D-beta-Hydroxybutyrat–Dehydrogenase
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- Oxidoreduktase
| Mitochondriale β-Hydroxybutyrat–Dehydrogenase | ||
|---|---|---|
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— | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 297 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Homotetramer | |
| Kofaktor | Phosphatidylcholin | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | BDH1 | |
| Externe IDs | OMIM: 603063 UniProt: Q02338 | |
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 1.1.1.30 Oxidoreduktase | |
| Reaktionsart | Oxidation bzw. Reduktion | |
| Substrat | Acetoacetat + NADH/H+ | |
| Produkte | D-β-Hydroxybutyrat + NAD+ | |
| Vorkommen | ||
| Übergeordnetes Taxon | Säugetiere | |
D-beta-Hydroxybutyrat–Dehydrogenase (BDH) heißen Enzyme, die die gegenseitige Umwandlung von Acetoacetat in D-β-Hydroxybutyrat und umgekehrt katalysieren. Dieses Reaktionsgleichgewicht ist notwendig für den Aufbau des Ketokörpers D-β-Hydroxybutyrat in der Leber von Säugetieren, und dessen Abbau im Gewebe. Von BDH sind zwei paraloge Isoformen bekannt, BDH1 ist in den Mitochondrien und BDH2 im Zytosol lokalisiert.[1]
Auch in manchen Bakterien ist BDH zu finden. Sie befähigt u.a. spezielle Acidovorax- und Ralstonia pickettii-Stämme, den Kunststoff Polyhydroxybuttersäure abzubauen. BDH kann außerdem zur schnellen Messung des Ketokörper-Gehalts im Blut verwendet werden.[2][3][4]
Die Aminosäuresequenz der BDH ist zu zwei Dritteln mit der der kurzkettigen Alkoholdehydrogenasen identisch. Betrachtet man die Strukturen, dann unterscheidet sie sich lediglich in der substrat-bindenden Domäne und der Phospholipid-Bindungsstelle.[5]
Katalysiertes Gleichgewicht
+ NADH/H+ ⇔ -3-Hydroxybutyrat.svg){kind=small}
+ NAD+
Acetoacetat und Hydroxybutyrat gehen ineinander über. Erforderlich für die allosterische Aktivierung der enzymatischen Aktivität der BDH ist Phosphatidylcholin.
Einzelnachweise
- ↑ UniProt Q02338.
- ↑ Takanashi M, Shibahara T, Shiraki M, Saito T: Biochemical and genetic characterization of a D(-)-3-hydroxybutyrate dehydrogenase from Acidovorax sp. strain SA1. In: J. Biosci. Bioeng. 97. Jahrgang, Nr. 1, 2004, S. 78–81, doi:10.1016/S1389-1723(04)70170-X, PMID 16233594..
- ↑ Takanashi M, Saito T: Characterization of two 3-hydroxybutyrate dehydrogenases in poly(3-hydroxybutyrate)-degradable bacterium, Ralstonia pickettii T1. In: J. Biosci. Bioeng. 101. Jahrgang, Nr. 6, Juni 2006, S. 501–7, doi:10.1263/jbb.101.501, PMID 16935252.
- ↑ Laun RA, Rapsch B, Abel W, et al: The determination of ketone bodies: preanalytical, analytical and physiological considerations. In: Clin. Exp. Med. 1. Jahrgang, Nr. 4, Dezember 2001, S. 201–209, PMID 11918279..
- ↑ D-beta-Hydroxybutyrat–Dehydrogenase. In: {{Modul:Vorlage:lang}} Modul:Multilingual:149: attempt to index field 'data' (a nil value). (englisch).
Weblinks
- reactome.org: Reduction of Acetoacetate to beta-Hydroxybutyrate