AMP-Desaminase

AMP-Desaminase

*Bändermodell des AMPD-Monomer von Arabidopsis thaliana, nach PDB 2A3L*

Masse/Länge Primärstruktur	747 / 879 / 767 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur	Homotetramer
Isoformen	0 (AMPD1), 4 (AMPD2), 3 (AMPD3)
Bezeichner
Gen-Name(n)	AMPD1, AMPD2, AMPD3
Externe IDs	OMIM: 102770 UniProt: P23109
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	3.5.4.6 Hydrolase
Reaktionsart	Desaminierung
Substrat	AMP + H₂O
Produkte	IMP + NH₃
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon	Eukaryoten^[1]

AMP-Desaminase heißen Enzyme in Eukaryoten, die die Desaminierung von Adenosinmonophosphat (AMP) zu Inosinmonophosphat (IMP) katalysieren. Diese Reaktion ist Teil des Stoffwechselwegs zur Wiedergewinnung der Purinnukleotide (Salvage Pathway). Beim Mensch sind drei Isoenzyme bekannt, die von verschiedenen Genen in jeweils unterschiedlichen Gewebetypen exprimiert werden (AMPD1 (M-Form, auch: Myoadenylatdesaminase) in Skelettmuskeln, AMPD3 (E-Form) in Erythrozyten, AMPD2 (L-Form) im Rest) und selbst insgesamt sieben Isoformen besitzen. Mutationen im AMPD1- und im AMPD3-Gen können Enzymmangel im entsprechenden Gewebe verursachen, mit dem klinischen Bild des MADD.^[2]

Eine bestimmte Mutation (C34T) in AMPD1 scheint das Risiko für Herzerkrankungen und Fettsucht zu verringern. Mindestens eine Studie mit 900 Patienten konnte die Effekte nicht reproduzieren.^[3]^[4]^[5]^[6]

Katalysierte Reaktion

+ H₂O ⇒ + NH₃

AMP wird zu IMP umgesetzt; Wasser wird verbraucht, Ammoniak entsteht.

Einzelnachweise

↑ InterPro-Eintrag
↑ UniProt P23109
↑ Taegtmeyer AB, Breen JB, Rogers P, et al.: Effect of adenosine monophosphate deaminase-1 C34T allele on the requirement for donor inotropic support and on the incidence of early graft dysfunction after cardiac transplantation. In: Am. J. Cardiol. 103. Jahrgang, Nr. 10, Mai 2009, S. 1457–62, doi:10.1016/j.amjcard.2009.01.360, PMID 19427446.
↑ Safranow K, Czyzycka E, Binczak-Kuleta A, et al.: Association of C34T AMPD1 gene polymorphism with features of metabolic syndrome in patients with coronary artery disease or heart failure. In: Scand. J. Clin. Lab. Invest. 69. Jahrgang, Nr. 1, 2009, S. 102–12, doi:10.1080/00365510802430964, PMID 18855224.
↑ Norman B, Nygren AT, Nowak J, Sabina RL: The effect of AMPD1 genotype on blood flow response to sprint exercise. In: Eur. J. Appl. Physiol. 103. Jahrgang, Nr. 2, Mai 2008, S. 173–80, doi:10.1007/s00421-008-0683-0, PMID 18224333.
↑ Collins RP, Palmer BR, Pilbrow AP, et al.: Evaluation of AMPD1 C34T genotype as a predictor of mortality in heart failure and post-myocardial infarction patients. In: Am. Heart J. 152. Jahrgang, Nr. 2, August 2006, S. 312–20, doi:10.1016/j.ahj.2005.12.015, PMID 16875916.

Weblinks

Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Purin-Stoffwechsel – Lern- und Lehrmaterialien

[1] InterPro-Eintrag

[2] UniProt P23109

[3] Taegtmeyer AB, Breen JB, Rogers P, et al.: Effect of adenosine monophosphate deaminase-1 C34T allele on the requirement for donor inotropic support and on the incidence of early graft dysfunction after cardiac transplantation. In: Am. J. Cardiol. 103. Jahrgang, Nr. 10, Mai 2009, S. 1457–62, doi:10.1016/j.amjcard.2009.01.360, PMID 19427446.

[4] Safranow K, Czyzycka E, Binczak-Kuleta A, et al.: Association of C34T AMPD1 gene polymorphism with features of metabolic syndrome in patients with coronary artery disease or heart failure. In: Scand. J. Clin. Lab. Invest. 69. Jahrgang, Nr. 1, 2009, S. 102–12, doi:10.1080/00365510802430964, PMID 18855224.

[5] Norman B, Nygren AT, Nowak J, Sabina RL: The effect of AMPD1 genotype on blood flow response to sprint exercise. In: Eur. J. Appl. Physiol. 103. Jahrgang, Nr. 2, Mai 2008, S. 173–80, doi:10.1007/s00421-008-0683-0, PMID 18224333.

[6] Collins RP, Palmer BR, Pilbrow AP, et al.: Evaluation of AMPD1 C34T genotype as a predictor of mortality in heart failure and post-myocardial infarction patients. In: Am. Heart J. 152. Jahrgang, Nr. 2, August 2006, S. 312–20, doi:10.1016/j.ahj.2005.12.015, PMID 16875916.

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AMP-Desaminase

Katalysierte Reaktion

Einzelnachweise

Weblinks

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