Methylmalonyl-CoA-Mutase
Humane L-Methylmalonyl-CoA-Mutase | ||
---|---|---|
Bändermodell nach PDB 3BIC | ||
Vorhandene Strukturdaten: 1req, 3bic | ||
Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
Masse/Länge Primärstruktur | 718 Aminosäuren | |
Sekundär- bis Quartärstruktur | Homodimer | |
Kofaktor | Adenosylcobalamin (Vitamin B12) | |
Bezeichner | ||
Gen-Namen | MCM; MUT; MUTA | |
Externe IDs | OMIM: 609058 UniProt: P22033 MGI: 97239 | |
Enzymklassifikation | ||
EC, Kategorie | 5.4.99.2 Mutase | |
Reaktionsart | Isomerisierung | |
Substrat | L-Methylmalonyl-CoA | |
Produkte | Succinyl-CoA |
Methylmalonyl-CoA-Mutase (MCM) ist ein Enzym, das im Stoffwechsel aller Lebewesen zum Abbau mehrerer Aminosäuren, Fettsäuren und Cholesterin benötigt wird. MCM katalysiert den Reaktionsschritt von L-Methylmalonyl-CoA zu Succinyl-CoA, eine Umlagerung; daher gehört MCM zu den Isomerasen. In manchen Bakterien ist es Teil des Aufbaus von Propionat aus Citratzyklus-Zwischenprodukten. Bei Eukaryoten ist MCM in den Mitochondrien lokalisiert. Mangel an MCM führt beim Menschen zur erblichen und oft tödlichen Methylmalonazidämie.[1]
Katalysierte Reaktion
L-Methylmalonyl-CoA wird zu Succinyl-CoA umgelagert. In Bakterien läuft die Reaktion in Gegenrichtung ab.