Rho-Kinase 1
Rho-Kinase 1 | ||
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Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
Masse/Länge Primärstruktur | 1354 Aminosäuren | |
Bezeichner | ||
Gen-Name | ROCK1 | |
Externe IDs | OMIM: 601702 UniProt: Q13464 | |
Enzymklassifikation | ||
EC, Kategorie | 2.7.11.1 Proteinkinase | |
Reaktionsart | Phosphorylierung | |
Substrat | Add1, Cnn1, Des, Depysl2, Eef1a1, Ezr, Gfap, Limk1, Limk2, Marks, MRCL3, Msn, Nefl, Pfn2, Ppp1r12a, Ppp1r14a, Pten, Rdx, Slc9a1, Tnni3, Tnnt2, Vim[1] | |
Vorkommen | ||
Homologie-Familie | ROCK | |
Übergeordnetes Taxon | Bilateria |
Rho-Kinase 1 (Gen: ROCK1) ist ein Enzym, das mehrere andere Enzyme durch Phosphorylierung aktiviert, sobald es selbst mit dem kleinen G-Protein Rho A eine Bindung eingegangen ist. Es ist daher wesentlicher Bestandteil der Signaltransduktion. Rho-Kinase ist so an der Regulation verschiedener Zellfunktionen beteiligt, wie der Kontraktion glatter Muskelzellen, der Organisation des Aktin-Zytoskeletts, der Zelladhäsion, der Zellwanderung, der Zytokinese, der Zellvermehrung und der Wanderung von Entzündungs-Zellen.[2][3]
Die Rho-Kinasen haben sich mit den Zweiseitentieren entwickelt. Beim Mensch ist die Rho-Kinase 1 im Zytoplasma, in der Membran der Golgi-Apparate und während der S-Phase in den Zentriolen lokalisiert, besonders aber in Thrombozyten. Frisch gebildete Rho-Kinase 1 hemmt sich selbst durch Bindung des katalytischen Zentrums an das C-Ende. Diese Hemmung wird durch Bindung an Rho (reversibel) oder durch Abtrennung des Endes (irreversibel) aufgehoben. Diese Abtrennung wird insbesondere beim Zelltod durch das Enzym Caspase-3 katalysiert, wodurch sich letztendlich die Membran ausbeult (blebbing).[3]
Fasudil-Hydrochlorid ist ein spezifischer Hemmstoff der Rho-Kinase.
Quellen
- ↑ M. F. Olson: ROCK1 UCSD-Nature Molecule Pages. Published online: 13 Jan 2006 doi:10.1038/mp.a002088.01
- ↑ G.-P. Sun et. al.: Involvements of Rho-Kinase and TGF-beta Pathways in Aldosterone-Induced Renal Injury J Am Soc Nephrol 2006 17: 2193-2201
- ↑ 3,0 3,1 UniProt Q13464