Pepsin
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- ATC-A09
- Peptidase
- Arzneistoff
- Magen
| Pepsin 3A | ||
|---|---|---|
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| Pepsin gehemmt durch Pepstatin | ||
| Vorhandene Strukturdaten: 1flh, 1psn, 1pso, 1qrp | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 326 bzw. 332 Aminosäuren | |
| Präkursor | Pepsinogen, 373 AS | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | PGA3 | |
| Externe IDs | OMIM: 169710 UniProt: P00790 CAS-Nummer: 9001-75-6 | |
| Arzneistoffangaben | ||
| ATC-Code | A09AA03 | |
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 3.4.23.1 Endopeptidase | |
| MEROPS | A1 | |
| Reaktionsart | Hydrolyse (Proteolyse) | |
| Substrat | Proteine | |
| Produkte | Peptide | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Aspartin Endopeptidase | |
| Übergeordnetes Taxon | Eukaryoten | |
Pepsin (von griechisch πέψις pepsis, „Verdauung“) ist ein Verdauungsenzym, eine so genannte Peptidase, die in den Hauptzellen des Magenfundus von Wirbeltieren und somit auch dem Menschen gebildet wird. Sie ist für den Abbau von mit der Nahrung aufgenommenen Proteinen zuständig. Als Inhaltsstoff in Nahrungsmitteln soll es die Verdauung fördern.
Geschichte
Entdeckt wurde Pepsin als erstes tierisches Enzym im Jahr 1836 vom deutschen Physiologen Theodor Schwann. Erstmals in reiner kristalliner Form wurde es 1930 von John Howard Northrop, einem US-amerikanischen Chemiker, dargestellt. 1898 benannte Caleb Bradham aus New Bern (North Carolina) das Erfrischungsgetränk „Pepsi Cola“ nach den wichtigsten Inhaltsstoffen Pepsin und Kolanussextrakt.[1][2][3]
Eigenschaften
Pepsin ist eine saure Endopeptidase mit einer Molekülmasse von 36.000 Dalton. Es ist ein Phosphoprotein mit einer Länge von 327 Aminosäuren. Gebildet wird es unter Einwirkung der Salzsäure des Magens aus einer inaktiven Vorstufe, dem Pepsinogen. Die Spaltung findet ohne Einwirkung eines anderen Enzyms statt (Autoproteolyse).
Zwei Aspartate (Asparaginsäure) befinden sich als funktionelle Aminosäuren im aktiven Zentrum. Durch diese wird die Spaltung von Eiweißen in hochmolekulare, wasserlösliche Peptone katalysiert. Pepsin spaltet bevorzugt am N-Terminus von Phenylalanin, das häufigste Muster ist P/-/-/FL + -/R/L/-, das Katalyseverhalten ist also sequenzspezifisch.[4]
Die höchste Aktivität hat Pepsin bei einem pH-Wert zwischen 1,5 und 3. Oberhalb von pH 6 wird das Enzym irreversibel inaktiviert. Temperaturen bis 60 °C können seine Funktion nicht beeinträchtigen, ebenso wenig höhere Konzentrationen von Harnstoff und Guanidin. In gefriergetrocknetem Zustand kann Pepsin bei 4 °C einige Monate gelagert werden.
Verwendung
Pepsin eignet sich gut zur Untersuchung der Disulfidverbrückung in anderen Proteinen. Da die Spaltung bei niedrigen pH-Werten durchgeführt wird, ist die Gefahr von Disulfidaustauschreaktionen gering. Die kommerziell verfügbare Pepsin-Form ist meistens Pepsin aus dem Magen des Schweins.
Einzelnachweise
- ↑ Florkin M: Discovery of pepsin by Theodor Schwann. In: Rev Med Liege. 12. Jahrgang, Nr. 5, März 1957, S. 139–44, PMID 13432398 (french).
- ↑ Northrop JH: Crystalline pepsin. In: Science (journal). 69. Jahrgang, Nr. 1796, Mai 1929, S. 580, doi:10.1126/science.69.1796.580, PMID 17758437.
- ↑ Soda Museum - The History of Pepsi Cola
- ↑ MEROPS-Eintrag
