Squalen-Monooxygenase
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Squalen-Monooxygenase | ||
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Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
Masse/Länge Primärstruktur | 574 Aminosäuren | |
Kofaktor | FAD | |
Bezeichner | ||
Gen-Name | SQLE | |
Externe IDs | OMIM: 602019 UniProt: Q14534 | |
Enzymklassifikation | ||
EC, Kategorie | 1.14.99.7 Monooxygenase | |
Reaktionsart | Addition eines Sauerstoffatoms | |
Substrat | Squalen + red.Acc./H2 + O2 | |
Produkte | Squalenepoxid + ox.Acc. + H2O | |
Vorkommen | ||
Übergeordnetes Taxon | Eukaryoten, wenige Bakterien[1] |
Die Squalen-Monooxygenase (SE) ist das Enzym, das die Oxidation von Squalen zu S-Squalen-2,3-epoxid katalysiert. Diese Reaktion findet in Eukaryoten und manchen Bakterien statt; in Tieren ist sie Teil der Cholesterinbiosynthese. Im Mensch ist SE in den Mikrosomen lokalisiert.[1][2][3]
Katalysierte Reaktion
Squalen wird zu S-Squalen-2,3-epoxid oxidiert, der Acceptor wird dehydriert.
Einzelnachweise
- ↑ 1,0 1,1 InterPro-Eintrag
- ↑ Lamb DC, Jackson CJ, Warrilow AG, Manning NJ, Kelly DE, Kelly SL: Lanosterol biosynthesis in the prokaryote Methylococcus capsulatus: insight into the evolution of sterol biosynthesis. In: Mol. Biol. Evol. 24. Jahrgang, Nr. 8, August 2007, S. 1714–21, doi:10.1093/molbev/msm090, PMID 17567593.
- ↑ UniProt Q14534
Weblinks
- Jassal / reactome: Squalene is oxidized to its epoxide