Enteropeptidase

Enteropeptidase

Enteropeptidase

Bändermodell nach PDB 1EKB
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 1019 = 784+235 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur Heterodimer
Bezeichner
Gen-Namen PRSS7; ENTK
Externe IDs OMIM: 606635 UniProtP98073   MGI: 1197523
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 3.4.21.9  Serinprotease
MEROPS S01.156
Reaktionsart Hydrolyse
Substrat Trypsinogen
Produkte Trypsin +
Hexapeptid (Val-[Asp]4-Lys)
Vorkommen
Homologie-Familie PRSS7
Übergeordnetes Taxon Euteleostomi

Enteropeptidase oder (veraltet) Enterokinase, ist ein Enzym im Bürstensaum der Wirbeltiere, welches von der Duodenalschleimhaut gebildet wird. Durch Abspaltung eines Hexapeptids (Val-[Asp]4-Lys) wandelt die membrangebundene Enteropeptidase das inaktive Proenzym Trypsinogen in dessen aktive Form Trypsin um, wodurch es indirekt weitere Enzyme des Pankreassekrets aktiviert.

Die Enteropeptidase katalysiert folgende Reaktion:

Trypsinogen → Trypsin + Hexapeptid

Quellen


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