Cystin

Strukturformel
Allgemeines
Name	Cystin
Andere Namen	(R,R)-Cystin L-(–)-Cystin IUPAC: (2R,2'R)-3,3'-Dithiobis(2-amino- propansäure)
Summenformel	C6H12N2O4S2
Kurzbeschreibung	weißes Pulver mit schwachem Eigengeruch[1]
Externe Identifikatoren/Datenbanken
CAS-Nummer 56-89-3 ECHA-InfoCard Vorlage:Wikidata-Einbindung PubChem 595 DrugBank NUTR00023 Wikidata [[:d:Lua-Fehler in Modul:Wikidata, Zeile 865: attempt to index field 'wikibase' (a nil value)|Lua-Fehler in Modul:Wikidata, Zeile 865: attempt to index field 'wikibase' (a nil value)]]
Arzneistoffangaben
ATC-Code	V06DD
Wirkstoffklasse	Aminosäure
Eigenschaften
Molare Masse	240,30 g·mol−1
Aggregatzustand	fest
Schmelzpunkt	260–261 °C (Zersetzung) [2]
pKS-Wert	1 [2]
Löslichkeit	sehr schlecht in Wasser (190 mg·l−1 bei 20 °C)[2]
Sicherheitshinweise
Bitte die Befreiung von der Kennzeichnungspflicht für Arzneimittel, Medizinprodukte, Kosmetika, Lebensmittel und Futtermittel beachten GHS-Gefahrstoffkennzeichnung [1] keine GHS-Piktogramme H- und P-Sätze H: keine H-Sätze P: keine P-Sätze [1]
Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen.

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L-Cystin [Synonym: (R,R)-Cystin] ist ein Disulfid, das durch Oxidation von zwei Molekülen der Aminosäure L-Cystein [Synonym: (R)-Cystein] entsteht. Die natürliche proteinogene α-Aminosäure L-Cystin wurde 1810 durch William Hyde Wollaston entdeckt und findet sich in hoher Konzentration peptidisch gebunden in den Zellen des Immunsystems, der Haut und den Haaren. So enthält Keratin (aus Haaren, Borsten oder Federn) etwa 11 % peptidisch gebundenes L-Cystin^[3]. Es gibt auch Nierensteine, die aus L-Cystin bestehen.

Herstellung und Gewinnung

Die Mehrheit des heute in der Lebensmittelindustrie eingesetzten L-Cystins wird fermentativ gewonnen. Hierbei kommen genetisch modifizierte Bakterien vom Typ Escherichia coli zum Einsatz. Das von den Mikroorganismen gebildete L-Cystin kann anschließend aufgereinigt und kristallisiert werden. Da lediglich die Bakterienstämme, nicht aber deren Nährsubstrat gentechnisch modifiziert wurden und keine modifizierte DNA mehr im Produkt verbleibt, wird das gewonnene L-Cystin nicht als gentechnisch verändert eingestuft.

Ein zweiter Herstellungsprozess ist die saure Hydrolyse keratinhaltiger Proteine, wie Geflügelfedern, Haare und Hufe. Hierbei erhält man nach der Neutralisation ein Proteinhydrolysat, das aus den etwa 20 proteinogenen α-Aminosäuren besteht. Daraus lässt sich eine L-Cystin- und L-Tyrosin-reiche Fraktion leicht durch Abtrennung der gut wasserlöslichen Aminosäuren gewinnen, da L-Cystin- und L-Tyrosin sich nur wenig in Wasser lösen. Bis heute wird L-Cystin nach dieser einfachen Trennmethode kommerziell gewonnen^[4].

Isomerie

Das Enantiomer des natürlichen L-Cystins ist D-Cystin [Synonym: (S,S)-Cystin]. Es besitzt ebenso wie das dritte Stereoisomer, das meso-Cystin, keine praktische Bedeutung.

Verwendung

Die elektrochemische Reduktion von L-Cystin (ein Disulfid) liefert L-Cystein (ein Thiol). Aus L-Cystin werden zahlreiche Arzneistoffe im industriellen Maßstab hergestellt, z. B. (R)-S-Carboxymethylcystein und (R)-N-Acetylcystein.

Cystin kann (ebenso wie Cystein, E920) in der Mehl-Behandlung eingesetzt werden. Beide Aminosäuren verändern die Eigenschaften des Klebers in Weizenmehlteigen. Während Cystin die Kleberstruktur festigt, die Teige also weniger dehnbar macht, lockert Cystein die Kleberstruktur und macht die Teige dadurch dehnbarer.

Handelsnamen

Kombinationspräparate

Pantogar (A), Pantovigar (D), Priorin (A, D)

Einzelnachweise