Ovalbumin

Ovalbumin (Gallus gallus)

Ovalbumin (Gallus gallus)

Bändermodell von zwei Seiten nach PDB 1OVA
Vorhandene Strukturdaten: 1jti, 1ova, 1p1z, 1p4l, 1uhg, 1vac
Masse/Länge Primärstruktur 385 Aminosäuren; 42,8 kDa
Bezeichner
Externe IDs UniProtP01012 CAS-Nummer: 9006-59-1
Vorkommen
Homologie-Familie Serpine
Übergeordnetes Taxon Lebewesen

Ovalbumin ist der Name des mengenmäßig häufigsten Proteins im Eiklar von Vogeleiern (55–65 Prozent). Die Funktion von Ovalbumin ist nicht eindeutig geklärt, doch es wird vermutet, dass es sich um ein Speicherprotein handelt.[1] Es hilft aber auch dank seiner wasserabweisenden Eigenschaft beim Schutz des Eigelbs (Belege fehlen). Ovalbumin ruft in Menschen Allergien hervor. Ovalbumin gehört zu den Serpinen. Im Gegensatz zu anderen Serpinen ist Ovalbumin jedoch nicht in der Lage Serinproteasen zu inhibieren.

Biosynthese

Das Gen für Ovalbumin ist beim Haushuhn (Gallus gallus domesticus) auf Chromosom 2 zu finden und umfasst 8 Exons und 5.900 Basenpaare. Die transkribierte mRNA enthält 1.392 Basen und nach der Translation und weiterer posttranslationaler Modifikation entsteht das 385 Aminosäuren lange Ovalbumin mit einer Molekülmasse von 42,8 kDa.[2]

Verwendung

Ovalbumin hat für die Proteinforschung einen hohen Rang, da es historisch aufgrund seiner großen Verfügbarkeit für die Entwicklung der Techniken zur Molmassenmessung und der Strukturaufklärung verwendet wurde. Es dient jetzt noch als Vergleichsstandard in diesen Bereichen. Durch seine den Serpinen ähnliche Struktur wird es zur Erforschung dieser Proteinfamilie benutzt. Außerdem verwendet man es in der Immunologie, um eine allergische Reaktion hervorzurufen.[3]

Geschichte

Hühner-Ovalbumin war (nach Hämoglobin im Jahr 1870) das zweite Protein, das rein und in Kristallform erhalten werden konnte. Franz Hofmeister konnte 1889 durch vorsichtiges Ausfällen mit Ammoniumsulfatlösung reines Ovalbumin herstellen und daraus Kristalle züchten. Den Namen bekam das Protein erst im Jahr 1900 von Osborne and Campbell.[4]

Sonstiges

Hühner-Ovalbumin gerinnt bei 84,5 °C [5]

Literatur

  • F. Hofmeister: Ueber die Darstellung von krystallisirtem Eieralbumin und die Krystallisirbarkeit colloider Stoffe. Zeitschrift für Physiologische Chemie 14/-/1890. S. 165–172 Faksimile bei MPIWG
  • F. Hofmeister: Ueber die Zusammensetzung des krystallinischen Eieralbumins. Zeitschrift für Physiologische Chemie 16/-/1892. S. 187–191 Faksimile bei MPIWG
  • T. B. Osborne und G. F. Campbell, J. Am. Chem. Soc. 22/-/1900. S. 422ff

Einzelnachweise

  1. Gettins PGW (2002) Serpin structure, mechanism, and function. Chemical Reviews 102(12): 4751-4804.
  2. ENSEMBL-Eintrag
  3. Infomaterial bei Fordras
  4. Rudolf Hausmann: To Grasp the Essence of Life: A History of Molecular Biology. Springer 2003. ISBN 1-402-01092-3 S. 10.
  5. http://kochen.exp.univie.ac.at/Ostern_Ei.html

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