Argininosuccinat-Synthase

Argininosuccinat-Synthase

Vorhandene Strukturdaten: 2nz2
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 412 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur Homotetramer
Bezeichner
Gen-Name ASS1
Externe IDs OMIM: 603470 UniProtP00966
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 6.3.4.5  Ligase
Reaktionsart Addition
Substrat ATP + Citrullin + Aspartat
Produkte AMP + Diphosphat + Argininosuccinat
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon Lebewesen[1]

Die Argininosuccinat-Synthase (ASS) ist das Enzym, das die Umsetzung von Aspartat und Citrullin zu Argininosuccinat katalysiert. Diese Reaktion findet in allen Lebewesen bei der Biosynthese der Aminosäure Arginin statt, und ist in Wirbeltieren Teil des Harnstoffzyklus. Mutationen im ASS1-Gen sind die Ursache für Citrullinämie Typ 1.[2][3]

Die Regulation der leberspezifischen ASS-Expression findet über cAMP-Signalwege statt. In der Caco-2-Zelllinie agieren IL-1-beta und Stickstoffmonoxid als Gegenspieler der ASS-Regulation.[4][5]

Katalysierte Reaktion

Citrullin + Aspartat + ATP
Argininosuccinat + AMP + PPi

Citrullin und Aspartat kondensieren zu Argininsuccinat.

Einzelnachweise

  1. Homologe bei OMA
  2. UniProt P00966
  3. Engel K, Höhne W, Häberle J: Mutations and polymorphisms in the human argininosuccinate synthetase (ASS1) gene. In: Hum. Mutat.. 30, Nr. 3, März 2009, S. 300–7. doi:10.1002/humu.20847. PMID 19006241.
  4. Guei TR, Liu MC, Yang CP, Su TS: Identification of a liver-specific cAMP response element in the human argininosuccinate synthetase gene. In: Biochem. Biophys. Res. Commun.. 377, Nr. 1, Dezember 2008, S. 257–61. doi:10.1016/j.bbrc.2008.09.118. PMID 18840401.
  5. Brasse-Lagnel C, Lavoinne A, Fairand A, Vavasseur K, Deniel N, Husson A: Biphasic effect of IL-1beta on the activity of argininosuccinate synthetase in Caco-2 cells. Involvement of nitric oxide production. In: Biochimie. 88, Nr. 6, Juni 2006, S. 607–12. doi:10.1016/j.biochi.2005.11.005. PMID 16380201.

Weblinks

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