Ferrochelatase

Ferrochelatase
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Vorhandene Strukturdaten: s. UniProt
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur	369 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur	Homodimer
Kofaktor	[2Fe2S]
Bezeichner
Gen-Name	FECH
Externe IDs	OMIM: 612386 UniProt: P22830
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	4.99.1.1 Lyase
Reaktionsart	Elimination
Substrat	Protoporphyrin + Fe²⁺
Produkte	Häm + 2H⁺
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon	Lebewesen^[1]

Ferrochelatase (auch: Häm-Synthase) ist das Enzym in allen Lebewesen, das den letzten Teilschritt der Synthese des Häm, die Chelatierung von Protoporphyrin mit einem Eisen-II-Ion katalysiert. Da die Reaktion bei Eukaryoten in den Mitochondrien bzw. Chloroplasten stattfindet, muss Protoporphyrin zuvor in diese Kompartimente transportiert werden; der genaue Ablauf des Transports ist noch unklar. Beim Mensch führen Mutationen am FECH-Gen zu Ferrochelatasemangel, welcher für die seltene Erbkrankheit erythropoetische Protoporphyrie verantwortlich ist.^[1]^[2]^[3]

Katalysierte Reaktion

+ Fe²⁺ ⇔ + 2H⁺

Protoporphyrin IX wird mit Eisen-II chelatiert, Protonen werden abgespalten, Häm b entsteht. Umgekehrt kann das Enzym auch die Entfernung des Metallions beim Abbau verschiedener Häme katalysieren. Als Cofaktor fungiert ein Eisen-Schwefel-Cluster. Rekombinante Ferrochelatase ist in der Lage, auch andere zweiwertige Metallionen wie Kobalt, Nickel, Zink oder Kupfer zu chelatieren.^[4]^[5]

Einzelnachweise

↑ ^1,0 ^1,1 BRENDA-Eintrag
↑ Jassal, D'Eustachio / reactome: Protoporphyrin IX is transported from the mitochondrial intermembrane space into the mitochondrial matrix
↑ UniProt P22830
↑ Taketani S, Ishigaki M, Mizutani A, et al.: Heme synthase (ferrochelatase) catalyzes the removal of iron from heme and demetalation of metalloporphyrins. In: Biochemistry. 46. Jahrgang, Nr. 51, Dezember 2007, S. 15054–61, doi:10.1021/bi701460x, PMID 18044970.
↑ Hunter GA, Sampson MP, Ferreira GC: Metal ion substrate inhibition of ferrochelatase. In: J. Biol. Chem. 283. Jahrgang, Nr. 35, August 2008, S. 23685–91, doi:10.1074/jbc.M803372200, PMID 18593702.

Weblinks

Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Porphyrinbiosynthese – Lern- und Lehrmaterialien

Jassal, D'Eustachio / reactome: Ferrous iron is inserted into protoporphyrin IX to form heme

[b-1] 1,0 ^1,1 BRENDA-Eintrag

[2] Jassal, D'Eustachio / reactome: Protoporphyrin IX is transported from the mitochondrial intermembrane space into the mitochondrial matrix

[3] UniProt P22830

[4] Taketani S, Ishigaki M, Mizutani A, et al.: Heme synthase (ferrochelatase) catalyzes the removal of iron from heme and demetalation of metalloporphyrins. In: Biochemistry. 46. Jahrgang, Nr. 51, Dezember 2007, S. 15054–61, doi:10.1021/bi701460x, PMID 18044970.

[5] Hunter GA, Sampson MP, Ferreira GC: Metal ion substrate inhibition of ferrochelatase. In: J. Biol. Chem. 283. Jahrgang, Nr. 35, August 2008, S. 23685–91, doi:10.1074/jbc.M803372200, PMID 18593702.

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Ferrochelatase

Katalysierte Reaktion

Einzelnachweise

Weblinks

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