Aldehyd-Dehydrogenase 2
| Aldehyd-Dehydrogenase 2 | ||
|---|---|---|
|
| ||
| Oktamer nach PDB 1CW3 | ||
| Vorhandene Strukturdaten: 1a4z, 1ag8, 1cw3, 1nzw, 1nzx, 1nzz, 1o00, 1o01, 1o02, 1o04, 1o05, 1of7, 1zum, 2onm, 2onn, 2ono, 2onp | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 500 Aminosäuren; 54,4 kDa | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Homotetramer | |
| Isoformen | ALDH1 | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Namen | ALDH2; ALDH-E2; ALDHI; ALDM; MGC1806 | |
| Externe IDs | OMIM: 100650 MGI: 99600 | |
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 1.2.1.3 Oxidoreduktasen | |
| Substrat | Aldehyd + NAD+ + H2O | |
| Produkte | Carbonsäure + NADH | |
| Vorkommen | ||
| Übergeordnetes Taxon | Lebewesen | |
| Orthologe | ||
| Mensch | Maus | |
| Entrez | 217 | 11669 |
| Ensembl | ENSG00000111275 | ENSMUSG00000029455 |
| UniProt | P05091 | Q3TVM2 |
| Refseq (mRNA) | NM_000690 | NM_009656 |
| Refseq (Protein) | NP_000681 | NP_033786 |
| Genlocus | Chr 12: 110.69 – 110.73 Mb | Chr 5: 121.83 – 121.85 Mb |
| PubMed-Suche | 217 | 11669
|
Aldehyddehydrogenase 2 (ALDH-2) ist ein zur Gruppe der Aldehyddehydrogenasen gehörendes Enzym, welches im menschlichen Körper zum Abbau von Alkohol (Ethanol) benötigt wird. ALDH-2 wandelt den, durch ADH aus Alkohol erzeugten, toxischen Acetaldehyd (Ethanal) in Acetat um.
46 Prozent der Japaner und 56 Prozent der Chinesen sind von einem Polymorphismus der Acetaldehyddehydrogenase 2 betroffen. Sie sind Träger eines dominanten Allels des ALDH2-Gens, bei dem an Position 487 der Aminosäuresequenz das Glutamat gegen Lysin ausgetauscht ist. Das mutierte ALDH2 kann Acetaldehyd weniger effektiv verarbeiten als das Wildtyp-Protein und wird selbst schneller abgebaut. [1] Dadurch kommt es leichter zu einer Anhäufung des Acetaldehyds im Körper und damit zu den mit übertriebenem Alkoholkonsum verbundenen Vergiftungserscheinungen (Flush-Syndrom). Die betroffenen Personen sind somit empfindlicher gegenüber den negativen Auswirkungen des Alkoholgenusses.
Einige Milchsäurebakterien beschreiten mit der Aldehyddehydrogenase 2 auch den entgegengesetzten Weg: Unter guten Bedingungen bauen sie das gesamte aus der Glykolyse stammende Pyruvat zu Lactat ab. Herrscht allerdings Glucosemangel, spalten verschiedene homofermentative Stämme das Pyruvat mittels Pyruvat-Formiat-Lyase außerdem in Formiat und Acetyl-Coenzym A. Die Hälfte des Acetyl-CoA kann nun von der Aldehyddehydrogenase in Acetaldehyd umgesetzt werden, das die Alkoholdehydrogenase in Ethanol umwandelt. Aus der anderen Hälfte des Acetyl-CoA wird Acetat hergestellt, das zur ATP-Synthese genutzt werden kann.