α-Ketoglutarat-Dehydrogenase E1
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- Oxidoreduktase
α-Ketoglutarat-Dehydrogenase E1 | ||
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Bänder-/Oberflächenmodell des KDH-E1-Dimers von Escherichia coli mit Thiamin-Analog als Kalotten, nach PDB 2GDJ | ||
Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
Masse/Länge Primärstruktur | 983 Aminosäuren | |
Kofaktor | TPP | |
Bezeichner | ||
Gen-Name | OGDH | |
Externe IDs | OMIM: 613022 UniProt: Q02218 | |
Enzymklassifikation | ||
EC, Kategorie | 1.2.4.2 Oxidoreduktasen | |
Reaktionsart | Decarboxylierung, Succinylierung | |
Substrat | 2-Ketoglutarat + Lipoyllysin-DLST | |
Produkte | Succinyllipoyllysin-DLST + CO2 | |
Vorkommen | ||
Übergeordnetes Taxon | Bakterien, Eukaryoten |
α-Ketoglutarat-Dehydrogenase E1 ist das Enzym in Bakterien und Eukaryoten, das als E1-Untereinheit des α-Ketoglutarat-Dehydrogenase-Komplexes die Decarboxylierung von α-Ketoglutarat katalysiert. Diese Reaktion ist Bestandteil des Citratzyklus. Außerdem kann α-Ketoadipat decarboxyliert werden, was beim Abbau der Aminosäure Lysin notwendig ist. Der Proteinkomplex ist in den Mitochondrien lokalisiert. Seltene Mutationen im OGDH-Gen können zum E1-Mangel und dieser zur seltenen Ketoglutarazidurie führen.[1][2]
Katalysierte Reaktion
Die Decarboxylierung von Ketoglutarat findet am Thiamin als katalytischem Zentrum statt, welches eine Atombindung mit Ketoglutarat bildet, so dass Succinyl-Thiamin-Pyrophosphat unter Abspaltung von CO2 entsteht.
+ $ \longrightarrow $
$ \longrightarrow $ + CO2 (R=OOC-CH2-CH2-)
Dieser Succinylrest (syn. Bernsteinsäure) des TPP wird von der α-Liponsäure übernommen (Oxidation). Sie ist an die Lipoat-DSLT-Untereinheit kovalent gebunden. Es entsteht S-Succinyl-Hydrolip(oat/onamid).
+ $ \longrightarrow $ + (R=OOC-CH2-CH2-)
Damit verläuft die Reaktion äquivalent zur Decarboxylierung von Pyruvat durch die Pyruvatdehydrogenase E1.
Literatur
- Bunik V, Kaehne T, Degtyarev D, Shcherbakova T, Reiser G: Novel isoenzyme of 2-oxoglutarate dehydrogenase is identified in brain, but not in heart. In: FEBS J. 275. Jahrgang, Nr. 20, Oktober 2008, S. 4990–5006, doi:10.1111/j.1742-4658.2008.06632.x, PMID 18783430.
Einzelnachweise
- ↑ UniProt Q02218
- ↑ Orphanet: Oxoglutarazidurie