GRIA 3
Glutamate receptor, ionotrophic, AMPA 3 | ||
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Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
Masse/Länge Primärstruktur | 866 Aminosäuren | |
Sekundär- bis Quartärstruktur | multipass Membranprotein; Homo-/Heterotetramer | |
Isoformen | Flip, Flop | |
Bezeichner | ||
Gen-Namen | GRIA3; GluR-3, GluR-C, AMPA-3 | |
Externe IDs | OMIM: 305915 UniProt: P42263 MGI: 95810 | |
Transporter-Klassifikation | ||
TCDB | 1.A.10 | |
Bezeichnung | Glutamatgesteuerter Ionenkanal | |
Vorkommen | ||
Homologie-Familie | Glutamatrezeptor | |
Übergeordnetes Taxon | Bilateria | |
Orthologe | ||
Mensch | Maus | |
Entrez | 2892 | 53623 |
Ensembl | ENSG00000125675 | ENSMUSG00000001986 |
UniProt | P42263 | Q0VGS8 |
Refseq (mRNA) | NM_000828 | NM_016886 |
Refseq (Protein) | NP_000819 | NP_058582 |
Genlocus | Chr chrX: 122.15 – 122.45 Mb | Chr chrX: 37.65 – 37.92 Mb |
PubMed-Suche | 2892 | 53623
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Der Glutamate receptor, ionotrophic, AMPA 3, auch bekannt als GRIA3, ist ein menschliches Protein.[1]
Glutamat-Rezeptoren gehören zu den vorherrschenden exzitatorischen Neurotransmitter-Rezeptoren im Gehirn von Säugetieren. Sie sind heteromere Proteinkomplexe, die aus verschiedenen Untereinheiten bestehen. Jede Untereinheit besitzt eine transmembranäre Domäne. Sie bilden zusammen einen ligandengesteuerten Ionenkanal. Die Glutamat-Rezeptoren vom Typ GRIA 1-4 (auch GluR1-4) gehören aufgrund ihrer Aktivierbarkeit durch den Agonisten alpha-amino-3-hydroxy-5-methyl-4-isoxazole propionate zu den sogenannten AMPA-Rezeptoren. GRIA 3 wird auch auf Lymphozyten exprimiert[2] und wurde als Kandidatengen für verschiedene Störungen gehandelt, unter anderem Rett-Syndrom[3], Rassmussen-Enzephalitis[4], Bipolare Störung[5] und das X-gebundene Mental-redardation-Syndrom nach Smith-Fineman-Myers.[6]
Siehe auch
Empfohlene Literatur
- McNamara JO, Eubanks JH, McPherson JD, et al.: Chromosomal localization of human glutamate receptor genes. in: J. Neurosci. vol. 12,7 pg. 2555–62 (1992) PMID 1319477
- Hollmann M, Hartley M, Heinemann S: Ca2+ permeability of KA-AMPA--gated glutamate receptor channels depends on subunit composition. in: Science vol. 252,5007 pg. 851–3 (1991) PMID 1709304
- Rampersad V, Elliott CE, Nutt SL, et al.: Human glutamate receptor hGluR3 flip and flop isoforms: cloning and sequencing of the cDNAs and primary structure of the proteins. in: Biochim. Biophys. Acta vol. 1219,2 pg. 563–6 (1994) PMID 7918660
- Tomiyama M, Rodriguez-Puertas R, Cortés R, et al.: Differential regional distribution of AMPA receptor subunit messenger RNAs in the human spinal cord as visualized by in situ hybridization. in: Neuroscience vol. 75,3 pg. 901–15 (1997) PMID 8951883
- Osten P, Srivastava S, Inman GJ, et al.: The AMPA receptor GluR2 C terminus can mediate a reversible, ATP-dependent interaction with NSF and alpha- and beta-SNAPs. in: Neuron vol. 21,1 pg. 99–110 (1998) PMID 9697855
- Srivastava S, Osten P, Vilim FS, et al.: Novel anchorage of GluR2/3 to the postsynaptic density by the AMPA receptor-binding protein ABP. in: Neuron vol. 21,3 pg. 581–91 (1998) PMID 9768844
- Hayashi T, Umemori H, Mishina M, Yamamoto T: The AMPA receptor interacts with and signals through the protein tyrosine kinase Lyn. in: Nature vol. 397,6714 pg. 72–6 (1999) PMID 9892356
- Aruscavage PJ, Bass BL: A phylogenetic analysis reveals an unusual sequence conservation within introns involved in RNA editing. in: RNA vol. 6,2 pg. 257–69 (2000) PMID 10688364
- Gahring L, Carlson NG, Meyer EL, Rogers SW: Granzyme B proteolysis of a neuronal glutamate receptor generates an autoantigen and is modulated by glycosylation. in: J. Immunol. vol. 166,3 pg. 1433–8 (2001) PMID 11160179
- Hirbec H, Perestenko O, Nishimune A, et al.: The PDZ proteins PICK1, GRIP, and syntenin bind multiple glutamate receptor subtypes. Analysis of PDZ binding motifs. in: J. Biol. Chem. vol. 277,18 pg. 15221–4 (2002) PMID 11891216
- Wyszynski M, Kim E, Dunah AW, et al.: Interaction between GRIP and liprin-alpha/SYD2 is required for AMPA receptor targeting. in: Neuron vol. 34,1 pg. 39–52 (2002) PMID 11931740
- Tomiyama M, Rodríguez-Puertas R, Cortés R, et al.: Flip and flop splice variants of AMPA receptor subunits in the spinal cord of amyotrophic lateral sclerosis. in: Synapse vol. 45,4 pg. 245–9 (2002) PMID 12125045
- Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al.: Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences. in: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. vol. 99,26 pg. 16899–903 (2003) PMID 12477932
- Flajolet M, Rakhilin S, Wang H, et al.: Protein phosphatase 2C binds selectively to and dephosphorylates metabotropic glutamate receptor 3. in: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. vol. 100,26 pg. 16006–11 (2004) PMID 14663150
- Kolleker A, Zhu JJ, Schupp BJ, et al.: Glutamatergic plasticity by synaptic delivery of GluR-B(long)-containing AMPA receptors. in: Neuron vol. 40,6 pg. 1199–212 (2004) PMID 14687553
Einzelnachweise
- ↑ Entrez Gene: GRIA3 glutamate receptor, ionotrophic, AMPA 3. Abgerufen am 31. Dezember 2010.
- ↑ Ganor Y, Besser M, Ben-Zakay N, et al.: Human T cells express a functional ionotropic glutamate receptor GluR3, and glutamate by itself triggers integrin-mediated adhesion to laminin and fibronectin and chemotactic migration. in: J. Immunol. vol. 170,8 pg. 4362–72 (2003) PMID 12682273
- ↑ Amir R, Dahle EJ, Toriolo D, Zoghbi HY: Candidate gene analysis in Rett syndrome and the identification of 21 SNPs in Xq. in: Am. J. Med. Genet. vol. 90,1 pg. 69–71 (2000) PMID 10602120
- ↑ Rogers SW, Andrews PI, Gahring LC, et al.: Autoantibodies to glutamate receptor GluR3 in Rasmussen's encephalitis. in: Science vol. 265,5172 pg. 648–51 (1994) PMID 8036512
- ↑ Gécz J, Barnett S, Liu J, et al.: Characterization of the human glutamate receptor subunit 3 gene (GRIA3), a candidate for bipolar disorder and nonspecific X-linked mental retardation. in: Genomics vol. 62,3 pg. 356–68 (2000) PMID 10644433
- ↑ Liu QJ, Gong YQ, Chen BX, et al.: [Linkage analysis and mutation detection of GRIA3 in Smith--Fineman--Myers syndrome] in: Yi Chuan Xue Bao vol. 28,11 pg. 985–90 (2001) PMID 11725645