Sirohäm

Strukturformel des Sirohäms.

Sirohäm^[1] besteht aus einem Porphyrin mit einem zentralen Eisenatom. Sirohäm wurde ursprünglich 1973 als prosthetische Gruppe NADPH-abhängigen Sulfitreduktase aus E. coli entdeckt und gilt damit als das erste entdeckte Bakteriochlorin.^[2] Es unterscheidet sich von den anderen Hämen in der Art und Anzahl Seitenketten des Porphyrins. In der Natur kommt Sirohäm als Kofaktor in pflanzlichen und bakteriellen Nitritreduktasen ^[3]^[4] und in Sulfitreduktasen^[5] vor.^[6]^[7]^[8]

Biosynthese

Sirohäm wird biochemisch aus Uroporphyrinogen III gebildet.^[9]^[10]

Uroporphyrinogen III ist auch ein Vorläufer von Protoporphyrin IX, das für die Chlorophyll sowie Häm-Biosynthesen verwendet wird. Uroporphyrinogen III wird durch eine S-Adenosylmethionin-abhängige Methyltransferasen^[11] zu Dihydrosirohydrochlorin (Precorrin 1) methyliert. Nach Oxidation von Dihydrosirohydrochlorin wird Sirohydrochlorin (Precorrin 2) gebildet, wenngleich die verantwortliche Dehydrogenase ^[12] (in A. thaliana) noch identifiziert werden muss. Schließlich entsteht durch Einbau von zweiwertigem Eisen (Fe²⁺) Sirohäm. Diese Reaktion wird durch eine Sirohydrochlorin-Ferrochelatase^[13] katalysiert.^[14]

Sirohäm wird biochemisch aus Uroporphyrinogen III synthetisiert. Dieser Reaktionsweg wird durch drei Enzyme katalysiert, eine Methyltransferasen (A), eine Oxdiase (B) und eine Ferrochelatase (C).

Einzelnachweise

↑ Eintrag von Sirohäm auf KEGG
↑ Siegel, LM. et al. (1973): Reduced nicotinamide adenine dinucleotide phosphate-sulfite reductase of enterobacteria. I. The Escherichia coli hemoflavoprotein: molecular parameters and prosthetic groups. In: J Biol Chem 248(1); 251–64; PMID 4144254; PDF (freier Volltextzugriff, engl.)
↑ EC 1.7.7.1
↑ EC 1.7.1.4
↑ EC 1.8.99.3
↑ Seki, Y. et al. (1981): Siroheme as an active catalyst in sulfite reduction. In: J Biochem. 90(5); 1487–92; PMID 7338517
↑ Murphy MJ. et al. (1974): Siroheme: a new prosthetic group participating in six-electron reduction reactions catalyzed by both sulfite and nitrite reductases. In: Proc Natl Acad Sci USA 71(3):612–6; PMID 4595566; PDF (freier Volltextzugriff, engl.)
↑ Vega, JM. und Garrett, RH. (1975): Siroheme: a prosthetic group of the Neurospora crassa assimilatory nitrite reductase. In: J Biol Chem. 250(20); 7980-9; PMID 126995; PDF (freier Volltextzugriff, engl.)
↑ Tanaka, R. und Tanaka, A. (2007): Tetrapyrrole Biosynthesis in Higher Plants. In: Annu Rev Plant Biol. 58; 321–46; PMID 17227226; doi:10.1146/annurev.arplant.57.032905.105448
↑ Raux E, Leech HK, Beck R, et al.: Identification and functional analysis of enzymes required for precorrin-2 dehydrogenation and metal ion insertion in the biosynthesis of sirohaem and cobalamin in Bacillus megaterium. In: Biochem. J. 370. Jahrgang, Pt 2, März 2003, S. 505–16, doi:10.1042/BJ20021443, PMID 12408752, PMC 1223173 (freier Volltext).
↑ EC 2.1.1.107
↑ EC 1.3.1.76
↑ EC 4.99.1.4
↑ MetaCyc: siroheme biosynthesis

Siehe auch

Porphyrine
Nitritreduktase

[1] Eintrag von Sirohäm auf KEGG

[2] Siegel, LM. et al. (1973): Reduced nicotinamide adenine dinucleotide phosphate-sulfite reductase of enterobacteria. I. The Escherichia coli hemoflavoprotein: molecular parameters and prosthetic groups. In: J Biol Chem 248(1); 251–64; PMID 4144254; PDF (freier Volltextzugriff, engl.)

[3] EC 1.7.7.1

[4] EC 1.7.1.4

[5] EC 1.8.99.3

[6] Seki, Y. et al. (1981): Siroheme as an active catalyst in sulfite reduction. In: J Biochem. 90(5); 1487–92; PMID 7338517

[7] Murphy MJ. et al. (1974): Siroheme: a new prosthetic group participating in six-electron reduction reactions catalyzed by both sulfite and nitrite reductases. In: Proc Natl Acad Sci USA 71(3):612–6; PMID 4595566; PDF (freier Volltextzugriff, engl.)

[8] Vega, JM. und Garrett, RH. (1975): Siroheme: a prosthetic group of the Neurospora crassa assimilatory nitrite reductase. In: J Biol Chem. 250(20); 7980-9; PMID 126995; PDF (freier Volltextzugriff, engl.)

[9] Tanaka, R. und Tanaka, A. (2007): Tetrapyrrole Biosynthesis in Higher Plants. In: Annu Rev Plant Biol. 58; 321–46; PMID 17227226; doi:10.1146/annurev.arplant.57.032905.105448

[10] Raux E, Leech HK, Beck R, et al.: Identification and functional analysis of enzymes required for precorrin-2 dehydrogenation and metal ion insertion in the biosynthesis of sirohaem and cobalamin in Bacillus megaterium. In: Biochem. J. 370. Jahrgang, Pt 2, März 2003, S. 505–16, doi:10.1042/BJ20021443, PMID 12408752, PMC 1223173 (freier Volltext).

[11] EC 2.1.1.107

[12] EC 1.3.1.76

[13] EC 4.99.1.4

[14] MetaCyc: siroheme biosynthesis

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Sirohäm

Biosynthese

Einzelnachweise

Siehe auch

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