Histidindecarboxylase
| Histidindecarboxylase | ||
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| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 662 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Homodimer | |
| Kofaktor | Pyridoxal Phosphat (akt. Vitamin B6) | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | HDC | |
| Externe IDs | OMIM: 142704 UniProt: P19113 | |
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 4.1.1.22 Lyase | |
| Reaktionsart | Decarboxylierung | |
| Substrat | L-Histidin | |
| Produkte | Histamin | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Decarboxylase | |
| Übergeordnetes Taxon | Tiere, Bakterien | |
Die Histidin-Decarboxylase (kurz HDC) ist ein Enzym, das die Bildung des biogenen Amins und Neurotransmitters Histamin durch Abspaltung von Kohlendioxid (Decarboxylierung) aus Histidin katalysiert. Als Kofaktor ist an das Enzym als prosthetische Gruppe gebundenes Pyridoxalphosphat (Vitamin B6) an der katalysierten Reaktion beteiligt. Die enzymatische Decarboxylierung von Histidin mit Hilfe der Histidin-Decarboxylase, welche der erste Schritt beim Abbau der Aminosäure Histidin und der letzte der Histamin-Biosynthese ist, findet in Tieren, Pflanzen und vielen Bakterien statt.[1]
Katalysierte Reaktion
Einzelnachweise
Weblinks
Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Histidin-Stoffwechsel – Lern- und Lehrmaterialien
