β-Carotin-15,15′-Monooxygenase
| Β-Carotin-15,15′-Monooxygenase | ||
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| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 547 Aminosäuren | |
| Kofaktor | Eisen | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | BCMO1 | |
| Externe IDs | OMIM: 605748 UniProt: Q9HAY6 | |
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 1.14.99.36 Monooxygenase | |
| Reaktionsart | Oxidierende Spaltung | |
| Substrat | β-Carotin + O2 | |
| Produkte | Retinal | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Carotinoid-Oxygenase | |
| Übergeordnetes Taxon | Bakterien, Tiere | |
Beta-Carotin–15,15′-Monooxygenase (BCO) ist das Enzym, das β-Carotin in zwei Moleküle Retinal zerlegt und so als Vitamin A aktiviert. Dieser Vorgang findet beim Menschen vor allem im Darm, aber auch in Epithelzellen der Netzhaut, Leber und Nieren statt. Seltene Mutationen im menschlichen BCMO-Gen können zu erblicher Hypercarotinämie mit Vitamin-A-Mangel führen.
BCO gehört zu den Carotinoid-Oxygenasen und hat sich mit den mehrzelligen Tieren entwickelt. Homologe Proteine sind in einigen wenigen Bakterienarten vorhanden.[1]
Katalysierte Reaktion
Oxidativer Abbau von β-Carotin (oben) unter Einwirkung von 15,15′-Dioxygenase führt über ein Dioxetan (Mitte) zu zwei Equivalenten all-trans-Retinal (unten).[2]
Einzelnachweise
Weblinks
Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Retinol-Stoffwechsel – Lern- und Lehrmaterialien
- Jennifer McDowall/Interpro: Protein Of The Month: Carotenoid Oxygenase. (engl.)
