Sterol-Delta8/7-Isomerase
Sterol-Delta8/7-Isomerase | ||
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Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
Masse/Länge Primärstruktur | 229 Aminosäuren | |
Sekundär- bis Quartärstruktur | multipass Membranprotein (ER) | |
Bezeichner | ||
Gen-Name | EBP | |
Externe IDs | OMIM: 300205 UniProt: Q15125 | |
Enzymklassifikation | ||
EC, Kategorie | 5.3.3.5 Isomerase | |
Reaktionsart | Umlagerung | |
Substrat | Delta(8)-Sterol | |
Produkte | Delta(7)-Sterol | |
Vorkommen | ||
Übergeordnetes Taxon | Eukaryoten[1] |
Die Sterol-Δ8/7-Isomerase (auch: Emopamil-bindendes Protein (EBP)) ist das Enzym, das innerhalb von Sterolderivaten die Umlagerung der in der 8-Position befindlichen Doppelbindung in die 7-Position katalysiert. Diese Reaktion findet in allen Eukaryoten im Rahmen der Cholesterinbiosynthese statt. Es handelt sich um ein Transmembranprotein, das am endoplasmatischen Reticulum lokalisiert ist. Mutationen im EBP-Gen des Menschen sind die Ursache für einen Typ der Chondrodysplasia punctata, dem so genannten Conradi-Hünermann-Syndrom.[2]
Katalysierte Reaktion
Zymosterin wird zu 5α-Cholesta-7,24-dien-3β-ol umgelagert.
Einzelnachweise
Weblinks
- D'Eustachio / reactome: Zymosterol is isomerized to cholesta-7,24-dien-3beta-ol
- OrphaNet: X-linked dominant chondrodysplasia punctata