RIG-I

RIG-I

Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 925 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur Monomer; nach Virenkontakt Homomultimer
Isoformen 2
Bezeichner
Gen-Name DDX58
Externe IDs OMIM: 609631 UniProtO95786
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 3.6.1.-  Helikase
Reaktionsart Entdrillung doppelsträngiger RNA
Vorkommen
Homologie-Familie DEAD-Helikasen
Übergeordnetes Taxon Euteleostomi

RIG-I (retinoic acid inducible gene I) ist ein zu den Helikasen gehörender intrazellulärer Rezeptor des angeborenen Immunsystems von Säugetieren, der bei der Erkennung von mehreren RNS-Viren (unter anderem Hepatitis C, Influenza) eine zentrale Rolle spielt. Der natürliche Ligand von RIG-I wurde erst 2006 identifiziert. Erkannt werden einzel- und doppelsträngige Ribonukleinsäuren mit einem Triphosphat am 5'-Ende. Diese Triphosphat-RNS wird von viralen Polymerasen erzeugt und kommt in gesunden eukaryontischen Zellen nicht vor. Der Rezeptor kann also zwischen zelleigenen Ribonukleinsäuren und viralen Ribonukleinsäuren unterscheiden und bei Virus-Befall eine Immunantwort auslösen.

RIG-I wird aktiviert durch Interferon-α, -β, -γ und bakterielle Lipopolysaccharide. Bei Bindung des Monomers an virale RNA findet eine Konformationsänderung statt und der Rezeptor multimerisiert. So wird anschließend die MAVS/IPS1-Signalkaskade ausgelöst, die zur Aktivierung von NF-κB, IRF3, IRF7 und zur Ausschüttung antiviraler Zytokine wie Interferon-β und CCR5 führt.[1]

Einzelnachweise

  1. UniProt O95786

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