Flavin-Adenin-Dinukleotid
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- Koenzym/Kofaktor
| Strukturformel | |||||||||||||
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| |||||||||||||
| Allgemeines | |||||||||||||
| Name | Flavin-Adenin-Dinukleotid | ||||||||||||
| Summenformel | C27H33N9O15P2 | ||||||||||||
| Kurzbeschreibung |
hellorangefarbener Feststoff[1] | ||||||||||||
| Externe Identifikatoren/Datenbanken | |||||||||||||
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| Eigenschaften | |||||||||||||
| Molare Masse | 785,55 g·mol−1 | ||||||||||||
| Aggregatzustand |
fest | ||||||||||||
| Löslichkeit |
löslich in Wasser[1] | ||||||||||||
| Sicherheitshinweise | |||||||||||||
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| Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen. | |||||||||||||
Flavin-Adenin-Dinukleotid (kurz FAD) ist ein Coenzym. Es hat eine wichtige Bedeutung als Elektronenüberträger in verschiedenen prokaryotischen und eukaryotischen Stoffwechselprozessen, wie der oxidativen Phosphorylierung[2], der β-Oxidation von Fettsäuren und anderen Redoxreaktionen.[3] FAD kann einzelne Elektronen übertragen[3] im Gegensatz zum NAD+. Oxidoreduktasen können somit mittels FAD molekularen Sauerstoff aktivieren.[4]
Struktur und chemische Eigenschaften
FAD besteht aus Adenosindiphosphat, das mit Riboflavin (Vitamin B2) verknüpft ist. Alternativ könnte man auch sagen, es bestehe aus Adenosin-Monophosphat (AMP), an welchem Flavinmononukleotid (FMN) gebunden ist. Die „reaktiven“ Stickstoffatome befinden sich im Isoalloxazinring des Moleküls.
Das oxidierte FAD geht durch Aufnahme zweier Protonen (H+) und zweier Elektronen (e−) in die reduzierte Form FADH2 über:[5] Man bezeichnet dies als einen ECEC-Mechanismus (e für elektrochemischer Schritt, c für chemischer Schritt der Protonierung), wobei die zweite Protonierung nur in ausreichend saurer Lösung erfolgt. Der Übergang zwischen dem ECE-Mechanismus ohne abschließende Übertragung eines Protons und des ECEC-Mechanismus ist außerdem noch von der chemischen Umgebung abhängig: Für freies FAD in Lösung überlappen ECE- und ECEC-Mechanismus bei pH 6,7[6], auf Oberflächen immobilisiertes FAD wird erst bei etwa pH 9 nach dem ECE-Mechanismus reduziert.[7]
Das Redoxpotential des FAD liegt unter Standardbedingungen bei -219 mV vs. NHE[8].
Eine Lösung von Flavin-Adenin-Dinukleotid in Wasser (10 g·l−1) besitzt einen pH-Wert von etwa 6.[1]
Enzyme die FAD verwenden
Zu den Enzymen die FAD verwenden gehören die:
- Monoamin-Oxidase
- Ferredoxin-NADP+ Reduktase
- Glucose-Oxidase (GOx)
- Cellobiose Dehydrogenase
- Nitratreduktase
Weblinks
Einzelnachweise
- ↑ 1,0 1,1 1,2 1,3 1,4 1,5 Datenblatt Flavin-Adenin-Dinukleotid (PDF) bei Carl Roth
- ↑ U. Dettmer, M. Folkerts, E. Kächler, A. Sönnichsen: Intensivkurs Biochemie, 1. Auflage, Elsevier Verlag, München, 2005, S. 10. ISBN 3-437-44450-6.
- ↑ 3,0 3,1 K. Aktories, U. Förstermann, F. B. Hofmann, K. Starke: Allgemeine und Spezielle Pharmakologie und Toxikologie: Begründet von W. Forth, D. Henschler, W. Rummel, 10. Auflage, Elsevier Verlag, München, S. 762. ISBN 3-437-42522-6.
- ↑ H. Renz: Integrative Klinische Chemie und Laboratoriumsmedizin. Pathophysiologie - Pathobiochemie - Hämatalogie, 1. Auflage, de Gruyter Verlag, 2003, S. 616. ISBN 3-11-017367-0.
- ↑ W. Maison, in: Römpp Lexikon Chemie, Online-Version, 2009.
- ↑ Müller, F.; Chemistry and Biochemistry of Flavoenzymes, 1991, Vol. 1, CRC Press London
- ↑ Nöll et al., Langmuir B, 2006, 22,2378-2383
- ↑ Müller, F.; Chemistry and Biochemistry of Flavoenzymes, 1991, Vol. 1, CRC Press London
Siehe auch
- Vitamin B2
- FAD-Synthetase