Fumaratatmung

Unter Fumaratatmung versteht man eine anaerobe Atmung, bei der nicht Sauerstoff sondern C₄-Dicarboxylat (meist Fumarat oder Fumarsäure) als Elektronenakzeptor fungiert. Dabei wird ein Molekül Fumarat zu einem Molekül Succinat (Bernsteinsäure) zur Energiegewinnung reduziert.

Die Fumaratatmung liefert vergleichsweise wenig Energie (Redoxpotential E^o' + 0,03 V bei Fumaratatmung gegenüber + 0,82 V bei aerober Atmung).

Vorkommen

Fumaratatmung kann von fakultativen Anaerobiern genutzt werden. Befähigt sind dazu nur Prokaryoten, insbesondere Archaeen und Eubakterien als Bewohner feuchter Standorte (Gewässersedimente oder in grundwasserführenden Schichten oder bei Staunässe oder kloakal in tierischen Organismen) wie Escherichia coli.

Viele Endoparasiten wie Bandwürmer^[1]^[2] scheinen ebenfalls fakultative Anaerobier zu sein und können Fumaratatmung nutzen. Jedoch geht die anaerobe Stoffwechselfähigkeit auf symbiontische Bakterien zurück, welche die Energieumsetzung zur Verfügung stellen.

Stoffwechselregulation

E. coli ist ein fakultativer Anaerobier. Die Entscheidung zwischen aerobem und anaerobem Stoffwechsel trifft der globale Regulator Fnr (Fumarat/Nitrat Regulator). In Abwesenheit von Sauerstoff induziert er die Genexpression aller anaeroben Stoffwechselenzyme, unter aeroben Bedingungen ist Fnr inaktiv.^[3] Um verschiedene Substrate als Elektronenakzeptor nutzen zu können, müssen jeweils verschiedene Enzyme dem Stoffwechsel zur Verfügung stehen.

Die Steuerung der transkriptionellen Genexpression für die Fumaratatmung liefert das Zweikomponentensystem DcuSR, bestehend aus der Sensorkomponente DcuS (eine membranständige Histidinkinase zur Substraterkennung) und dem Responseregulator DcuR (ein cytoplasmatischer Mechanismus zur Signaltransduktion). DcuSR wird aktiviert, wenn DcuS im Außenmedium C₄-Dicarboxylat wahrnimmt, aber keine andere nutzbare Energiequelle.^[4]^[5]

Stoffwechsel

Für die Fumaratatmung sind spezielle Proteine bzw. Enzyme erforderlich: eine membranständige terminale Oxidoreduktase, die Fumarat-Reduktase FrdABCD, welche in einigen Untereinheiten identisch ist mit der Succinat-Dehydrogenase. Daneben wird der Fumarat/Succinat Antiporter DcuB (Transportprotein) benötigt zur Aufnahme des Fumarates aus dem Umgebungsmedium.

Einzelnachweise

↑ J. Zenka, J. Prokopic: Contribution to the knowledge of aerobic processes in Taenia crassiceps larvae. In: Folia Parasitol (Praha). 1986; 33(4), S. 331–336. (Respiration of homogenates and isolated mitochondria of T. crassiceps larvae was measured. Respiration (about 70 %) could be inhibited by cyanide, indicating that an important part is played by classical respiratory chain. When succinate was used as substrate, relatively low respiratory rates were measured, mitochondria showing higher affinity to NADH. Above a half of respiratory rate remained unchanged even at very low oxygen concentrations. Fumarate exhibited inhibitory activity on respiration of T. crassiceps mitochondria. Respiration in which NADH was used as substrate was twice as much more sensitive to inhibition by fumarate than respiration stimulated by succinate.) PMID 3804084
↑ J. Zenka, J. Prokopic: Malic enzyme, malate dehydrogenase, fumarate reductase and succinate dehydrogenase in the larvae of Taenia crassiceps. (Malate dehydrogenase, malic enzyme, succinate dehydrogenase, and fumarate reductase activities have been studied in the cytoplasm and mitochondria of Taenia crassiceps larvae. The results show that these larvae contain enzymes for anaerobic acquisition of energy with terminal fumarate reductase, but some facts, as the high ratio of succinate dehydrogenase activity to fumarate reductase activity and the low proportion of fumarate reductase in the whole NADH oxidase activity in mitochondria, suggest that aerobic processes are also involved in the energy acquisition in this parasite.) PMID 3596392
↑ Joseph W. Lengeler: Biology of the Prokaryotes. Thieme 1999, ISBN 3-13-108411-1, S. 525f.
↑ Holger Kneuper: Struktur- und Funktionsuntersuchungen des C₄-Dicarboxylat-Sensors DcuS. Dissertation, Johannes Gutenberg-Universität Mainz, August 2005
↑ Evelyn Zientz: Identifizierung und Charakterisierung des Fumaratregulationssystems DcuSR aus Escherichia coli. (PDF) Vaam-Promotionspreis BIOspektrum 4/01 (7)

[1] J. Zenka, J. Prokopic: Contribution to the knowledge of aerobic processes in Taenia crassiceps larvae. In: Folia Parasitol (Praha). 1986; 33(4), S. 331–336. (Respiration of homogenates and isolated mitochondria of T. crassiceps larvae was measured. Respiration (about 70 %) could be inhibited by cyanide, indicating that an important part is played by classical respiratory chain. When succinate was used as substrate, relatively low respiratory rates were measured, mitochondria showing higher affinity to NADH. Above a half of respiratory rate remained unchanged even at very low oxygen concentrations. Fumarate exhibited inhibitory activity on respiration of T. crassiceps mitochondria. Respiration in which NADH was used as substrate was twice as much more sensitive to inhibition by fumarate than respiration stimulated by succinate.) PMID 3804084

[2] J. Zenka, J. Prokopic: Malic enzyme, malate dehydrogenase, fumarate reductase and succinate dehydrogenase in the larvae of Taenia crassiceps. (Malate dehydrogenase, malic enzyme, succinate dehydrogenase, and fumarate reductase activities have been studied in the cytoplasm and mitochondria of Taenia crassiceps larvae. The results show that these larvae contain enzymes for anaerobic acquisition of energy with terminal fumarate reductase, but some facts, as the high ratio of succinate dehydrogenase activity to fumarate reductase activity and the low proportion of fumarate reductase in the whole NADH oxidase activity in mitochondria, suggest that aerobic processes are also involved in the energy acquisition in this parasite.) PMID 3596392

[3] Joseph W. Lengeler: Biology of the Prokaryotes. Thieme 1999, ISBN 3-13-108411-1, S. 525f.

[4] Holger Kneuper: Struktur- und Funktionsuntersuchungen des C₄-Dicarboxylat-Sensors DcuS. Dissertation, Johannes Gutenberg-Universität Mainz, August 2005

[5] Evelyn Zientz: Identifizierung und Charakterisierung des Fumaratregulationssystems DcuSR aus Escherichia coli. (PDF) Vaam-Promotionspreis BIOspektrum 4/01 (7)

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