11beta-Hydroxysteroid-Dehydrogenase 1
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- Oxidoreduktase
| 11beta-Hydroxysteroid-Dehydrogenase 1 | ||
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— | ||
| Vorhandene Strukturdaten: s. UniProt | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 291 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Homodimer; single-pass Membranprotein (ER) | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | HSD11B1 | |
| Externe IDs | OMIM: 600713 UniProt: P28845 | |
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 1.1.1.146 Oxidoreduktase | |
| Reaktionsart | Dehydrierung | |
| Substrat | 11beta-Hydroxysteroid + NADP+ | |
| Produkte | 11-Oxosteroid + NADPH/H+ | |
| Vorkommen | ||
| Übergeordnetes Taxon | Eukaryoten[1] | |
11β-Hydroxysteroid-Dehydrogenase (11-DH) heißen Eukaryoten-Enzyme, die in Steroiden eine Hydroxygruppe an 11-Position zu einer Ketogruppe dehydrieren. Insbesondere 11-DH Isoform 1 katalysiert die Umwandlung von Cortison zu Cortisol (und umgekehrt) und spielt eine Rolle bei der Regulation der Cortison-Aktivität. Es handelt sich um ein Membranprotein des endoplasmatischen Retikulums, das im Mensch hauptsächlich in der Leber produziert wird. Mutationen im HSD11B1-Gen sind verantwortlich für das so genannte AME-Syndrom, eine Form des Hyperandrogenismus und seltene Erbkrankheit.[2]
Katalysierte Reaktion
+ NADP+ $ \leftrightharpoons $ 
+ NADPH/H+
Cortisol wird zu Cortison dehydriert. Die Typ II-Isoform verwendet Nicotinamidadenindinukleotid ( NAD+) als Kofaktor.
Einer der bekannten Hemmstoffe dieser Reaktion ist 18alpha-Glycyrrhetinsäure, die in Lakritze enthalten ist.[3][4]
Einzelnachweise
- ↑ Homologe bei inParanoid
- ↑ UniProt P28845
- ↑ Tanahashi T., Mune T., Morita H. et al.: Glycyrrhizic acid suppresses type 2 11 beta-hydroxysteroid dehydrogenase expression in vivo. In: J Steroid Biochem Mol Biol. 80. Jahrgang, Nr. 4-5, April 2002, S. 441-7, PMID 11983491.
- ↑ Classen-Houben D., Schuster D., Da Cunha T. et al.: Selective inhibition of 11beta-hydroxysteroid dehydrogenase 1 by 18alpha-glycyrrhetinic acid but not 18beta-glycyrrhetinic acid. In: J Steroid Biochem Mol Biol. 113. Jahrgang, Nr. 3-5, Februar 2009, S. 248-52, doi:10.1016/j.jsbmb.2009.01.009, PMID 19429429.
Weblinks
- Jassal / reactome: Oxidation of cortisol to yield cortisone