Quartärstruktur

Darstellung der Strukturebenen der Proteinfaltung mit Fokus auf die Quartärstruktur anhand des Proteins 1EFN

Der Begriff Quartärstruktur bezeichnet in der Biochemie die definierte Anordnung von zwei oder mehr Makromolekülen mit Tertiärstruktur, die durch Wasserstoffbrücken, van-der-Waals-Kräfte und Coulombsche Kräfte zusammengehalten werden.^[1] Solche Moleküle, die aus mehreren Untereinheiten bestehen, werden Oligomere genannt. Der Quartärstruktur untergeordnete Strukturebenen sind die Primärstruktur, die Sekundärstruktur und die Tertiärstruktur. Diese Einteilung der Struktur-Hierarchie wurde 1952 von Kaj Ulrik Linderstrøm-Lang vorgeschlagen.

Proteine

Klassisches Beispiel für Quartärstrukturen sind Proteine, die sich zu funktionellen Komplexen zusammenlagern und reversibel trennen lassen. Die Assoziation der Untereinheiten erfolgt über hydrophobe Wechselwirkungen.

Viele Proteine sind auf diese Weise aus mehreren Untereinheiten zusammengesetzt. Ein bekanntes Beispiele für ein solches Oligomer stellt Hämoglobin dar. Bei den meisten Tieren besteht das Hämoglobin aus zwei identischen α-Hämoglobin- und zwei identischen β-Hämoglobinsträngen, die jeweils ein Eisenion umschließen.

Nicht alle Proteine besitzen jedoch eine Quartärstruktur. Es existieren zahlreiche einsträngige Proteine, die keine dauerhaften Komplexe bilden. Für die Funktion dieser Proteine ist hauptsächlich die Tertiärstruktur relevant.

Man kann Proteine mit Quartärstruktur unterscheiden in:

• Faserproteine (z. B.: Kollagen, Elastin, Keratin)
• Globuläre Proteine (z. B.: Hämoglobin, Myoglobin, Ribosom)
• Proteinkomplex

Einzelnachweise