Alpha-Sarcin
| α-Sarcin (Aspergillus giganteus) | ||
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| NMR-Bändermodell von alpha-Sarcin, nach PDB 1DE3 | ||
| Vorhandene Strukturdaten: 1DE3 | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 150 Aminosäuren | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name(n) | sar | |
| Externe IDs | UniProt: P00655 | |
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 3.1.27.10 Esterase | |
| Reaktionsart | Spaltung von Phosphodiesterbindungen | |
| Substrat | rRNA + H2O | |
| Produkte | defekte rRNA-Stücke | |
α-Sarcin ist ein Lektin aus dem Schimmelpilz Aspergillus giganteus. Es ist eines der wenigen hochmolekularen Proteintoxinen aus der Gruppe der Mykotoxine.
Wirkungsweise
α-Sarcin hemmt die eukaryotische Proteinbiosynthese, indem es die Bindung von Aminoacyl-tRNA an die Ribosomen blockiert. Es fungiert als Ribonuklease, das heißt es trennt den Strang der Nukleotide der 28 S-rRNA, indem eine Phosphodiesterbindung gespalten wird. Dabei werden etwa 400 Nukleotide freigesetzt. In bemerkenswerter Weise erfolgt dies in unmittelbarer Nähe des Wirkortes von Ricin oder Shiga-Toxin, die als RNA-N-Glycosidasen fungieren. Ein weiteres Unterscheidungsmerkmal zwischen diesen Lektinen ist die Molekülmasse der wirksamen Untereinheiten, die bei α-Sarcin mit ca. 17 kDa wesentlich geringer ist als die entsprechenden Untereinheiten von Ricin mit etwa 30 kDa.
Ähnliche Toxine
Die sehr ähnlichen Lektine Restrictocin und Mitogillin aus dem Schimmelpilz Aspergillus restrictus hemmen ebenso die eukaryotische Proteinsynthese.
Literatur
- Ackerman EJ, Saxena SK, Ulbrich N. (1988): α-Sarcin causes a specific cut in 28S rRNA when microinjected into Xenopus oocytes. In: J. Biol. Chem. 263:17076-17083. PMID 3182833
- Luen Hwua, Kuan-Chun Huangb, Dow-Tien Chenb, Alan Linb (2000) The Action Mode of the Ribosome-Inactivating Protein α-Sarcin. In: J. Biomedical. Science. 7:420-428. PMID 10971140