Pantothenatkinase

Pantothenatkinase
—

Bezeichner
Gen-Name(n)	PANK1, PANK2, PANK3, PANK4
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	2.7.1.33 Kinase
Reaktionsart	Phosphorylierung
Substrat	Pantothensäure + ATP
Produkte	Phosphopantothenat + ADP
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon	Lebewesen

Pantothenatkinasen sind Enzyme, die Pantothensäure phosphorylieren. Dies ist der erste Reaktionsschritt bei der Biosynthese von Coenzym A in allen Lebewesen. Im Menschen sind vier Paraloge des Enzyms bekannt, die jeweils mehrere Isoformen aufweisen (siehe Tabelle). Mutationen im PANK2-Gen sind verantwortlich für die sehr seltene Neurodegeneration mit Eisenablagerung im Gehirn.^[1]

Katalysiertes Gleichgewicht

+ ATP $\rightleftharpoons$ + ADP

(R)-Pantothenat wird zu 4'-(R)-Phosphopantothenat umgewandelt und umgekehrt.

Regulation

Die verschiedenen Paraloge werden durch unterschiedliche Mechanismen reguliert. Während hPanK1 durch Anwesenheit von Acetyl-CoA gehemmt wird, hemmen längerkettige CoA-Derivate das Enzym hPanK3.^[2]^[3]

Humane Enzyme

Gen (HGNC)	Protein (UniProt)	Anz. Isoformen	Zellkompartiment	Gewebetyp
PANK1	Q8TE04	4	Zytosol	Isoform 1: Hirn, Herz, Nieren, Leber, Skelettmuskeln, Hoden.
PANK2	Q9BZ23	3	Mitochondrien	Ubiquitär
PANK3	Q9H999	1	Zytosol	Leber
PANK4	Q9NVE7	1	Zytosol	Ubiquitär, bes. Muskeln

Einzelnachweise

↑ UniProt Q9BZ23
↑ Zhang YM, Rock CO, Jackowski S: Feedback regulation of murine pantothenate kinase 3 by coenzyme A and coenzyme A thioesters. In: J. Biol. Chem. 280. Jahrgang, Nr. 38, September 2005, S. 32594–601, doi:10.1074/jbc.M506275200, PMID 16040613.
↑ Leonardi R, Zhang YM, Lykidis A, Rock CO, Jackowski S: Localization and regulation of mouse pantothenate kinase 2. In: FEBS Lett. 581. Jahrgang, Nr. 24, Oktober 2007, S. 4639–44, doi:10.1016/j.febslet.2007.08.056, PMID 17825826, PMC 2034339 (freier Volltext).

Weblinks

Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Pantothenat-Stoffwechsel – Lern- und Lehrmaterialien

[1] UniProt Q9BZ23

[2] Zhang YM, Rock CO, Jackowski S: Feedback regulation of murine pantothenate kinase 3 by coenzyme A and coenzyme A thioesters. In: J. Biol. Chem. 280. Jahrgang, Nr. 38, September 2005, S. 32594–601, doi:10.1074/jbc.M506275200, PMID 16040613.

[3] Leonardi R, Zhang YM, Lykidis A, Rock CO, Jackowski S: Localization and regulation of mouse pantothenate kinase 2. In: FEBS Lett. 581. Jahrgang, Nr. 24, Oktober 2007, S. 4639–44, doi:10.1016/j.febslet.2007.08.056, PMID 17825826, PMC 2034339 (freier Volltext).

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