UDP-Glucuronosyltransferase
UDP-GT1-A1 | ||
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Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
Masse/Länge Primärstruktur | 508 Aminosäuren | |
Sekundär- bis Quartärstruktur | single pass Membranprotein | |
Bezeichner | ||
Gen-Name | UGT1A1 | |
Externe IDs | OMIM: 191740 UniProt: P22309 | |
Enzymklassifikation | ||
EC, Kategorie | 2.4.1.17 Glycosyltransferase | |
Reaktionsart | Glycosylierung | |
Substrat | Bilirubin + UDP-Glucuronat | |
Produkte | Bilirubinmonoglucuronosid + UDP | |
Vorkommen | ||
Homologie-Familie | Glycosyltransferase | |
Übergeordnetes Taxon | Chordatiere |
UDP-Glucuronosyltransferase (UDP-GT) ist der Name für Enzyme, die Glucuronsäure von UDP-Glucuronat auf ein kleines, hydrophobes Molekül übertragen (Glucuronidierung). Sie sind wichtig beim Abbau schädlicher Stoffe im Körper. Insbesondere das Enzym UDP-GT1-A1 des Menschen wird in großen Mengen in der Leber beim Porphyrin-Abbau benötigt. Ein Mangel an funktionsfähiger UDP-GT1-A1 führt zur Hyperbilirubinämie und damit zu der (relativ ungefährlichen) Krankheit Morbus Meulengracht. Seltene Mutationen am UGT1A1-Gen, die zu (fast) völligem Defekt des Enzyms führen, verursachen die sehr schwer verlaufende Form dieser Erkrankung, das Crigler-Najjar-Syndrom.
Die UDP-GT gehören zu den UDP-Glycosyltransferasen (UGT), Enzyme, die eine Glycosyl- (Zucker-)gruppe von einem UTP-Molekül auf ein anderes kleines hydrophobes Molekül übertragen. Diese Enzyme kommen bei Viren, Bakterien, Pflanzen und Tieren vor, wo sie wichtiger Bestandteil des Stoffwechsels sind.[1]