Succinyl-CoA

Strukturformel
Allgemeines
Name	Succinyl-CoA
Summenformel	C25H40N7O19P3S
Externe Identifikatoren/Datenbanken
ECHA-InfoCard	Vorlage:Wikidata-Einbindung
PubChem	92133
DrugBank	Vorlage:Wikidata-Einbindung
Wikidata	[[:d:Lua-Fehler in Modul:Wikidata, Zeile 865: attempt to index field 'wikibase' (a nil value)\|Lua-Fehler in Modul:Wikidata, Zeile 865: attempt to index field 'wikibase' (a nil value)]]
Eigenschaften
Molare Masse	867,61 g·mol−1
Sicherheitshinweise
	GHS-Gefahrstoffkennzeichnung; keine Einstufung verfügbar
	GHS-Gefahrstoffkennzeichnung; keine Einstufung verfügbar
	Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen.

Succinyl-Coenzym A (kurz: Succinyl-CoA) ist ein Thioester der Bernsteinsäure mit dem Coenzym A. In der Biochemie wird damit auch das Anion bezeichnet. Succinyl-CoA tritt als Zwischenprodukt bei verschiedenen Stoffwechselprozessen auf.

Bedeutung im Citratzyklus

Succinyl-CoA entsteht im Citratzyklus aus α-Ketoglutarat durch oxidative Decarboxylierung und Bildung eines Thioesters mit Coenzym A. Die mehrstufige Reaktion wird durch den α-Ketoglutarat-Dehydrogenase-Komplex katalysiert. Pro umgesetztem Molekül α-Ketoglutarat werden je ein Molekül CO₂ und NADH gebildet. Im weiteren Verlauf des Citratzyklus wird Succinyl-CoA durch die Succinyl-CoA-Synthetase in Succinat und Coenzym A gespalten. Außerdem entsteht ein Molekül einer energiereichen Phosphatverbindung, wobei es sich entweder um GTP^[2] oder um ATP^[3] handelt.^[4]

Weitere Reaktionen

Succinyl-CoA entsteht auch aus Propionyl-CoA unter Beteiligung der Enzyme Propionyl-CoA-Carboxylase, Methylmalonyl-CoA-Epimerase^[5] und Methylmalonyl-CoA-Mutase. Diese Umsetzung zählt zu den anaplerotischen Reaktionen. So ist Succinyl-CoA für Teile der Kohlenstoffgerüste der Aminosäuren Isoleucin, Valin, Methionin und Threonin die Eintrittstelle in den Citratzyklus.^[6]

Succinyl-CoA ist einer der Ausgangsstoffe bei der Synthese der Porphyrine und wird dafür dem Citratzyklus entzogen (kataplerotische Reaktion). Dabei reagiert Succinyl-CoA mit Glycin zu δ-Aminolävulinat. Die Reaktion wird von der δ-Aminolävulinat-Synthase katalysiert. Succinyl-CoA ist damit ein Grundstoff für den Aufbau des Häm-Komplexes, der unter anderem im roten Blutfarbstoff Hämoglobin enthalten ist.^[7]

Die Verwertung des Ketonkörpers Acetacetat wird eingeleitet, indem Succinyl-CoA das Coenzym A an Acetacetat abgibt, wodurch Acetacetyl-CoA und Succinat entstehen. Der Austausch wird von der 3-Ketosäure–CoA-Transferase (SCOT) katalysiert.^[8]

Es gibt Hinweise darauf, dass Succinyl-CoA auch Endprodukt der β-Oxidation von Dicarbonsäuren in den Peroxisomen der Niere und Leber ist. Dabei wird Succinyl-CoA von der Succinyl-CoA-Thioesterase (ACOT4) in Succinat und CoA gespalten.^[9] Dicarbonsäuren entstehen durch ω-Oxidation von Fettsäuren.

Einzelnachweise

↑ Dieser Stoff wurde in Bezug auf seine Gefährlichkeit entweder noch nicht eingestuft oder eine verlässliche und zitierfähige Quelle hierzu wurde noch nicht gefunden.
↑ Eintrag EC 6.2.1.4 in der Enzymdatenbank BRENDA
↑ Eintrag EC 6.2.1.5 in der Enzymdatenbank BRENDA
↑ J. M. Berg, J. L. Tymoczko, L. Stryer: Biochemie. 6. Auflage. Spektrum Akademischer Verlag, Elsevier GmbH, München 2007; S. 542f; ISBN 978-3-8274-1800-5
↑ Eintrag EC 5.1.99.1 in der Enzymdatenbank BRENDA
↑ J. M. Berg, J. L. Tymoczko, L. Stryer: Biochemie. 6. Auflage. Spektrum Akademischer Verlag, Elsevier GmbH, München 2007; S. 697f, 741f, 744f; ISBN 978-3-8274-1800-5
↑ J. M. Berg, J. L. Tymoczko, L. Stryer: Biochemie. 6. Auflage. Spektrum Akademischer Verlag, Elsevier GmbH, München 2007; S. 550f, 782ff; ISBN 978-3-8274-1800-5
↑ J. M. Berg, J. L. Tymoczko, L. Stryer: Biochemie. 6. Auflage. Spektrum Akademischer Verlag, Elsevier GmbH, München 2007; S. 702f; ISBN 978-3-8274-1800-5
↑ M. A. Westin, M. C. Hunt, S. E. Alexson: The identification of a succinyl-CoA thioesterase suggests a novel pathway for succinate production in peroxisomes. In: J. Biol. Chem. 280(46); Nov 2005: S. 38125-32 PMID 16141203 (Volltext)

Weblinks

Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Citratzyklus – Lern- und Lehrmaterialien

Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Abbau von Propionyl-CoA – Lern- und Lehrmaterialien

Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Porphyrinbiosynthese – Lern- und Lehrmaterialien

[NV-1] Dieser Stoff wurde in Bezug auf seine Gefährlichkeit entweder noch nicht eingestuft oder eine verlässliche und zitierfähige Quelle hierzu wurde noch nicht gefunden.

[2] Eintrag EC 6.2.1.4 in der Enzymdatenbank BRENDA

[3] Eintrag EC 6.2.1.5 in der Enzymdatenbank BRENDA

[4] J. M. Berg, J. L. Tymoczko, L. Stryer: Biochemie. 6. Auflage. Spektrum Akademischer Verlag, Elsevier GmbH, München 2007; S. 542f; ISBN 978-3-8274-1800-5

[5] Eintrag EC 5.1.99.1 in der Enzymdatenbank BRENDA

[6] J. M. Berg, J. L. Tymoczko, L. Stryer: Biochemie. 6. Auflage. Spektrum Akademischer Verlag, Elsevier GmbH, München 2007; S. 697f, 741f, 744f; ISBN 978-3-8274-1800-5

[7] J. M. Berg, J. L. Tymoczko, L. Stryer: Biochemie. 6. Auflage. Spektrum Akademischer Verlag, Elsevier GmbH, München 2007; S. 550f, 782ff; ISBN 978-3-8274-1800-5

[8] J. M. Berg, J. L. Tymoczko, L. Stryer: Biochemie. 6. Auflage. Spektrum Akademischer Verlag, Elsevier GmbH, München 2007; S. 702f; ISBN 978-3-8274-1800-5

[9] M. A. Westin, M. C. Hunt, S. E. Alexson: The identification of a succinyl-CoA thioesterase suggests a novel pathway for succinate production in peroxisomes. In: J. Biol. Chem. 280(46); Nov 2005: S. 38125-32 PMID 16141203 (Volltext)

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