Shiga-Toxin, Untereinheit B (Shigella dysenteriae) | ||
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Bändermodell des B-Pentamers nach PDB 1DM0 | ||
Masse/Länge Primärstruktur | 69 Aminosäuren | |
Sekundär- bis Quartärstruktur | Pentamer | |
Präkursor | (89 aas) | |
Bezeichner | ||
Gen-Name(n) | stxB | |
Externe IDs | UniProt: Q7BQ98 | |
Transporter-Klassifikation | ||
TCDB | 1.C.54.1.1 | |
Bezeichnung | Shigatoxin-B Familie |
Shiga-Toxin, Untereinheit A (Shigella dysenteriae) | ||
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Oberflächenmodell von A+5B nach PDB 1DM0 | ||
Masse/Länge Primärstruktur | 293 Aminosäuren | |
Sekundär- bis Quartärstruktur | Monomer | |
Bezeichner | ||
Gen-Name(n) | stxA | |
Externe IDs | UniProt: Q9FBI2 | |
Enzymklassifikation | ||
EC, Kategorie | 3.2.2.22 Glykosidase | |
Reaktionsart | Hydrolyse | |
Substrat | N-Glykosid eines Adenin in 28S rRNA | |
Produkte | defekte 28S rRNA |
Das gesamte Shiga-Toxin besitzt eine Molmasse von rund 70.000 Dalton[1]; das Protein besteht aus zwei verschiedenen Untereinheiten, die über Disulfidbrücken miteinander verbunden sind. Die B-Untereinheit (7,6 kDa) ist fünffach vorhanden und sorgt für die Bindung an die Zelloberfläche und dafür, dass die A-Untereinheit (etwa 30 kDa[1]) in das Zellinnere geschleust wird, wo diese die Eiweißsynthese durch Spaltung der 28s-rRNA der Ribosomen hemmt. Es besitzt einen ausgeprägten Neurotropismus.
Shiga-Toxine zählen zu den Lektinen. Sie sind keine Enterotoxine und nicht für den Durchfall bei der Bakterienruhr verantwortlich, sondern – wie die ähnlichen Vero-Toxine – für deren hämolytischen Verlauf.