC6A13, SLC6A14, SLC6A15, SLC6A16, SLC6A17, SLC6A18, SLC6A19, SLC6A20)
  • (7) Kationischer Aminosäuretransporter/Glycoprotein-assoziierter Transporter[8]
    • (SLC7A1, SLC7A2, SLC7A3, SLC7A4, SLC7A5, SLC7A6, SLC7A7, SLC7A8, SLC7A9, SLC7A10, SLC7A11, SLC7A13, SLC7A14)
  • (8) Na+/Ca2+-Austauscher[9]
  • (9) Na+/H+-Austauscher[10]
    • (SLC9A1, SLC9A2, SLC9A3, SLC9A4, SLC9A5, SLC9A6, SLC9A7, SLC9A8, SLC9A9, SLC9A10, SLC9A11)
  • (10) Natrium-Gallsalz-Kotransporter[11]
    • (SLC10A1, SLC10A2, SLC10A3, SLC10A4, SLC10A5, SLC10A6, SLC10A7)
  • (11) Protonen-gekoppelter Metaliontransporter[12]
    • (SLC11A1, SLC11A2)
  • (12) Elektroneutraler Kation-Chlorid Kotransporter[13]
    • (SLC12A1, SLC12A1, SLC12A2, SLC12A3, SLC12A4, SLC12A5, SLC12A6, SLC12A7, SLC12A8, SLC12A9)
  • (13) Menschlicher Na+-Sulfat/Carboxylat-Kotransporter[14]
    • (SLC13A1, SLC13A2, SLC13A3, SLC13A4, SLC13A5)
  • (14) Urea-Transporter[15]
    • (SLC14A1, SLC14A2)
  • (15) Protonen-Oligopeptid-Kotransporter[16]
    • (SLC15A1, SLC15A2, SLC15A3, SLC15A4)
  • (16) Monocarboxylat-Transporter[17]
    • (SLC16A1, SLC16A2, SLC16A3, SLC16A4, SLC16A5, SLC16A6, SLC16A7, SLC16A8, SLC16A9, SLC16A10, SLC16A11, SLC16A12, SLC16A13, SLC16A14)
  • (17) Vesikulärer Glutamattransporter[18]
    • (SLC17A1, SLC17A2, SLC17A3, SLC17A4, SLC17A5, SLC17A6, SLC17A7, SLC17A8, SLC17A9)
  • (18) Vesikulärer Amintransporter[19]
  • (19) Folat/Thiamin-Transporter[20]
  • (20) Typ III Na+/-Phosphat-Kotransporter[21]
    • (SLC20A1, SLC20A2)
  • (21) Organo-Anion-Transporter[22]
    • Unterfamilie 1 (SLCO1A2, SLCO1B1, SLCO1B3, SLCO1B4, SLCO1C1)
    • Unterfamilie 2 (SLCO2A1, SLCO2B1)
    • Unterfamilie 3 (SLCO3A1)
    • Unterfamilie 4 (SLCO4A1, SLCO4C1)
    • Unterfamilie 5 (SLCO5A1)
    • Unterfamilie 6 (SLCO6A1)
  • (22) Organischer Kation/Anion/Zwitterion-Transporter[23]
    • (SLC22A1, SLC22A2, SLC22A3, SLC22A4, SLC22A5, SLC22A6, SLC22A7, SLC22A8, SLC22A9, SLC22A10, SLC22A11, SLC22A12, SLC22A13, SLC22A14, SLC22A15, SLC22A16, SLC22A17, SLC22A18, SLC22A19, SLC22A20)
  • (23) Natriumabhängige Ascorbinsäuretransporter[24]
    • (SLC23A1, SLC23A2, SLC23A3, SLC23A4)
  • (24) Na+/(Ca2+-K+) Austauscher[25]
    • (SLC24A1, SLC24A2, SLC24A3, SLC24A4, SLC24A5, SLC24A6)
  • (25) Mitochondrialer Carrier[26]
  • (26) Multifunktionaler Anion-Austauscher[27]
    • (SLC26A1, SLC26A2, SLC26A3, SLC26A4, SLC26A5, SLC26A6, SLC26A7, SLC26A8, SLC26A9, SLC26A10, SLC26A11)
  • (27) Fettsäuretransporter[28]
    • (SLC27A1, SLC27A2, SLC27A3, SLC27A4, SLC27A5, SLC27A6)
  • (28) Na+-gekoppelter Nukleosid-Transport[29]
    • (SLC28A1, SLC28A2, SLC28A3)
  • (29) Faszilitativer Nukleosid-Transporter[30]
    • (SLC29A1, SLC29A2, SLC29A3, SLC29A4)
  • (30) Zinkefflux-Transporter[31]
    • (SLC30A1, SLC30A2, SLC30A3, SLC30A4, SLC30A5, SLC30A6, SLC30A7, SLC30A8, SLC30A9, SLC30A10)
  • (31) Kupfer-Transporter[32]
    • (SLC31A1)
  • (32) Vesikulärer inhibitorischer Aminosäure-Transporter[33]
    • (SLC32A1)
  • (33) Acetyl-CoA-Transporter[34]
    • (SLC33A1)
  • (34) Typ II Na+-Phosphat-Kotransporter[35]
    • (SLC34A1, SLC34A2, SLC34A3)
  • (35) Nukleosid-Zucker-Transporter[36]
    • Unterfamilie A (SLC35A1, SLC35A2, SLC35A3, SLC35A4, SLC35A5)
    • Unterfamilie B (SLC35B1, SLC35B2, SLC35B3, SLC35B4)
    • Unterfamilie C (SLC35C1, SLC35C2)
    • Unterfamilie D (SLC35D1, SLC35D2, SLC35D3)
    • Unterfamilie E (SLC35E1, SLC35E2, SLC35E3, SLC35E4)
  • (36) Protonen-gekoppelter Aminosäuretransporter[37]
    • (SLC36A1, SLC36A2, SLC36A3, SLC36A4)
  • (37) Zucker-Phosphat/Phosphat-Austauscher[38]
    • (SLC37A1, SLC37A2, SLC37A3, SLC37A4)
  • (38) System A & N, Natrium-gekoppelter neutraler Aminosäuretransporter[39]
    • (SLC38A1, SLC38A2, SLC38A3, SLC38A4, SLC38A5, SLC38A6)
  • (39) Metalion-Transporter[40]
    • (SLC39A1, SLC39A2, SLC39A3, SLC39A4, SLC39A5, SLC39A6, SLC39A7, SLC39A8, SLC39A9, SLC39A10, SLC39A11, SLC39A12, SLC39A13, SLC39A14)
  • (40) Basolateraler Eisentransporter[41]
  • (41) MgtE-ähnlicher Magnesiumtransporter[42]
    • (SLC41A1, SLC41A2, SLC41A3)
  • (42) Rh Ammonium-Transporter[43]
    • (RhAG, RhBG, RhCG)
  • (43) Na+-unabhängiger, System-L Aminosäure-Transporter
    • (SLC43A1, SLC43A2, SLC43A3)
  • (44) Choline-/ und Cholinverwandter Transporter
    • (SLC44A1, SLC44A2, SLC44A3, SLC44A4, SLC44A5)
  • (45) Putativer Zuckertransporter
    • (SLC45A1, SLC45A2, SLC54A3, SLC45A4)
  • (46) Folat-Transporter[44]
  • (47) Multidrogen und Giftstoff-Extrusion
    • (SLC47A1, SLC47A2)
  • (48) Häm-Transporter

Einzelnachweise

  1. ↑ Hediger MA, Romero MF, Peng JB, Rolfs A, Takanaga H, Bruford EA: The ABCs of solute carriers: physiological, pathological and therapeutic implications of human membrane transport proteinsIntroduction. Pflugers Arch. 2004 Feb;447(5):465-8. PMID 14624363
  2. ↑ Kanai Y, Hediger MA: The glutamate/neutral amino acid transporter family SLC1: molecular, physiological and pharmacological aspects. In: Pflugers Arch. 447. Jahrgang, Nr. 5, 2004, S. 469–479, doi:10.1007/s00424-003-1146-4, PMID 14530974.
  3. ↑ Uldry M, Thorens B: The SLC2 family of facilitated hexose and polyol transporters. In: Pflugers Arch. 447. Jahrgang, Nr. 5, 2004, S. 480–489, doi:10.1007/s00424-003-1085-0, PMID 12750891.
  4. ↑ Palacin M, Kanai Y: The ancillary proteins of HATs: SLC3 family of amino acid transporters. In: Pflugers Arch. 447. Jahrgang, Nr. 5, 2004, S. 490–494, doi:10.1007/s00424-003-1062-7, PMID 14770309.
  5. ↑ Romero MF, Fulton CM, Boron WF: The SLC4 family of HCO 3 - transporters. In: Pflugers Arch. 447. Jahrgang, Nr. 5, 2004, S. 490–494, doi:10.1007/s00424-003-1180-2, PMID 14722772.
  6. ↑ Wright EM, Turk E: The sodium/glucose cotransport family SLC5. In: Pflugers Arch. 447. Jahrgang, Nr. 5, 2004, S. 510–518, doi:10.1007/s00424-003-1063-6, PMID 14722772.
  7. ↑ Chen NH, Reith ME, Quick MW: Synaptic uptake and beyond: the sodium- and chloride-dependent neurotransmitter transporter family SLC6. In: Pflugers Arch. 447. Jahrgang, Nr. 5, 2004, S. 519–531, doi:10.1007/s00424-003-1064-5, PMID 12719981.
  8. ↑ Verrey F, Closs EI, Wagner CA, Palacin M, Endou H, Kanai Y: CATs and HATs: the SLC7 family of amino acid transporters. In: Pflugers Arch. 447. Jahrgang, Nr. 5, 2004, S. 532–542, doi:10.1007/s00424-003-1086-z, PMID 14770310.
  9. ↑ Quednau BD, Nicoll DA, Philipson KD: The sodium/calcium exchanger family-SLC8. In: Pflugers Arch. 447. Jahrgang, Nr. 5, 2004, S. 543–548, doi:10.1007/s00424-003-1065-4, PMID 12734757.
  10. ↑ Orlowski J, Grinstein S: Diversity of the mammalian sodium/proton exchanger SLC9 gene family. In: Pflugers Arch. 447. Jahrgang, Nr. 5, 2004, S. 549–565, doi:10.1007/s00424-003-1110-3, PMID 12845533.
  11. ↑ Hagenbuch B, Dawson P: The sodium bile salt cotransport family SLC10. In: Pflugers Arch. 447. Jahrgang, Nr. 5, 2004, S. 566–570, doi:10.1007/s00424-003-1130-z, PMID 12851823.
  12. ↑ Mackenzie B, Hediger MA: SLC11 family of H+-coupled metal-ion transporters NRAMP1 and DMT1. In: Pflugers Arch. 447. Jahrgang, Nr. 5, 2004, S. 571–579, doi:10.1007/s00424-003-1141-9, PMID 14530973.
  13. ↑ Hebert SC, Mount DB, Gamba G: Molecular physiology of cation-coupled Cl- cotransport: the SLC12 family. In: Pflugers Arch. 447. Jahrgang, Nr. 5, 2004, S. 580–593, doi:10.1007/s00424-003-1066-3, PMID 12739168.
  14. ↑ Markovich D, Murer H: The SLC13 gene family of sodium sulphate/carboxylate cotransporters. In: Pflugers Arch. 447. Jahrgang, Nr. 5, 2004, S. 594–602, doi:10.1007/s00424-003-1207-8, PMID 12915942.
  15. ↑ Shayakul C, Hediger MA: The SLC14 gene family of urea transporters. In: Pflugers Arch. 447. Jahrgang, Nr. 5, 2004, S. 603–609, doi:10.1007/s00424-003-1124-x, PMID 12856182.
  16. ↑ Daniel H, Kottra G: The proton oligopeptide cotransporter family SLC15 in physiology and pharmacology. In: Pflugers Arch. 447. Jahrgang, Nr. 5, 2004, S. 610–618, doi:10.1007/s00424-003-1101-4, PMID 12905028.
  17. ↑ Halestrap AP, Meredith D: The SLC16 gene family-from monocarboxylate transporters (MCTs) to aromatic amino acid transporters and beyond. In: Pflugers Arch. 447. Jahrgang, Nr. 5, 2004, S. 619–628, doi:10.1007/s00424-003-1067-2, PMID 12739169.
  18. ↑ Reimer RJ, Edwards RH: Organic anion transport is the primary function of the SLC17/type I phosphate transporter family. In: Pflugers Arch. 447. Jahrgang, Nr. 5, 2004, S. 629–635, doi:10.1007/s00424-003-1087-y, PMID 12811560.
  19. ↑ Eiden LE, Schafer MK, Weihe E, Schutz B: The vesicular amine transporter family (SLC18): amine/proton antiporters required for vesicular accumulation and regulated exocytotic secretion of monoamines and acetylcholine. In: Pflugers Arch. 447. Jahrgang, Nr. 5, 2004, S. 636–640, doi:10.1007/s00424-003-1100-5, PMID 12827358.
  20. ↑ Ganapathy V, Smith SB, Prasad PD: SLC19: the folate/thiamine transporter family. In: Pflugers Arch. 447. Jahrgang, Nr. 5, 2004, S. 641–646, doi:10.1007/s00424-003-1068-1, PMID 14770311.
  21. ↑ Collins JF, Bai L, Ghishan FK: The SLC20 family of proteins: dual functions as sodium-phosphate cotransporters and viral receptors. In: Pflugers Arch. 447. Jahrgang, Nr. 5, 2004, S. 641–646, doi:10.1007/s00424-003-1088-x, PMID 12759754.
  22. ↑ Hagenbuch B, Meier PJ: Organic anion transporting polypeptides of the OATP/ SLC21 family: phylogenetic classification as OATP/ SLCO superfamily, new nomenclature and molecular/functional properties. In: Pflugers Arch. 447. Jahrgang, Nr. 5, 2004, S. 653–665, doi:10.1007/s00424-003-1168-y, PMID 14579113.
  23. ↑ Koepsell H, Endou H: The SLC22 drug transporter family. In: Pflugers Arch. 447. Jahrgang, Nr. 5, 2004, S. 666–676, doi:10.1007/s00424-003-1089-9, PMID 12883891.
  24. ↑ Takanaga H, Mackenzie B, Hediger MA: Sodium-dependent ascorbic acid transporter family SLC23. In: Pflugers Arch. 447. Jahrgang, Nr. 5, 2004, S. 677–682, doi:10.1007/s00424-003-1104-1, PMID 12845532.
  25. ↑ Schnetkamp PP: The SLC24 Na+/Ca2+-K+ exchanger family: vision and beyond. In: Pflugers Arch. 447. Jahrgang, Nr. 5, 2004, S. 683–688, doi:10.1007/s00424-003-1069-0, PMID 14770312.
  26. ↑ Palmieri F: The mitochondrial transporter family (SLC25): physiological and pathological implications. In: Pflugers Arch. 447. Jahrgang, Nr. 5, 2004, S. 689–709, doi:10.1007/s00424-003-1099-7, PMID 14598172.
  27. ↑ Mount DB, Romero MF: The SLC26 gene family of multifunctional anion exchangers. In: Pflugers Arch. 447. Jahrgang, Nr. 5, 2004, S. 710–721, doi:10.1007/s00424-003-1090-3, PMID 12759755.
  28. ↑ Stahl A: A current review of fatty acid transport proteins (SLC27). In: Pflugers Arch. 447. Jahrgang, Nr. 5, 2004, S. 722–727, doi:10.1007/s00424-003-1106-z, PMID 12856180.
  29. ↑ Gray JH, Owen RP, Giacomini KM: The concentrative nucleoside transporter family, SLC28. In: Pflugers Arch. 447. Jahrgang, Nr. 5, 2004, S. 728–734, doi:10.1007/s00424-003-1107-y, PMID 12856181.
  30. ↑ Baldwin SA, Beal PR, Yao SY, King AE, Cass CE, Young JD: The equilibrative nucleoside transporter family, SLC29. In: Pflugers Arch. 447. Jahrgang, Nr. 5, 2004, S. 735–743, doi:10.1007/s00424-003-1103-2, PMID 12838422.
  31. ↑ Palmiter RD, Huang L: Efflux and compartmentalization of zinc by members of the SLC30 family of solute carriers. In: Pflugers Arch. 447. Jahrgang, Nr. 5, 2004, S. 744–751, doi:10.1007/s00424-003-1070-7, PMID 12748859.
  32. ↑ Petris MJ: The SLC31 (Ctr) copper transporter family. In: Pflugers Arch. 447. Jahrgang, Nr. 5, 2004, S. 752–755, doi:10.1007/s00424-003-1092-1, PMID 12827356.
  33. ↑ Gasnier B: The SLC32 transporter, a key protein for the synaptic release of inhibitory amino acids. In: Pflugers Arch. 447. Jahrgang, Nr. 5, 2004, S. 752–755, doi:10.1007/s00424-003-1091-2, PMID 12750892.
  34. ↑ Hirabayashi Y, Kanamori A, Nomura KH, Nomura K: The acetyl-CoA transporter family SLC33. In: Pflugers Arch. 447. Jahrgang, Nr. 5, 2004, S. 760–762, doi:10.1007/s00424-003-1071-6, PMID 12739170.
  35. ↑ Murer H, Forster I, Biber J: The sodium phosphate cotransporter family SLC34. In: Pflugers Arch. 447. Jahrgang, Nr. 5, 2004, S. 763–767, doi:10.1007/s00424-003-1072-5, PMID 12750889.
  36. ↑ Ishida N, Kawakita M: Molecular physiology and pathology of the nucleotide sugar transporter family (SLC35). In: Pflugers Arch. 447. Jahrgang, Nr. 5, 2004, S. 768–775, doi:10.1007/s00424-003-1093-0, PMID 12759756.
  37. ↑ Boll M, Daniel H, Gasnier B: The SLC36 family: proton-coupled transporters for the absorption of selected amino acids from extracellular and intracellular proteolysis family. In: Pflugers Arch. 447. Jahrgang, Nr. 5, 2004, S. 776–779, doi:10.1007/s00424-003-1073-4, PMID 12748860.
  38. ↑ Bartoloni L, Antonarakis SE: The human sugar-phosphate/phosphate exchanger family SLC37. In: Pflugers Arch. 447. Jahrgang, Nr. 5, 2004, S. 780–783, doi:10.1007/s00424-003-1105-0, PMID 12811562.
  39. ↑ Mackenzie B, Erickson JD: Sodium-coupled neutral amino acid (System N/A) transporters of the SLC38 gene family. In: Pflugers Arch. 447. Jahrgang, Nr. 5, 2004, S. 784–795, doi:10.1007/s00424-003-1117-9, PMID 12845534.
  40. ↑ Eide DJ: The SLC39 family of metal ion transporters. In: Pflugers Arch. 447. Jahrgang, Nr. 5, 2004, S. 796–800, doi:10.1007/s00424-003-1074-3, PMID 12748861.
  41. ↑ McKie AT, Barlow DJ: The SLC40 basolateral iron transporter family (IREG1/ferroportin/MTP1). In: Pflugers Arch. 447. Jahrgang, Nr. 5, 2004, S. 801–806, doi:10.1007/s00424-003-1102-3, PMID 12836025.
  42. ↑ Hediger MA, Romero MF, Peng JB, Rolfs A, Takanaga H, Bruford EA: The ABCs of solute carriers: physiological, pathological and therapeutic implications of human membrane transport proteins: Introduction. In: Pflugers Arch. 447. Jahrgang, Nr. 5, 2004, S. 465-8, doi:10.1007/s00424-003-1192-y, PMID 14624363.
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Klimawandel in der Nordsee: Austernriffe als Küstenschutz?
Forscher haben die Wachstumsraten von Riffen der Pazifischen Auster und deren Eignung als natürliche Wellenbrecher untersucht. Die nicht-heimische Muschelart hat die bisherigen Miesmuschelbänke in der Nordsee fast vollständig durch Riffe ersetzt, die zum Küstenschutz beitragen könnten.
10.10.2024
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Europäische Waldpflanzen wandern gen Westen
Die Verbreitung europäischer Waldpflanzen verschiebt sich überraschend nach Westen. Stickstoffeinträge – und in geringerem Maße der Klimawandel – sind die Hauptursachen.
10.10.2024
Ethologie | Primatologie
Neues von weiblichen Schopfgibbons und ihrer Bewegungsmuster
Weibliche Schopfgibbons zeigen abgehackte, fast geometrische wirkende Bewegungsmuster. Forschende aus Düsseldorf, aus Oslo und Paris haben diese auffälligen, mit Tänzen vergleichbare Bewegungen studiert.
08.10.2024
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Deutschlands Wälder: Älter, vielfältiger, aber keine CO2-Senke mehr
Am 8. Oktober 2024 lagen die Ergebnisse der Bundeswaldinventur 2022 vor. Das Ergebnis der umfangreichsten Bestandsaufnahme im deutschen Wald hat Licht und Schatten. Die Wälder werden strukturreicher, es gibt mehr ältere Bäume und etwas mehr bewaldete Fläche.
07.10.2024
Anthropologie | Physiologie | Primatologie
Makaken gebären leichter als Frauen: keine Müttersterblichkeit bei Geburten
Trotz gleichem Becken-Kopf-Verhältnis gibt es bei Japanmakaken keine Geburtskomplikationen wie beim Menschen.
07.10.2024
Bionik, Biotechnologie und Biophysik | Toxikologie | Vogelkunde
Neue Wirkstoffe aus toxischen Vögeln
Untersuchung der Symbiose zwischen Bakterien und Vögeln führt zur Entdeckung neuer Naturstoffe mit antimikrobiellen Eigenschaften.
07.10.2024
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Enzyme in Spinnengiften zeigen bioökonomisch nutzbares Potenzial
Als Gifttiere setzen Spinnen die von ihnen produzierten Wirkstoffe zum Beutefang oder zur Verteidigung ein. Dabei wirken kleine Neurotoxine schädigend auf das zentrale Nervensystem des Gegenübers.
04.10.2024
Biochemie | Evolution | Paläontologie
Giftgaseinsatz unter Mikroben: Kampf ums Eisen in den Ozeanen der frühen Erde
Team der Universitäten Tübingen und Bristol erforscht, welche Bakterien die Gesteinsablagerungen der gebänderten Eisenerze bildeten.
02.10.2024
Anthropologie | Biodiversität | Ethologie | Vogelkunde
Der Storch kam erst im Mittelalter nach Norddeutschland
In Sagen und Fabeln bringt er Glück, Kinder und Wohlstand. Heute gilt sein Auftreten als ein Zeichen für eine intakte Natur. Kaum ein Vogel ist in Europa so positiv besetzt wie der Weißstorch Ciconia ciconia.
01.10.2024
Mikrobiologie | Morphologie
Was bringt Bakterien in Form?
Bakterien kommen in vielen verschiedenen Formen vor, die eine wichtige Rolle für das Überleben in ihrer jeweiligen ökologischen Nische spielen. Wie sie ihre Zellform bestimmen, ist bisher in vielen Fällen trotz intensiver Forschung nicht bekannt. Forschende um Prof.
30.09.2024
Anthropologie | Ökologie | Säugetierkunde
Angepasst – Auch Wildtiere gewöhnen sich an den Menschen
Wildtiere sind weniger anfällig für Störungen durch den Menschen, wenn sie in Gebieten mit großem menschlichen Fuaßbdruck leben. Das zeigt die Auswertung von Potsdamer Forschenden einer groß angelegten Besenderung von mehr als 1.500 Wildtieren für ein internationales Forschungsprojekt.
29.09.2024
Biodiversität | Primatologie
Waldverlust zwingt Languren zu Kreuzungen zwischen Arten
Neue Forschungsergebnisse zeigen eine bedrohliche Entwicklung für zwei gefährdete Primatenarten in Bangladesch: Phayre-Brillenlanguren (Trachypithecus phayrei) und Kappenlanguren (Trachypithecus pileatus). In gemischten Gruppen dieser beiden Arten wurden bereits Hybride gefunden und genetisch bestätigt.
27.09.2024
Genetik | Land-, Forst-, Fisch- und Viehwirtschaft | Säugetierkunde
Rückkehr der See-Elefanten: von wenigen zu Tausenden
Eine neue internationale Studie hat die genetischen Auswirkungen der Jagd auf die Nördlichen See-Elefanten nachgewiesen. Die Studie zeigt, dass diese Robbenart nur knapp dem Aussterben durch die Jagd entgangen ist, was nachhaltige genetische Auswirkungen auf die heutige Population hat.
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Mausmakis neu sortiert
Ein Konsortium aus 36 internationalen Forschenden analysierte alle bisher verfügbaren Daten zur Klassifizierung unterschiedlicher Mausmaki-Arten. In einer wissenschaftlichen Veröffentlichung stellen sie jetzt ein System vor, neue Arten zu definieren.
25.09.2024
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Nördliche Adria: Zusammenbruch der Räuber-Beute-Beziehungen ab den 1950er-Jahren
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Korbblütler auf isolierten Inseln
Die Asteraceae, auch bekannt als Korbblütler oder Asterngewächse, sind die Gruppe der Blütenpflanzen mit der größten Artenvielfalt der Welt. Zu dieser Pflanzenfamilie gehören rund 34.000 Arten.