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F430

Strukturformel
Struktur von F430
Allgemeines
Name F430
Andere Namen
  • Koenzym F430
  • Kofaktor F430
Summenformel C42H51N6NiO13−
Externe Identifikatoren/Datenbanken
CAS-Nummer 73145-13-8
PubChem 5460020
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Eigenschaften
Molare Masse 906,6 g·mol−1
Sicherheitshinweise
GHS-Gefahrstoffkennzeichnung
keine Einstufung verfügbar[1]
Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen.

Der Kofaktor F430, auch F430, ist die prosthetische Gruppe des Enzyms Methyl-Coenzym-M-Reduktase. Seinem Absorptionsmaximum bei λmax = 430 nm verdankt er den Namen. Der Kofaktor kommt ausschließlich in methanogenen Archaeen vor.

Entdeckung

F430 wurde 1977 von Jean LeGall als gelbe Komponente in Zellextrakten von Methanobacterium thermoautotrophicum entdeckt. Wegen seiner starken Absorption bei λmax = 430 nm wurde er Faktor F430 bezeichnet.[2] Die 1980 von Thauer und Mitarbeitern vorgeschlagene Tetrapyrrol-ähnliche Struktur wurde schließlich durch NMR-Studien verifiziert.[3]

Vorkommen

Obwohl der Kofaktor F430 in seinem Aufbau anderen Tetrapyrrolen ähnelt, wurde er nur in methanogenen Archaeen nachgewiesen.[4] In jenen dient er ausschließlich als prosthetische Gruppe des Enzyms Methyl-Coenzym-M-Reduktase (MCR).

Chemische Eigenschaften

F430 erinnert seiner Struktur nach einem Tetrapyrrolring und ähnelt den Porphyrinen bzw. Corrinen. Der Chromophor ist ein Tetrahydro-Derivat des sogenannten Corphins. Das Ringsystem in F430 hat insgesamt nur fünf Doppelbindungen und ist damit der am stärksten reduzierte Tetrapyrrolring in der Natur. Durch den Mangel an konjugierten Doppelbindungen ist es im Gegensatz zum ungesättigteren Tetrapyrrolen (beispielsweise dem roten Häm) gelb. Darüber hinaus ist das Ringsystem durch zwei angeknüpfte Ringsysteme vergrößert.

Bislang ist es der einzige Abkömmling eines Tetrapyrrolsystems, das ein Nickelion enthält. Dieses liegt als Ni(I) vor und ist paramagnetisch. Der Kofaktor kann durch Denaturieren der MCR mittels Säuren isoliert werden. Isoliertes F430 ist thermisch instabil und Sauerstoff-sensitiv.[5]

Variante des Cofaktors F430: (172S)-172-Methylthio-Coenzym F430.

Kürzlich wurde eine Variante des Cofaktors F430 entdeckt, die am C172-Atom durch eine Methylthio-Gruppe modifiziert ist (siehe Bild).[6] Diese Variante hat aber anscheinend keine Auswirkung auf das Nickelatom im Zentrum, das für die Funktion des Cofaktors essentiell ist. Warum diese Variante so modifiziert ist, steht noch zur Diskussion.

Bedeutung

Der Kofaktor ist die prosthetische Gruppe des Enzyms Methyl-Coenzym-M-Reduktase (MCR). Jedes Enzym enthält zwei nicht kovalent gebundene F430. MCR katalysiert den letzten Schritt der Methanogenese, bei der Methan freigesetzt wird und ein Disulfidkomplex aus Coenzym M (CoM) und Coenzym B (CoB) entsteht:

$ \mathrm {CH_{3}{-}S{-}CoM+HS{-}CoB\rightarrow \ CH_{4}+CoB{-}S{-}S{-}CoM} $

Der genaue Mechanismus ist noch nicht aufgeklärt. Es ist dabei auch unklar, ob infolge der Katalyse Ni(III) gebildet werden kann.[7][8]

Einzelnachweise

  1. ↑ Dieser Stoff wurde in Bezug auf seine Gefährlichkeit entweder noch nicht eingestuft oder eine verlässliche und zitierfähige Quelle hierzu wurde noch nicht gefunden.
  2. ↑ R. P. Gunsalus, R. S. Wolfe: Chromophoric factors F342 and F430 of Methanobacterium thermoautotrophicum, in: FEMS Microbiol. Lett. 1978, 3 (4), 191–193; doi:10.1111/j.1574-6968.1978.tb01916.x
  3. ↑ Livingston, DA. et al.: Zur Kenntnis des Faktors F430 aus methanogenen Bakterien: Struktur des proteinfreien Faktors, in: Helv. Chim. Acta 1984, 67 (1), 334–351; doi:10.1002/hlca.19840670141
  4. ↑ Diekert G. et al.: Nickel requirement and factor F430 content of methanogenic bacteria, in: J Bacteriol. 1981, 148 (2), 459–464; PMID 7298577; PDF (freier Volltextzugriff, engl.)
  5. ↑ Ghosh, A. et al.: Deconstructing F430: quantum chemical perspectives of biological methanogenesis, in: Curr Opin Chem Biol. 2001, 5 (6), 744–750; PMID 11738187.
  6. ↑ Mayr, S. et al.: Structure of an F430 variant from archaea associated with anaerobic oxidation of methane, in: J. Am. Chem. Soc. 2008, 130 (32), 10758–10767; PMID 18642902; doi:10.1021/ja802929z.
  7. ↑ Ermler, U.: On the mechanism of methyl-coenzyme M reductase, in: J. Chem. Soc., Dalton Trans. 2005, 21, 345–348; PMID 16234924; PDF (freier Volltextzugriff, engl.)
  8. ↑ Ragsdale, SW.: Nickel and the carbon cycle, in: J. Inorg. Biochem. 2007, 101 (11-12), 1657–1666; PMID 17716738; PMC 2100024 (freier Volltext, PDF).

Literatur

  • DiMarco, AA. et al. (1990): Unusual coenzymes of methanogenesis. In: Annu Rev Biochem. 59; 355–394; PMID 2115763
  • Hausinger, RP. (1987): Nickel utilization by microorganisms. In: Microbiol Rev. 51(1); 22–42; PMID 3104749; PDF (freier Volltextzugriff, engl.)

siehe auch

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