p38-mitogenaktivierte Proteinkinase

MAPK p38 α,β,γ,δ
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Vorhandene Strukturdaten: 1CM8, 3GC8, 3L8S, 3COI
Masse/Länge Primärstruktur	360/364/367/365 Aminosäuren
Kofaktor	Mg²⁺
Bezeichner
Gen-Name(n)	MAPK14, MAPK11, MAPK12, MAPK13
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	2.7.11.24 Proteinkinasen
Reaktionsart	Phosphorylierung
Substrat	ATP + Protein
Produkte	ADP + Phosphoprotein

p38-mitogenaktivierte Proteinkinasen (p38 MAPK) sind eine Klasse von Proteinen und gehören wie die JNK zur Familie der Mitogenaktivierten Proteinkinasen (MAPK). Sie sind in Signalkaskaden (siehe eingehend unter MAP-Kinase-Weg) eingebunden, deren Auslöser externe Stimuli wie Cytokine, Hitzeschock, Strahlung und osmotischen Schock sind. Sie haben darüber Bedeutung für Zelldifferenzierung, Zellwachstum und Apoptose.^[1]

Von der p38 MAP Kinase sind beim Menschen vier paraloge Isoformen bekannt, die p38-α(MAPK14), -β(MAPK11), -γ (MAPK12 oder ERK6) und -δ(MAPK13 oder SAPK4).^[2]

Einzelnachweise

↑ IPR008352 MAP kinase, p38. In: InterPro 28.0. EBI, abgerufen am 13. September 2010 (Lua-Fehler in Modul:Multilingual, Zeile 149: attempt to index field 'data' (a nil value)).
↑ UniProt Q16359, UniProt Q15759, UniProt P53778, UniProt O15264

[1] IPR008352 MAP kinase, p38. In: InterPro 28.0. EBI, abgerufen am 13. September 2010 (Lua-Fehler in Modul:Multilingual, Zeile 149: attempt to index field 'data' (a nil value)).

[2] UniProt Q16359, UniProt Q15759, UniProt P53778, UniProt O15264

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