Arthur Horwich

Arthur L. Horwich (* 1951) ist ein US-amerikanischer Zellbiologe. Er lehrt und forscht als Professor für Genetik und Pädiatrie an der Yale University und am Howard Hughes Medical Institute.

Leben und Wirken

Arthur Horwich wurde 1951 geboren und wuchs in Oak Park, einem westlichen Vorort Chicagos, auf. Als Kind war er Funkamateur, wandte sich aber bereits in der High School der Medizin zu. Ab 1969 studierte er an der Brown University, wo er 1972 den Bachelor erwarb. Er untersuchte den Stoffwechsel von Fettzellen und erhielt 1975 – als bester seines Jahrgangs – den Abschluss als Medical Doctor. Anschließend bildete er sich auf dem Gebiet der Kinder- und Jugendmedizin weiter. Er arbeitete drei Jahre als Post-Doktorand am Salk Institute for Biological Studies auf dem Gebiet der Molekularbiologie und Virologie, ehe er 1981 als Postdoc für medizinische Genetik an die Yale University Medical School zurückging. Mit seinem Mentor Leon Rosenberg klonte er dort Ornithin-Transcarbamylase (OTC).^[1] 1984 wurde er Assistenzprofessor in der Fakultät für Genetik und baute sein eigenes Labor auf. Dort gelang es ihm 1987 OTC in Hefe herzustellen.^[2] Zu Horwichs Hauptforschungsgebiet entwickelte sich die Proteinfaltung. 1989 konnte er den Nachweis erbringen, dass Chaperone Proteine falten^[3]^[4] und hat auch viele weitere Untersuchungen am Hitzeschockprotein GroEL durchgeführt.^[5]^[6]^[7]^[8]^[9]^[10]^[11]^[12] Seit 1990 forscht er auch am Howard Hughes Medical Institute und 1995 wurde er voller Professor in Yale.

Arthur Horwich und seine Frau Martina haben drei Kinder.

Auszeichnungen

Basil O’Connor Research Award
2001: Hans Neurath Arward (Protein Society)
2003: Wahl in die National Academy of Sciences
2004: Gairdner Foundation International Award (Gairdner Foundation)
2006: Stein and Moore Award (Protein Society)
2007: Wiley Prize in Biomedical Sciences
2008: Rosenstiel Award for Distinguished Work in Basic Medical Science
2008: Louisa-Gross-Horwitz-Preis
2011: Albert Lasker Award for Basic Medical Research^[13]
2011: Massry-Preis mit Franz-Ulrich Hartl^[14]
2012: Shaw Prize in Life Science and Medicine

Literatur

Who’s Who in America. 66. Ausgabe, 2012, Band 1: A–L. Marquis Who’s Who, Berkeley Heights 2011, ISBN 978-0-8379-7031-8 (Band 1), ISBN 978-0-8379-7035-6 (Gesamtwerk), ISSN 0083-9396, S. 2057
Tinsley H. Davis: Biography of Arthur L. Horwich. In: Proceedings of the National Academy of Sciences. Band 101, Nr. 42, 19. Oktober 2004, S. 15002–15004, doi:10.1073/pnas.0406924101 (mit Bild)
Yale’s Arthur Horwich on Chaperonins and Protein Folding. In: Science Watch. September/Oktober 1996 (Interview mit Arthur Horwich, mit Bild)

Weblinks

Horwich lab
Arthur L. Horwich, M.D. auf der Seite des Howard Hughes Medical Institute
Arthur Horwich, MD auf der Seite des Louisa Gross Horwitz Prize

Einzelnachweise

↑ A. Horwich, J. Kraus, K. Williams, F. Kalousek, W. Konigsberg und L. Rosenberg: Molecular cloning of the cDNA coding for rat ornithine transcarbamoylase. In: Proceedings of the National Academy of Sciences. Band 80, Nr. 14, 15. Juli 1983, S. 4258–4262, PMID 6576335, Zusammenfassung.
↑ M. Y. Cheng, R. A. Pollock, J. P. Hendrick und A. L. Horwich: Import and processing of human ornithine transcarbamoylase precursor by mitochondria from Saccharomyces cerevisiae. In: Proceedings of the National Academy of Sciences. Band 84, Nr. 12, 15. Juni 1987, S. 4063–4067, PMID 3295876, Zusammenfassung
↑ Ming Y. Cheng, F.-Ulrich Hartl, Jörg Martin, Robert A. Pollock, Frantisek Kalousek, Walter Neupert, Elizabeth M. Hallberg, Richard L. Hallberg und Arthur L. Horwich: Mitochondrial heat-shock protein hsp60 is essential for assembly of proteins imported into yeast mitochondria. In: Nature. Band 337, 1989, S. 620–625, PMID 2645524.
↑ Joachim Ostermann, Arthur L. Horwich, Walter Neupert und F.-Ulrich Hartl: Protein folding in mitochondria requires complex formation with hsp60 and ATP hydrolysis. In: Nature. Band 341, 1989, S. 125–130, PMID 2528694.
↑ J. Martin, T. Langer, R. Boteva, A. Schramel, A. L. Horwich, und F.-U. Hartl: Chaperonin-mediated protein folding at the surface of groEL through a 'molten globule'-like intermediate. In: Nature. Band 352, Nr. 6330, 4. Juli 1991, S. 36–42, PMID 1676490.
↑ K. Braig, M. Simon, F. Furuya, J. F. Hainfeld und A. L. Horwich: A polypeptide bound by the chaperonin groEL is localized within a central cavity. In: Proceedings of the National Academy of Sciences. Band 90, Nr. 9, 1. Mai 1993, S. 3978–3982, PMID 8097882, Zusammenfassung.
↑ K. Braig, Z. Otwinowski, R. Hegde, D. Boisvert, A. Joachimiak, A. L. Horwich und P. B. Sigler: The crystal structure of the bacterial chaperonin GroEL at 2.8 A. In: Nature. Band 371, Nr. 6498, 13. Oktober 1994, S. 578–586, PMID 7935790.
↑ W. A. Fenton, Y. Kashi, K. Furtak und A. L. Horwich: Residues in chaperonin GroEL required for polypeptide binding and release. In: Nature. Band 371, Nr. 6498, 13. Oktober 1994, S. 614–619, PMID 7935796.
↑ Z. Xu, A. L. Horwich und P. B. Sigler: The crystal structure of the asymmetric GroEL-GroES-(ADP)7 chaperonin complex. In: Nature. Band 388, Nr. 6644, 21. August 1997, S. 741–751, PMID 9285585.
↑ J. S. Weissman, C. M. Hohl, O. Kovalenko, S. Chen, K. Braig, H. R. Saibil, W. A. Fenton und A. L. Horwich: Mechanism of GroEL action: productive release of polypeptide from a sequestered position under GroES. In: Cell. Band 83, 1995, S. 577–587, PMID 7585961.
↑ H. S. Rye, A. M. Roseman, K. Furtak, W. A. Fenton, H. R. Saibil und A. L. Horwich: GroEL-GroES cycling: ATP and nonnative polypeptide direct alternation of folding-active rings. In: Cell. Band 97, Nr. 3, 30. April 1999, S. 325–338, PMID 10319813.
↑ C. Chaudhry, G. W. Farr, M. J. Todd, H. S. Rye, A. T. Brünger, P. D. Adams, A. L. Horwich und P. B. Sigler: Role of the gamma-phosphate of ATP in triggering protein folding by GroEL-GroES: function, structure and energetics. In: The EMBO Journal. Band 22, 2003, S. 4877–4887, PMID 14517228.
↑ Lasker Foundation: Albert Lasker Basic Medical Research Award – Winners 2011, abgerufen am 12. September 2011.
↑ Amy E. Hamaker: 2011 Massry Prize winners discuss protein folding, 17. Oktober 2011, abgerufen am 8. Oktober 2012

Personendaten
NAME	Horwich, Arthur
ALTERNATIVNAMEN	Horwich, Arthur L.
KURZBESCHREIBUNG	US-amerikanischer Zellbiologe
GEBURTSDATUM	1951

[1] A. Horwich, J. Kraus, K. Williams, F. Kalousek, W. Konigsberg und L. Rosenberg: Molecular cloning of the cDNA coding for rat ornithine transcarbamoylase. In: Proceedings of the National Academy of Sciences. Band 80, Nr. 14, 15. Juli 1983, S. 4258–4262, PMID 6576335, Zusammenfassung.

[2] M. Y. Cheng, R. A. Pollock, J. P. Hendrick und A. L. Horwich: Import and processing of human ornithine transcarbamoylase precursor by mitochondria from Saccharomyces cerevisiae. In: Proceedings of the National Academy of Sciences. Band 84, Nr. 12, 15. Juni 1987, S. 4063–4067, PMID 3295876, Zusammenfassung

[3] Ming Y. Cheng, F.-Ulrich Hartl, Jörg Martin, Robert A. Pollock, Frantisek Kalousek, Walter Neupert, Elizabeth M. Hallberg, Richard L. Hallberg und Arthur L. Horwich: Mitochondrial heat-shock protein hsp60 is essential for assembly of proteins imported into yeast mitochondria. In: Nature. Band 337, 1989, S. 620–625, PMID 2645524.

[4] Joachim Ostermann, Arthur L. Horwich, Walter Neupert und F.-Ulrich Hartl: Protein folding in mitochondria requires complex formation with hsp60 and ATP hydrolysis. In: Nature. Band 341, 1989, S. 125–130, PMID 2528694.

[5] J. Martin, T. Langer, R. Boteva, A. Schramel, A. L. Horwich, und F.-U. Hartl: Chaperonin-mediated protein folding at the surface of groEL through a 'molten globule'-like intermediate. In: Nature. Band 352, Nr. 6330, 4. Juli 1991, S. 36–42, PMID 1676490.

[6] K. Braig, M. Simon, F. Furuya, J. F. Hainfeld und A. L. Horwich: A polypeptide bound by the chaperonin groEL is localized within a central cavity. In: Proceedings of the National Academy of Sciences. Band 90, Nr. 9, 1. Mai 1993, S. 3978–3982, PMID 8097882, Zusammenfassung.

[7] K. Braig, Z. Otwinowski, R. Hegde, D. Boisvert, A. Joachimiak, A. L. Horwich und P. B. Sigler: The crystal structure of the bacterial chaperonin GroEL at 2.8 A. In: Nature. Band 371, Nr. 6498, 13. Oktober 1994, S. 578–586, PMID 7935790.

[8] W. A. Fenton, Y. Kashi, K. Furtak und A. L. Horwich: Residues in chaperonin GroEL required for polypeptide binding and release. In: Nature. Band 371, Nr. 6498, 13. Oktober 1994, S. 614–619, PMID 7935796.

[9] Z. Xu, A. L. Horwich und P. B. Sigler: The crystal structure of the asymmetric GroEL-GroES-(ADP)7 chaperonin complex. In: Nature. Band 388, Nr. 6644, 21. August 1997, S. 741–751, PMID 9285585.

[10] J. S. Weissman, C. M. Hohl, O. Kovalenko, S. Chen, K. Braig, H. R. Saibil, W. A. Fenton und A. L. Horwich: Mechanism of GroEL action: productive release of polypeptide from a sequestered position under GroES. In: Cell. Band 83, 1995, S. 577–587, PMID 7585961.

[11] H. S. Rye, A. M. Roseman, K. Furtak, W. A. Fenton, H. R. Saibil und A. L. Horwich: GroEL-GroES cycling: ATP and nonnative polypeptide direct alternation of folding-active rings. In: Cell. Band 97, Nr. 3, 30. April 1999, S. 325–338, PMID 10319813.

[12] C. Chaudhry, G. W. Farr, M. J. Todd, H. S. Rye, A. T. Brünger, P. D. Adams, A. L. Horwich und P. B. Sigler: Role of the gamma-phosphate of ATP in triggering protein folding by GroEL-GroES: function, structure and energetics. In: The EMBO Journal. Band 22, 2003, S. 4877–4887, PMID 14517228.

[13] Lasker Foundation: Albert Lasker Basic Medical Research Award – Winners 2011, abgerufen am 12. September 2011.

[14] Amy E. Hamaker: 2011 Massry Prize winners discuss protein folding, 17. Oktober 2011, abgerufen am 8. Oktober 2012

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

[11]

[12]

[13]

[14]