D-beta-Hydroxybutyrat–Dehydrogenase

Mitochondriale β-Hydroxybutyrat–Dehydrogenase
—

Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur	297 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur	Homotetramer
Kofaktor	Phosphatidylcholin
Bezeichner
Gen-Name	BDH1
Externe IDs	OMIM: 603063 UniProt: Q02338
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	1.1.1.30 Oxidoreduktase
Reaktionsart	Oxidation bzw. Reduktion
Substrat	Acetoacetat + NADH/H⁺
Produkte	D-β-Hydroxybutyrat + NAD⁺
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon	Säugetiere

D-beta-Hydroxybutyrat–Dehydrogenase (BDH) heißen Enzyme, die die gegenseitige Umwandlung von Acetoacetat in D-β-Hydroxybutyrat und umgekehrt katalysieren. Dieses Reaktionsgleichgewicht ist notwendig für den Aufbau des Ketokörpers D-β-Hydroxybutyrat in der Leber von Säugetieren, und dessen Abbau im Gewebe. Von BDH sind zwei paraloge Isoformen bekannt, BDH1 ist in den Mitochondrien und BDH2 im Zytosol lokalisiert.^[1]

Auch in manchen Bakterien ist BDH zu finden. Sie befähigt u.a. spezielle Acidovorax- und Ralstonia pickettii-Stämme, den Kunststoff Polyhydroxybuttersäure abzubauen. BDH kann außerdem zur schnellen Messung des Ketokörper-Gehalts im Blut verwendet werden.^[2]^[3]^[4]

Die Aminosäuresequenz der BDH ist zu zwei Dritteln mit der der kurzkettigen Alkoholdehydrogenasen identisch. Betrachtet man die Strukturen, dann unterscheidet sie sich lediglich in der substrat-bindenden Domäne und der Phospholipid-Bindungsstelle.^[5]

Katalysiertes Gleichgewicht

+ NADH/H⁺ ⇔ + NAD⁺

Acetoacetat und Hydroxybutyrat gehen ineinander über. Erforderlich für die allosterische Aktivierung der enzymatischen Aktivität der BDH ist Phosphatidylcholin.

Einzelnachweise

↑ UniProt Q02338.
↑ Takanashi M, Shibahara T, Shiraki M, Saito T: Biochemical and genetic characterization of a D(-)-3-hydroxybutyrate dehydrogenase from Acidovorax sp. strain SA1. In: J. Biosci. Bioeng. 97. Jahrgang, Nr. 1, 2004, S. 78–81, doi:10.1016/S1389-1723(04)70170-X, PMID 16233594. .
↑ Takanashi M, Saito T: Characterization of two 3-hydroxybutyrate dehydrogenases in poly(3-hydroxybutyrate)-degradable bacterium, Ralstonia pickettii T1. In: J. Biosci. Bioeng. 101. Jahrgang, Nr. 6, Juni 2006, S. 501–7, doi:10.1263/jbb.101.501, PMID 16935252.
↑ Laun RA, Rapsch B, Abel W, et al: The determination of ketone bodies: preanalytical, analytical and physiological considerations. In: Clin. Exp. Med. 1. Jahrgang, Nr. 4, Dezember 2001, S. 201–209, PMID 11918279. .
↑ D-beta-Hydroxybutyrat–Dehydrogenase. In: {{Modul:Vorlage:lang}} Modul:Multilingual:149: attempt to index field 'data' (a nil value). (englisch).

Weblinks

Wikibooks: Biochemie_und_Pathobiochemie: Ketonkörperbiosynthese – Lern- und Lehrmaterialien

reactome.org: Reduction of Acetoacetate to beta-Hydroxybutyrate

[1] UniProt Q02338.

[2] Takanashi M, Shibahara T, Shiraki M, Saito T: Biochemical and genetic characterization of a D(-)-3-hydroxybutyrate dehydrogenase from Acidovorax sp. strain SA1. In: J. Biosci. Bioeng. 97. Jahrgang, Nr. 1, 2004, S. 78–81, doi:10.1016/S1389-1723(04)70170-X, PMID 16233594. .

[3] Takanashi M, Saito T: Characterization of two 3-hydroxybutyrate dehydrogenases in poly(3-hydroxybutyrate)-degradable bacterium, Ralstonia pickettii T1. In: J. Biosci. Bioeng. 101. Jahrgang, Nr. 6, Juni 2006, S. 501–7, doi:10.1263/jbb.101.501, PMID 16935252.

[4] Laun RA, Rapsch B, Abel W, et al: The determination of ketone bodies: preanalytical, analytical and physiological considerations. In: Clin. Exp. Med. 1. Jahrgang, Nr. 4, Dezember 2001, S. 201–209, PMID 11918279. .

[5] D-beta-Hydroxybutyrat–Dehydrogenase. In: {{Modul:Vorlage:lang}} Modul:Multilingual:149: attempt to index field 'data' (a nil value). (englisch).

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