Phenylalaninhydroxylase
| Phenylalaninhydroxylase | ||
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— | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 452 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Homodimer | |
| Kofaktor | Fe2+, Tetrahydrobiopterin | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | PAH | |
| Externe IDs | OMIM: 261600 UniProt: P00439 | |
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 1.14.16.1 Monooxygenase | |
| Substrat | L-Phenylalanin + Tetrahydrobiopterin + O2 | |
| Produkte | L-Tyrosin + 4a-Hydroxytetrahydrobiopterin | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Phenylalaninhydroxylase | |
| Übergeordnetes Taxon | Lebewesen | |
Die Phenylalaninhydroxylase (PAH) ist dasjenige Enzym, das in allen Lebewesen den Umbau von L-Phenylalanin zu Tyrosin katalysiert. Es ist daher unentbehrlich für alle Eukaryoten, für die hohe Konzentrationen von Phenylalanin im Organismus schädlich sind. PAH ist eisenhaltig und bindet Tetrahydrobiopterin als Cofaktor. Beim Menschen kommt es hauptsächlich in der Zellflüssigkeit (dem Cytosol) von Leberzellen vor. Mutationen am PAH-Gen können zu geringerer bis fehlender Aktivität des Enzyms und entsprechend zu Hyperphenylalaninämie bis hin zur Phenylketonurie führen.[1]
Katalysiertes Reaktionsgleichgewicht
+ 
+ O2 ⇔
⇔ 
+ 
Phenylalanin wird zu Tyrosin oxidiert und umgekehrt.
Einzelnachweise
Weblinks
Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Phenylalanin-Hydroxylase – Lern- und Lehrmaterialien
Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Biopterin-Stoffwechsel – Lern- und Lehrmaterialien
- Jennifer McDowall/Interpro: Protein Of The Month: Phenylalanine hydroxylase. (engl.)