GRIA 2
Glutamate receptor, ionotropic, AMPA 2 | ||
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Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
Masse/Länge Primärstruktur | 859 Aminosäuren | |
Sekundär- bis Quartärstruktur | multipass Membranprotein; Homo-/Heterotetramer | |
Isoformen | Flip, Flop, Long | |
Bezeichner | ||
Gen-Namen | GRIA2; GLUR2 | |
Externe IDs | OMIM: 138247 UniProt: P42262 MGI: 95809 | |
Transporter-Klassifikation | ||
TCDB | 1.A.10 | |
Bezeichnung | Glutamatgesteuerter Ionenkanal | |
Vorkommen | ||
Homologie-Familie | CG3822 PA | |
Übergeordnetes Taxon | Bilateria | |
Orthologe | ||
Mensch | Maus | |
Entrez | 2891 | 14800 |
Ensembl | ENSG00000120251 | ENSMUSG00000033981 |
UniProt | P42262 | Q4LG64 |
Refseq (mRNA) | NM_000826 | NM_001039195 |
Refseq (Protein) | NP_000817 | NP_001034284 |
Genlocus | Chr chr4: 158.36 – 158.51 Mb | Chr chr3: 80.77 – 80.89 Mb |
PubMed-Suche | 2891 | 14800
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Der Glutamate receptor, ionotropic, AMPA 2, auch bekannt als GRIA2, ist ein menschliches Protein.[1] Glutamat-Rezeptoren sind die vorherrschende Form der excitatorischen Neurotransmitter-Rezeptoren im Säugetier-Gehirn. Sie werden durch eine Vielzahl von neurophysiologischen Prozessen aktiviert. Dieses Membranprotein gehört zur Familie der Glutamat-Rezeptoren, die sensitiv für alpha-amino-3-hydroxy-5-methyl-4-isoxazole propionate (AMPA) sind. Es ist ein ligandenaktivierter Kationenkanal. Diese Kanäle sind aus den vier Untereinheiten GRIA1-4 zusammengesetzt. Bei dem Gen der Untereinheit GRIA2 ist ein RNA-Editing (CAG->CGG; Q->R) innerhalb des Abschnittes beschrieben, der für die zweite transmembranäre Domaine codiert. Vermutlich wird der Kanal dadurch Ca(2+)-impermeabel. Studien beim Menschen und Tierversuche legen nahe, dass das pre-mRNA Editing für die normale Funktion des Gehirns unabdingbar ist und dass Fehler beim RNA-Editing des GRIA2-Gens eine Rolle in der Verursachung der ALS spielen. Für dieses Gen wurde ein alternatives Spleißen beschrieben, was die Ausbildung sogenannter Flip-Flop Isoformen zur Folge hat, die sich in ihren Signalübermittlungseigenschaften unterscheiden.[1]
Siehe auch
Empfohlene Literatur
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- Paschen W, Hedreen JC, Ross CA: ‘‘RNA editing of the glutamate receptor subunits GluR2 and GluR6 in human brain tissue.’‘ in: J. Neurochem. vol. 63,5 pg. 1596–602 (1994) PMID 7523595
- Köhler M, Kornau HC, Seeburg PH: ‘‘The organization of the gene for the functionally dominant alpha-amino-3-hydroxy-5-methylisoxazole-4-propionic acid receptor subunit GluR-B.’‘ in: J. Biol. Chem. vol. 269,26 pg. 17367–70 (1994) PMID 7545935
- Eastwood SL, Burnet PW, Beckwith J, et al.: ‘‘AMPA glutamate receptors and their flip and flop mRNAs in human hippocampus.’‘ in: Neuroreport vol. 5,11 pg. 1325–8 (1994) PMID 7919190
- Sun W, Ferrer-Montiel AV, Montal M: ‘‘Primary structure and functional expression of the AMPA/kainate receptor subunit 2 from human brain.’‘ in: Neuroreport vol. 5,4 pg. 441–4 (1994) PMID 8003671
- Higuchi M, Single FN, Köhler M, et al.: ‘‘RNA editing of AMPA receptor subunit GluR-B: a base-paired intron-exon structure determines position and efficiency.’‘ in: Cell vol. 75,7 pg. 1361–70 (1994) PMID 8269514
- McLaughlin DP, Cheetham ME, Kerwin RW: ‘‘Expression of alternatively-spliced glutamate receptors in human hippocampus.’‘ in: Eur. J. Pharmacol. vol. 244,1 pg. 89–92 (1993) PMID 8420792
- Srivastava S, Osten P, Vilim FS, et al.: ‘‘Novel anchorage of GluR2/3 to the postsynaptic density by the AMPA receptor-binding protein ABP.’‘ in: Neuron vol. 21,3 pg. 581–91 (1998) PMID 9768844
- Matsuda S, Mikawa S, Hirai H: ‘‘Phosphorylation of serine-880 in GluR2 by protein kinase C prevents its C terminus from binding with glutamate receptor-interacting protein.’‘ in: J. Neurochem. vol. 73,4 pg. 1765–8 (1999) PMID 10501226
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- Aruscavage PJ, Bass BL: ‘‘A phylogenetic analysis reveals an unusual sequence conservation within introns involved in RNA editing.’‘ in: RNA vol. 6,2 pg. 257–69 (2000) PMID 10688364
- Osten P, Khatri L, Perez JL, et al.: ‘‘Mutagenesis reveals a role for ABP/GRIP binding to GluR2 in synaptic surface accumulation of the AMPA receptor.’‘ in: Neuron vol. 27,2 pg. 313–25 (2000) PMID 10985351
- Chung HJ, Xia J, Scannevin RH, et al.: ‘‘Phosphorylation of the AMPA receptor subunit GluR2 differentially regulates its interaction with PDZ domain-containing proteins.’‘ in: J. Neurosci. vol. 20,19 pg. 7258–67 (2001) PMID 11007883
- Armstrong N, Gouaux E: ‘‘Mechanisms for activation and antagonism of an AMPA-sensitive glutamate receptor: crystal structures of the GluR2 ligand binding core.’‘ in: Neuron vol. 28,1 pg. 165–81 (2000) PMID 11086992
- Krampfl K, Schlesinger F, Zörner A, et al.: ‘‘Control of kinetic properties of GluR2 flop AMPA-type channels: impact of R/G nuclear editing.’‘ in: Eur. J. Neurosci. vol. 15,1 pg. 51–62 (2002) PMID 11860506
- Hirbec H, Perestenko O, Nishimune A, et al.: ‘‘The PDZ proteins PICK1, GRIP, and syntenin bind multiple glutamate receptor subtypes. Analysis of PDZ binding motifs.’‘ in: J. Biol. Chem. vol. 277,18 pg. 15221–4 (2002) PMID 11891216
Einzelnachweise
- ↑ 1,0 1,1 Entrez Gene: GRIA2 glutamate receptor, ionotropic, AMPA 2. Abgerufen am 31. Dezember 2010.