UDP-Glucose-4-Epimerase
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| UDP-Glucose-4-Epimerase | ||
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| Vorhandene Strukturdaten: s. UniProt | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 348 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Homodimer | |
| Kofaktor | NAD | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | GALE | |
| Externe IDs | OMIM: 606953 UniProt: Q14376 | |
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 5.1.3.2 Isomerase | |
| Reaktionsart | Umlagerung | |
| Substrat | UDP-Galactose, UDP-N-Acetylgalactosamin | |
| Produkte | UDP-Glucose, UDP-N-Acetylglucosamin | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | NAD-abhängige Epimerase | |
| Übergeordnetes Taxon | Lebewesen | |
UDP-Glucose-4-Epimerase (Gen: GALE) ist das Enzym, das die Umlagerung von UDP-Galactose zu UDP-Glucose und umgekehrt katalysiert. Diese Reaktion ist ein Teilschritt in der Verwertung von Galactose in vielen Lebewesen. Mutationen im GALE-Gen können zum Mangel an Epimerase und dieser zu Galaktosämie Typ 3 führen.[1]
Katalysiertes Gleichgewicht
$ \rightleftharpoons $ 
UDP-Glucose wird zu UDP-Galactose umgelagert und umgekehrt. Als alternative Substrate werden UDP-N-Acetylglucosamin und -galactosamin akzeptiert, was jedoch für den Stoffwechsel insgesamt keine Bedeutung hat.[2]
Einzelnachweise
- ↑ UniProt Q14376
- ↑ Schulz JM, Ross KL, Malmstrom K, Krieger M, Fridovich-Keil JL: Mediators of galactose sensitivity in UDP-galactose 4'-epimerase-impaired mammalian cells. In: J. Biol. Chem. 280. Jahrgang, Nr. 14, April 2005, S. 13493–502, doi:10.1074/jbc.M414045200, PMID 15701638.
Weblinks
Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Galactose-Stoffwechsel – Lern- und Lehrmaterialien
