Lecithin-Retinol-Acyltransferase
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- Transferase
- Erbkrankheit-assoziiertes Protein
| Lecithin-Retinol-Acyltransferase | ||
|---|---|---|
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— | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 230 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Membranprotein (ER) | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | LRAT | |
| Externe IDs | OMIM: 604863 UniProt: O95237 | |
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 2.3.1.135 Transferase | |
| Reaktionsart | Übertragung eines Fettsäurerests | |
| Substrat | 1,2-Diacyllecithin + Retinol | |
| Produkte | 2-Acyllecithin + Retinylester | |
| Vorkommen | ||
| Übergeordnetes Taxon | Wirbeltiere[1] | |
Die Lecithin-Retinol-Acyltransferase (LRAT) ist das Enzym in Wirbeltieren, das die Veresterung von Retinol katalysiert. Diese Reaktion findet in allen Gewebetypen statt, die Vitamin A speichern, besonders aber in Netzhaut, Leber und Darm. Retinylester (im Mensch hauptsächlich Retinylpalmitat) sind außerdem die bevorzugte Form, in der Vitamin A vom Darm zur Leber transportiert wird. LRAT ist in der Membran des ER lokalisiert und bezieht eines der beiden Substrate von dort. Mutationen im LRAT-Gen sind eine Ursache für Retinitis pigmentosa.[2][3]
Ratten ohne LRAT sind nicht in der Lage, Vesikel in Leber-Ito-Zellen zu bilden, die als Fettspeicher dienen. Die Speicherung von Vitamin A in der Netzhaut wurde an Mäusen untersucht und war abhängig von der Anwesenheit von LRAT. In vielen menschlichen Krebs-Zelllinien ist die Genexpression von LRAT erniedrigt. Auf der anderen Seite reagieren Mäuse mit erhöhter LRAT-Expression empfindlicher auf Karzinogene im oralen Bereich.[4][5][6][7]
Katalysierte Reaktion
+ 
$ \longrightarrow $
$ \longrightarrow $ 
+ 
All-trans-Retinol und Dipalmitoyllecithin werden zu Retinylpalmitat und 2-Palmitoyllecithin umgesetzt.
Einzelnachweise
- ↑ Homologe bei OMA
- ↑ UniProt O95237
- ↑ Moise AR, Golczak M, Imanishi Y, Palczewski K: Topology and membrane association of lecithin: retinol acyltransferase. In: J. Biol. Chem. 282. Jahrgang, Nr. 3, Januar 2007, S. 2081–90, doi:10.1074/jbc.M608315200, PMID 17114808 (jbc.org).
- ↑ Blaner WS, O'Byrne SM, Wongsiriroj N, et al.: Hepatic stellate cell lipid droplets: a specialized lipid droplet for retinoid storage. In: Biochim. Biophys. Acta. 1791. Jahrgang, Nr. 6, Juni 2009, S. 467–73, doi:10.1016/j.bbalip.2008.11.001, PMID 19071229, PMC 2719539 (freier Volltext).
- ↑ Ruiz A, Ghyselinck NB, Mata N, et al.: Somatic ablation of the Lrat gene in the mouse retinal pigment epithelium drastically reduces its retinoid storage. In: Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 48. Jahrgang, Nr. 12, Dezember 2007, S. 5377–87, doi:10.1167/iovs.07-0673, PMID 18055784 (iovs.org).
- ↑ Cai K, Gudas LJ: Retinoic acid receptors and GATA transcription factors activate the transcription of the human lecithin:retinol acyltransferase gene. In: Int. J. Biochem. Cell Biol. 41. Jahrgang, Nr. 3, März 2009, S. 546–53, doi:10.1016/j.biocel.2008.06.007, PMID 18652909, PMC 2628449 (freier Volltext).
- ↑ Tang XH, Su D, Albert M, Scognamiglio T, Gudas LJ: Overexpression of lecithin:retinol acyltransferase in the epithelial basal layer makes mice more sensitive to oral cavity carcinogenesis induced by a carcinogen. In: Cancer Biol. Ther. 8. Jahrgang, Nr. 13, Juli 2009, S. 1212–3, PMID 19471114, PMC 2882701 (freier Volltext).