UDP-Glucuronat-Decarboxylase
Kategorien
- Wikipedia:Vorlagenfehler/Vorlage:Cite journal/temporär
- Wikipedia:Proteinbild nicht vorhanden
- Lyase
| UDP-Glucuronat-Decarboxylase | ||
|---|---|---|
|
— | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 420 Aminosäuren | |
| Kofaktor | NAD | |
| Isoformen | 3 | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | UXS1 | |
| Externe IDs | OMIM: 609749 UniProt: Q8NB27 | |
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 4.1.1.35 Lyase | |
| Reaktionsart | Abspaltung von CO2 | |
| Substrat | UDP-Glucuronat | |
| Produkte | UDP-Xylose + CO2 | |
| Vorkommen | ||
| Übergeordnetes Taxon | Eukaryoten[1] | |
Die UDP-Glucuronat-Decarboxylase (UGD) ist das Enzym, das in Eukaryoten die Abspaltung von Kohlenstoffdioxid von UDP-Glucuronat katalysiert. Die dabei entstehende UDP-Xylose ist in Pflanzen für die Biosynthese der Xylose und weiterer Pentosen notwendig. Wirbeltiere benötigen UDP-Xylose allein zur Herstellung der Glycosaminoglycane (Knorpel). UGD ist in der Membran des Golgi-Apparats lokalisiert.[2][3]
Katalysierte Reaktion
⇒ 
+ CO2
UDP-α-D-Glucuronat wird zu UDP-α-D-Xylose umgesetzt.
Einzelnachweise
- ↑ Homologe bei OMA
- ↑ UniProt Q8NB27
- ↑ Moriarity JL, Hurt KJ, Resnick AC, et al.: UDP-glucuronate decarboxylase, a key enzyme in proteoglycan synthesis: cloning, characterization, and localization. In: J. Biol. Chem. 277. Jahrgang, Nr. 19, Mai 2002, S. 16968–75, doi:10.1074/jbc.M109316200, PMID 11877387 (jbc.org).
Weblinks
Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Uronsäuren-Stoffwechsel – Lern- und Lehrmaterialien
