GLUT-3
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| GLUT-3 | ||
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— | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 496 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | multipass (12 TMS) Membranprotein | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | SLC2A3 | |
| Externe IDs | OMIM: 138170 UniProt: P11169 | |
| Transporter-Klassifikation | ||
| TCDB | 2.A.1.1.12 | |
| Bezeichnung | Major-Facilitator-Superfamilie / Glucosetransporter | |
| Vorkommen | ||
| Übergeordnetes Taxon | mehrzellige Tiere[1] | |
GLUT-3 (Glucosetransporter Typ 3) (Gen: SLC2A3) heißt das Protein, das besonders in der Zellmembran der Neuronen von Tieren lokalisiert ist und die Ein- bzw. Ausschleusung von Glucose sowie von Dehydroascorbat erleichtert. Es handelt sich um ein Membran-Transportprotein. Beim Mensch ist GLUT-3 in geringem Maß auch in vielen anderen Gewebetypen vorhanden. Bei der Hausmaus (Mus musculus) ist es eines der häufigsten Proteine in den Spermien.[2][3][4]
Das entwicklungsgeschichtlich älteste Exemplar wurde in Nematostella vectensis, einer Seeanemone gefunden.
Funktion
In Neuronen wird die Expression von GLUT-3 durch Aktivität der AMP-Kinase reguliert. Dieser Prozess ist ein wichtiger Teil der Unempfindlichkeit von Neuronen gegenüber Excitotoxizität (Überaktivierung von Glutamatrezeptoren). Auch in der frühen Entwicklungsphase des Embryos ist GLUT-3 unentbehrlich.[5][6]
Weiterführende Literatur
- Maulén NP, Henríquez EA, Kempe S, et al.: Up-regulation and polarized expression of the sodium-ascorbic acid transporter SVCT1 in post-confluent differentiated CaCo-2 cells. In: J. Biol. Chem. 278. Jahrgang, Nr. 11, März 2003, S. 9035–41, doi:10.1074/jbc.M205119200, PMID 12381735 (jbc.org).
- Rumsey SC, Kwon O, Xu GW, Burant CF, Simpson I, Levine M: Glucose transporter isoforms GLUT1 and GLUT3 transport dehydroascorbic acid. In: J. Biol. Chem. 272. Jahrgang, Nr. 30, Juli 1997, S. 18982–9, PMID 9228080 (jbc.org).
- Liang WJ, Johnson D, Jarvis SM: Vitamin C transport systems of mammalian cells. In: Mol. Membr. Biol. 18. Jahrgang, Nr. 1, 2001, S. 87–95, PMID 11396616.
- Rivas CI, Zúñiga FA, Salas-Burgos A, Mardones L, Ormazabal V, Vera JC: Vitamin C transporters. In: J. Physiol. Biochem. 64. Jahrgang, Nr. 4, Dezember 2008, S. 357–75, PMID 19391462.
Einzelnachweise
- ↑ InterPro: Glucose transporter, type 3 (GLUT3)
- ↑ UniProt P11168
- ↑ InterPro: IPR002945 Glucose transporter, type 3 (GLUT3)
- ↑ Simpson IA, Dwyer D, Malide D, Moley KH, Travis A, Vannucci SJ: The facilitative glucose transporter GLUT3: 20 years of distinction. In: Am. J. Physiol. Endocrinol. Metab. 295. Jahrgang, Nr. 2, August 2008, S. E242–53, doi:10.1152/ajpendo.90388.2008, PMID 18577699, PMC 2519757 (freier Volltext) – (physiology.org).
- ↑ Weisová P, Concannon CG, Devocelle M, Prehn JH, Ward MW: Regulation of glucose transporter 3 surface expression by the AMP-activated protein kinase mediates tolerance to glutamate excitation in neurons. In: J. Neurosci. 29. Jahrgang, Nr. 9, März 2009, S. 2997–3008, doi:10.1523/JNEUROSCI.0354-09.2009, PMID 19261894 (jneurosci.org).
- ↑ Schmidt S, Hommel A, Gawlik V, et al.: Essential role of glucose transporter GLUT3 for post-implantation embryonic development. In: J. Endocrinol. 200. Jahrgang, Nr. 1, Januar 2009, S. 23–33, doi:10.1677/JOE-08-0262, PMID 18948350, PMC 2632781 (freier Volltext) – (endocrinology-journals.org).
Weblinks
- reactome: alpha-D-glucose (extracellular) ⇔ alpha-D-glucose (cytosol) [GLUT3]
- D'Eustachio / reactome: Dehydroascorbate transport across the plasma membrane