D-beta-Hydroxybutyrat–Dehydrogenase

Mitochondriale β-Hydroxybutyrat–Dehydrogenase

Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 297 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur Homotetramer
Kofaktor Phosphatidylcholin
Bezeichner
Gen-Name BDH1
Externe IDs OMIM: 603063 UniProtQ02338
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 1.1.1.30  Oxidoreduktase
Reaktionsart Oxidation bzw. Reduktion
Substrat Acetoacetat + NADH/H+
Produkte D-β-Hydroxybutyrat + NAD+
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon Säugetiere

D-beta-Hydroxybutyrat–Dehydrogenase (BDH) heißen Enzyme, die die gegenseitige Umwandlung von Acetoacetat in D-β-Hydroxybutyrat und umgekehrt katalysieren. Dieses Reaktionsgleichgewicht ist notwendig für den Aufbau des Ketokörpers D-β-Hydroxybutyrat in der Leber von Säugetieren, und dessen Abbau im Gewebe. Von BDH sind zwei paraloge Isoformen bekannt, BDH1 ist in den Mitochondrien und BDH2 im Zytosol lokalisiert.[1]

Auch in manchen Bakterien ist BDH zu finden. Sie befähigt u.a. spezielle Acidovorax- und Ralstonia pickettii-Stämme, den Kunststoff Polyhydroxybuttersäure abzubauen. BDH kann außerdem zur schnellen Messung des Ketokörper-Gehalts im Blut verwendet werden.[2][3][4]

Die Aminosäuresequenz der BDH ist zu zwei Dritteln mit der der kurzkettigen Alkoholdehydrogenasen identisch. Betrachtet man die Strukturen, dann unterscheidet sie sich lediglich in der substrat-bindenden Domäne und der Phospholipid-Bindungsstelle.[5]

Katalysiertes Gleichgewicht

Acetoacetat + NADH/H+Hydroxybutyrat + NAD+

Acetoacetat und Hydroxybutyrat gehen ineinander über. Erforderlich für die allosterische Aktivierung der enzymatischen Aktivität der BDH ist Phosphatidylcholin.

Einzelnachweise

  1. UniProt Q02338.
  2. Takanashi M, Shibahara T, Shiraki M, Saito T: Biochemical and genetic characterization of a D(-)-3-hydroxybutyrate dehydrogenase from Acidovorax sp. strain SA1. In: J. Biosci. Bioeng.. 97, Nr. 1, 2004, S. 78–81. doi:10.1016/S1389-1723(04)70170-X. PMID 16233594..
  3. Takanashi M, Saito T: Characterization of two 3-hydroxybutyrate dehydrogenases in poly(3-hydroxybutyrate)-degradable bacterium, Ralstonia pickettii T1. In: J. Biosci. Bioeng.. 101, Nr. 6, Juni 2006, S. 501–7. doi:10.1263/jbb.101.501. PMID 16935252.
  4. Laun RA, Rapsch B, Abel W, et al: The determination of ketone bodies: preanalytical, analytical and physiological considerations. In: Clin. Exp. Med.. 1, Nr. 4, Dezember 2001, S. 201–209. PMID 11918279..
  5. D-beta-Hydroxybutyrat–Dehydrogenase bei Online Mendelian Inheritance in Man.

Weblinks

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