Myrosinase
Myrosinase (Sinapis alba) | ||
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Masse/Länge Primärstruktur | 501 Aminosäuren | |
Sekundär- bis Quartärstruktur | Homodimer | |
Kofaktor | Ascorbat, Zink | |
Bezeichner | ||
Externe IDs | UniProt: P29736 | |
Enzymklassifikation | ||
EC, Kategorie | 3.2.1.147 Glykosidase | |
Reaktionsart | Hydrolyse | |
Substrat | Thioglucosid + H2O | |
Produkte | Zucker + Thiol | |
Vorkommen | ||
Übergeordnetes Taxon | Pflanzen |
Die Myrosinase (auch Sinigrinase oder Thioglucosidase) (von gr. myron = Salbe, Salböl, Balsam und gr. sinapi = Senf) ist ein Enzym pflanzlicher Herkunft, das Senfölglykoside in Glucose (Traubenzucker) und ein Isothiocyanat spaltet. Damit wehrt sich die Pflanze gegen Fressfeinde, denn Isothiocyanate sind generell scharf riechend oder schmeckend. Das Senfölglykosid stellt somit die ungefährliche Speicherform dieser aggressiven Substanz dar.
Myrosinase kommt vorwiegend bei Kreuzblütlern (Brassicaceae) wie etwa in Senf und Rettich sowie in Kaperngewächsen (Capparaceae) wie der Kaper vor, die sich wegen der in ihnen vorkommenden Senfölglykoside durch einen scharfen Geschmack auszeichnen.[1] Bei Verletzung der Pflanzen wird dieses Enzym bevorzugt ausgeschüttet bzw. aktiviert. Dies dient dazu, um den Fraßfeind durch die gebildeten, stechend riechenden, flüchtigen Senföle (etwa Allylsenföl und sekundäre Butyl- und Benzylsenföle) oder nichtflüchtigen geruchlosen Senföle von scharfem Geschmack abzuschrecken.[2]