α-Phenylglycin

Strukturformel
	D-Phenylglycin (links) und L-Phenylglycin (rechts)
Allgemeines
Name	α-Phenylglycin
Andere Namen	(R)-2-Amino-2-phenylessigsäure; D-(–)-Phenylglycin; D-2-Phenylglycin; (S)-2-Amino-2-phenylessigsäure; L-(+)-Phenylglycin; L-2-Phenylglycin; DL-2-Phenylglycin; (RS)-2-Phenylglycin; (±)-2-Phenylglycin;
Summenformel	C8H9NO2
Kurzbeschreibung	weißes kristallines Pulver
Externe Identifikatoren/Datenbanken
ECHA-InfoCard	Vorlage:Wikidata-Einbindung
PubChem	70134
DrugBank	Vorlage:Wikidata-Einbindung
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Eigenschaften
Molare Masse	151,16 g·mol−1
Aggregatzustand	fest
Schmelzpunkt	305 °C
Löslichkeit	schlecht in Wasser (3 g·l−1 bei 20 °C)
Sicherheitshinweise
GHS-Gefahrstoffkennzeichnung
H- und P-Sätze	H: ?
	EUH: ?
	P: ?
	Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen.

D-Phenylglycin [Synonym:(R)-Phenylglycin] ist eine ökonomisch bedeutende, in der Natur nicht vorkommende, nicht-proteinogene α-Aminocarbonsäure. Sie ist in der Seitenkette mehrerer semisynthetischer β-Lactam-Antibiotika als Teilstruktur enthalten, etwa im Ampicillin. Die enantiomere Aminosäure L-Phenylglycin [Synonym:(S)-α-Phenylglycin] besitzt nur untergeordnete Bedeutung. L-Phenylglycin ist Bestandteil der Streptogramin-Antibiotika Pristinamycin bzw. Virginiamycin, die von Streptomyces pristinaespiralis bzw. Streptomyces virginiae produziert werden.^[3]

Darstellung

D-Phenylglycin kann durch Spaltung des Racemats DL-Phenylglycin mit Hilfe von D-Campher-10-sulfonsäure, in der Gegenwart von Essigsäure und Salicylaldehyd erhalten werden. Die Ausbeute bei diesem Verfahren beträgt 68 % bei einer optischen Reinheit von 95,9 %.^[4]

Die enzymatische Darstellung von D-Phenylglycin aus Phenylpyruvat gelang 2006.^[5] Phenylpyruvat ist ein direkter Vorläufer des L-Phenylalanins. Daher wurde für die Darstellung ein E. coli-Stamms eingesetzt, der auf die Produktion von L-Phenylalanin auf Basis von Glucose optimiert war. Die Umwandlung des Phenylpyruvats erfolgte über Mandelat und Phenylglyoxylat in drei Stufen. Diese wurden durch drei Enzyme (Hydroxymandelat-Synthase (HmaS), Hydroxymandelat-Oxidase (Hmo) und die stereoinvertierende Hydroxyphenylglycin-Aminotransferase (HpgAT)) katalysiert. Die diese Enzyme kodierenden Gene stammten aus Amycolatopsis orientalis, Streptomyces coelicolor und Pseudomonas putida.

Eigenschaften

D-Phenylglycin ist ein farbloser Feststoff, der sich bei 305 °C zersetzt. Der Drehwert α einer 1-molaren Lösung in 1-molarer Salzsäure beträgt bei 20 °C und einer Wellenlänge von 589 nm –155°.^[6]

Verwendung

D-Phenylglycin ist ein wichtiger Seitenketten-Baustein für die halbsynthetische Gewinnung von β-Lactam-Antibiotika, wie Cefalexin oder Ampicillin.^[5]

Einzelnachweise

↑ ^1,0 ^1,1 ^1,2 Datenblatt α-Phenylglycin bei AlfaAesar (PDF) (JavaScript erforderlich).
↑ Datenblatt α-Phenylglycin bei Acros, abgerufen am 19. Februar 2010.
↑ Y. J. Mast, W. Wohlleben, E. Schinko: Identification and functional characterization of phenylglycine biosynthetic genes involved in pristinamycin biosynthesis in Streptomyces pristinaespiralis. In: Journal of biotechnology. Band 155, Nummer 1, August 2011, S. 63–67, ISSN 1873-4863. doi:10.1016/j.jbiotec.2010.12.001. PMID 21146568.
↑ Chikara Hongo, Ryuzo Yoshioka, Masanori Tohyama, Shigeki Yamada, Ichiro Chibata: "Racemization of Optically Active Amino Acid Salts and an Approach to Asymmetric Transformation of DL-Amino Acids", in: Bull. Chim. Soc. Jap., 1983, 56, S. 3744–3747; doi:10.1246/bcsj.56.3744; beschrieben in Patentschrift WO 1995023805.
↑ ^5,0 ^5,1 U. Müller, F. van Assema, M. Gunsior, S. Orf, S. Kremer, D. Schipper, A. Wagemans, C. A. Townsend, T. Sonke, R. Bovenberg, M. Wubbolts: "Metabolic engineering of the E. coli L-phenylalanine pathway for the production of D-phenylglycine (D-Phg)", in: Metab Eng., 2006, 8 (3), S. 196–208; PMID 16466681.
↑ Datenblatt α-Phenylglycin bei Sigma-Aldrich (PDF).

[alfa-1] 1,0 ^1,1 ^1,2 Datenblatt α-Phenylglycin bei AlfaAesar (PDF) (JavaScript erforderlich).

[2] Datenblatt α-Phenylglycin bei Acros, abgerufen am 19. Februar 2010.

[3] Y. J. Mast, W. Wohlleben, E. Schinko: Identification and functional characterization of phenylglycine biosynthetic genes involved in pristinamycin biosynthesis in Streptomyces pristinaespiralis. In: Journal of biotechnology. Band 155, Nummer 1, August 2011, S. 63–67, ISSN 1873-4863. doi:10.1016/j.jbiotec.2010.12.001. PMID 21146568.

[BCSJ-4] Chikara Hongo, Ryuzo Yoshioka, Masanori Tohyama, Shigeki Yamada, Ichiro Chibata: "Racemization of Optically Active Amino Acid Salts and an Approach to Asymmetric Transformation of DL-Amino Acids", in: Bull. Chim. Soc. Jap., 1983, 56, S. 3744–3747; doi:10.1246/bcsj.56.3744; beschrieben in Patentschrift WO 1995023805.

[PMID16466681-5] 5,0 ^5,1 U. Müller, F. van Assema, M. Gunsior, S. Orf, S. Kremer, D. Schipper, A. Wagemans, C. A. Townsend, T. Sonke, R. Bovenberg, M. Wubbolts: "Metabolic engineering of the E. coli L-phenylalanine pathway for the production of D-phenylglycine (D-Phg)", in: Metab Eng., 2006, 8 (3), S. 196–208; PMID 16466681.

[6] Datenblatt α-Phenylglycin bei Sigma-Aldrich (PDF).

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